Download miễn phí Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Hemoglobin-Myoglobin
Mục lục
I. GIỚI THIỆU 1
II PHÂN LOẠI BÁNH 2
1.1 BÁNH MÌ 2
1.2 BISCUIT – Cr-ackER – COOKIE 2
1.2.1 Biscuit (bánh quy) 2
1.2.2 Cr-acker 3
1.2.3 Cookie 4
III CHỨC NĂNG BAO BÌ 4
3.1 ĐẢM BẢO SỐ LƯỢNG VÀ CHẤT LƯỢNG THỰC PHẨM 4
3.1.1 Bao bì đảm bảo không thay đổi về khối lượng 4
3.1.2 Bao bì đảm bảo về mặt chất lượng. 5
3.2 THÔNG TIN, GIỚI THIỆU SẢN PHẨM, THU HÚT NGƯỜI TIÊU DÙNG 7
3.3 THUẬN TIỆN TRONG PHÂN PHỐI, LƯU KHO, QUẢN LÝ VÀ TIÊU DÙNG 9
IV PHÂN LOẠI BAO BÌ BÁNH 12
4.1 GIẤY VÀ GIẤY BÌA 12
4.1.1 Định nghĩa: 12
4.1.2 Ưu, nhược điểm của bao bì giấy 13
4.1.3 Tính chất bao bì giấy 13
4.1.4 Phân loại giấy 14
4.2 PLASTIC: 20
4.2.1 Định nghĩa: 20
4.2.2 Ưu điểm của bao bì plastic 21
4.2.3 Các loại plastic dùng làm bao bì. 21
4.3 THÉP TRÁNG THIẾC 32
4.3.1 Cấu tạo và tính chất 32
4.3.2 Ứng dụng 32
4.4 NHÔM 33
4.4.1 Khái niệm 33
4.4.2 Phương pháp tạo lá nhôm 33
10- Tôi luyện 4.4.3 Tính chất bề mặt: 35
4.4.4 Ưng dụng 36
4.5 MÀNG GHÉP NHIỀU LOẠI VẬT LIỆU. 37
4.5.1 Khái niệm: 37
4.5.2 Ứng dụng: 37
V THIẾT BỊ 39
5.1 THIẾT BỊ BAO GÓI BÁNH QUY KIỂU AP-BW-450 39
5.2 THIẾT BỊ ĐÓNG GÓI DÒNG KIỂU AP-FW-400 39
5.3 THIẾT BỊ ĐÓNG GÓI VỚI HAI CON THOI THỦ CÔNG 40
5.4 THIẾT BỊ ĐÓNG GÓI VỚI HỆ THỐNG KÉO MÀNG VÀ LẬP MỤC TỰ ĐỘNG 40
5.5 THIẾT BỊ HÀN NHIỆT 41
5.5.1 Thiết bị hàn nhiệt quy mô nhỏ 41
5.5.2 Thiết bị hàn nhiệt quy mô công nghiệp 41
http://s1.liketly.com/flash/edoc/jh2i1fkjb33wa7b577g9lou48iyvfkz6-swf-2014-01-01-bao_cao_hoa_sinh_thuc_pham_hemoglobinmyoglobin.BKnJeklxet.swf /tai-lieu/de-tai-ung-dung-tren-liketly-52842/Để tải bản Đầy Đủ của tài liệu, xin Trả lời bài viết này, Mods sẽ gửi Link download cho bạn sớm nhất qua hòm tin nhắn.Ai cần download tài liệu gì mà không tìm thấy ở đây, thì đăng yêu cầu down tại đây nhé:
Nhận download tài liệu miễn phí
Tóm tắt nội dung tài liệu:
Báo cáo Hoá sinh thực phẩm
Đề tài
GVHD: TS Trần Bích Lam
SVTH: HC06TP
Tháng 11 năm 2008
Mục lục
Giới thiệu đề tài
Mục tiêu
Phân công thực hiện
Nội dung
Chương 1: Hemoglobin
Giới thiệu
Cấu tạo hoá học
Chức năng sinh học của Hemoglobin
Tính chất của Hemoglobin
Chương 2: Myoglobin
Giới thiệu
Cấu tạo hoá học
Chức năng sinh học của Myoglobin
Tính chất của Myoglobin
Chương 3: Sự khác nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin
Tài liệu tham khảo
Giới thiệu đề tài
I. Mục tiêu
Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình).
Phân tích cấu tạo của GLOBIN.
Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN.
