36

16.2. ENZYME
Như đã nói ở trên một phản ứng thoát nhiệt là một phản ứng có ∆G
o’
âm và hằng số
cân bằng lớn hơn 1 và có thể diễn ra triệt để nghĩa là về phía bên phải của phương trình.
Tuy nhiên, người ta thường có thể hỗn hợp các chất phản ứng của một phản ứng thoát
nhiệt mà không thấy kết quả rõ ràng mặc dù các sản phẩm có thể được tạo thành. Chính
enzyme đóng vai trò trong các phản ứng này.
16.2.1. Cấu trúc và phân loại các enzyme
Enzyme là các chất xúc tác có bản chất protein, có tính đặc hiệu cao đối với phản ứng
xúc tác và với các phân tử chịu xúc tác. Chất xúc tác là một chất làm tăng tốc độ của một
phản ứng hoá học mà bản thân không bị thay đổi. Do đó enzyme thúc đẩy các phản ứng
của tế bào. Các phân tử phản ứng được gọi là cơ chất và các chất tạo thành được gọi là
sản phẩm. Nhiều enzyme là các protein thuần khiết, nhưng cũng không ít enzyme gồm
hai thành phần: thành phần protein (gọi là apoenzyme) và phần không - protein (gọi là
cofactor); cả hai cần cho hoạt tính xúc tác và enzyme gồm cả hai thành phần trên được
gọi là holoenzyme. Cofactor được gọi là nhóm thêm (prosthetic group) nếu gắn chặt vào
apoenzyme. Nhưng thường thì cofactor gắn lỏng lẻo với apoenzyme, thậm chí có thể
phân li khỏi protein enzyme sau khi các sản phẩm đã được tạo thành và mang một trong
các sản phẩm này đến một enzyme khác. Cofactor gắn lỏng lẻo nói trên được gọi là
coenzyme. Chẳng hạn, NAD
+
là một coenzyme mang các electron bên trong tế bào.
Nhiều vitamin mà con người cần đóng vai trò là các coenzyme hoặc là tiền chất
(precursor) của các coenzyme. Niacin được lắp vào NAD
+
và riboflavin được lắp vào
FAD. Các ion kim loại cũng có thể liên kết với các apoenzyme và tác dụng như các
cofactor.

phân tử.
Glucose-6-Phosphatease:
Glucose-6-Phosphate + H
2
O Glucose + Pi
Lyase Loại bỏ các nhóm
để tạo thành các
nối đôi hoặc bổ
sung các nhóm
vào nối đôi.
Fumarate hydratase:
L-malate Fumarate + H
2
O
Isomerase Các phản ứng xúc
tác đồng phân
hóa.
Alanine racemase:
L-alanine D-alanine
Ligase Nối 2 phân tử nhờ
năng luợng của
ATP (hay của các
nucleoside
triphosphate khác)
Glutamine synthetase:
Glutamate + NH
3
+ ATP Glutamine + ATP +
Pi


o’
là âm (nghĩa là các sản phẩm ở
mức năng lượng thấp hơn cơ chất). Trong hình 16.13 rõ ràng A và B không thể
chuyển hoá thành C và D nếu chúng không được cung cấp một lượng năng lượng tương
đương với năng lượng hoạt hoá. Enzyme thúc đẩy các phản ứng bằng cách hạ thấp năng
lượng hoạt hoá. Do đó nhiều phân tử cơ chất hơn sẽ có năng lượng đầy đủ để tiếp cận
nhau và tạo thành sản phẩm. Mặc dù hằng số cân bằng (hoặc ∆G
o’
) không thay đổi nhưng
cân bằng sẽ đạt được nhanh hơn khi có mặt enzyme do năng lượng hoạt hoá giảm.
39

Hình 16.14: Enzyme hạ thấp năng luợng hoạt hóa
Trong tiến trình của 1 phản ứng hóa học nêu trên A và B được chuyển thành C và D. Phức hợp chuyển tiếp
được biểu thị bởi AB
*
và năng luợng hoạt hóa cần để đạt được trạng thái này bởi E
a
. Đường đỏ biểu thị
tiến trình của phản ứng trong sự có mặt của 1 enzyme. Cần chú ý, năng luợng hoạt hóa trong phản ứng có
enzyme xúc tác thấp hơn rất nhiều. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)
Sở dĩ enzyme có khả năng hạ thấp năng lượng hoạt hoá của các phản ứng vì chúng
mang các cơ chất lại gần nhau tại một điểm đặc biệt gọi là vị trí hoạt động hoặc vị trí xúc
tác để tạo thành phức hợp enzyme - cơ chất (Hình 16.15 và 16.16). Sự tương tác giữa cơ
chất và enzyme có thể diễn ra theo hai con đường:
1. Enzyme có hình dạng cố định, khớp với hình dạng của cơ chất giúp cho cơ chất
liên kết chính xác và thuận lợi cho phản ứng diễn ra.
2. Enzyme thay đổi hình dạng khi gắn với cơ chất tạo điều kiện cho vị trí xúc tác bao
quanh và khớp chính xác với cơ chất.
Cơ chế diễn ra theo con đường thứ nhất được gọi là mô hình “ổ khoá và chìa khoá”

dạng và bao quanh cỏ chất. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)

16.2.3. Tác động của môi trường lên hoạt tính enzyme
Hoạt tính enzyme thay đổi rõ rệt với sự thay đổi của các yếu tố môi trường mà một
trong các yếu tố quan trọng nhất là nồng độ cơ chất. Như ta đã biết, nồng độ các cơ chất
bên trong tế bào thường thấp. Ở nồng độ cơ chất rất thấp enzyme chậm tạo thành sản
phẩm do ít khi được tiếp xúc với phân tử cơ chất. Nếu có mặt nhiều phân tử cơ chất hơn
enzyme sẽ liên kết cơ chất thường xuyên hơn và tốc độ phản ứng (thường được thể hiện
như tốc độ tạo thành sản phẩm) cũng lớn hơn ở nồng độ cơ chất thấp hơn. Do đó tốc độ
của một phản ứng do enzyme xúc tác tăng lên theo nồng độ cơ chất (Hình 16.17).
Tuy nhiên nếu tiếp tục tăng nồng độ cơ chất thì tốc độ phản ứng cũng không tăng nữa
vì các phân tử enzyme đã bão hoà cơ chất và đang chuyển hoá cơ chất thành sản phẩm
với tốc độ cực đại (V
max
). Đường cong của nồng độ cơ chất bây giờ sẽ là đường hyperbole
(Hình 16.17). Để biết được nồng độ cơ chất mà một enzyme cần để hoạt động thích hợp
người ta thường dùng hằng số Michaelis (Km). Đây là nồng độ cơ chất enzyme cần để
thực hiện được một nửa tốc độ cực đại và được dùng như một đại lượng đo ái lực thực sự
của một enzyme đối với cơ chất. Giá trị Km càng thấp có ý nghĩa là nồng độ cơ chất mà
enzyme xúc tác phản ứng cũng càng thấp.Hoạt tính enzyme cũng thay đổi theo sự thay
đổi của pH và nhiệt độ (hình 16.18).

Hình 16.17. Động học Michaelis-Menten
Velocity= tốc độ, Substrate concentration: nồng độ cơ chất