Hiểu vai trò của Hb trong việc vận chuyển các khí.
Phân tích sự kết hợp thuận nghịch của HEMOGLOBIN (Hb) với oxy (O2) và carbon dioxyd (CO2).
Mô tả tính chất kết hợp của Hb với oxyd carbon (CO).
Nêu tên 3 chất oxy hóa Hb thành Met-Hb.
Nêu tính chất enzym của Hb.
Myoglobin
So sánh Hemoglobin và Myoglobin
Phân công thực hiện
Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Duyên
Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành, Quang Khoa, Thanh Hà
Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Thuý Ngọc, Thu Linh, Ngọc Bình
So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi
Trình bày nội dung thành file word và file power point: Ngọc Oanh
Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin: Ngọc Oanh
Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Duyên
Chương 1: Hemoglobin
Giới thiệu
Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO2, sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trong máu: Hemoglobin
Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb)
Là một porphyrinoprotein gồm một protein thuần GLOBIN và các nhóm ngoại HEM
Hồng cầu người: 32% Hb, Hb ở trong hồng cầu, được hồng cầu bảo vệ.
Mỗi sinh vật có một loại Hb khác nhau, tuỳ từng trường hợp vào nhóm globin
Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb
Hemoglobin
Myoglobin
hình 1: myoglobin và hemoglobin
Cấu tạo hoá học:
Protein thuần: globin Nhóm ngoại: Hem
1.Cấu tạo của hem:
Là protoporphyrin IX gắn với 1 nguyên tử Fe2+ bằng 2 nối cộng hóa trị và 2 nối phối trí.
Fe2+
HEM porphyrin: 4 vòng pyrol
Protoporphyrin
8 nhóm thế (M, V, M,V,M,P,P,M)
Hình 2: hem
Nguyên tử Fe trong hem
Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi.
Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe. Thiệt hấp dẫn khi thấy rằng một cấu trúc 3D rất phức tạp của phân tử protein myoglobin to lớn lại được cấu tạo để sản xuất chính xác cho một hình dạng của khe hở, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết. Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng. Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn.
Khi Hem bị oxy hóa
HEM HEMATIN HEMIN (tím)
Fe+2 Fe+3 (tinh thể Teichman)
2. Cấu tạo của globin:
· Cấu trúc bậc I:
Chuỗi a H2N ¾ COOH (141 aa)
b H2N ¾ COOH (146 aa)
· Cấu trúc bậc II:
70% các aa chuỗi a & b tạo thành nhiều đoạn xoắn a
A B C D
A B B C C D
Hinh 3: Cấu trúc bậc hai, bậc ba của globin với các vòng xoắn alpha
· Cấu trúc bậc III: các chuỗi a & b gấp khúc.
B
Đoạn không xoắn
A A
Gọi tên các aa trên chuỗi polypeptid bằng thứ tự của chúng trên đoạn xoắn
Td: Asp G1
His E7; His F8
Để xác định sự khác biệt giữa các Hb, người ta phải xác định thứ tự các aa trong cấu trúc bậc I của Globin.
HbA & HbS: trên chuỗi b: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Val (HbS)
HbA & HbC: trên chuỗi b: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Lys (HbC)
® Pauling coi đó là biểu hiện của bệnh lý phân tử.
Mẫu tự A, B, C
Ký hiệu Hb:
nơi tìm ra…
1961, Gerand & Ingram: ký hiệu theo chuỗi polypeptid
Td: HbA: a2Ab2A
HbS: a2Ab2S « a2Ab26glu®val
HbC: a2Ab2C « a2Ab26glu®lys
OXY-STATE
DEOXY-STATE
3. Sự liên kết giữa hem và globin hay cấu trúc phân tử hemoglobin:
Mỗi chuỗi polypeptid của GLOBIN kết hợp với một HEM qua 2 liên kết phối trí giữa Fe+2 và N của nhân Imidazol của aa histidin E7 & F8 tạo thành 1 bán đơn vị của phân tử Hb.
(His xa)
Nguyên tử Fe gồm 6 liên kết:
- 2 liên kết cộng hóa trị
- 4 liên kết phối trí
Khi kết hợp oxy, nguyên tử Fe vẫn hóa trị 2 ® đây là phản ứng gắn oxy chứ không phải là sự oxy hóa.
Hình 4:Bán đơn vị Hb tự do và kết hợp oxy
HEMOGLOBIN:
Protein hình cầu, đường kính 5,5 nm.
Gồm 4 bán đơn vị giống nhau từng đôi một.
Mỗi bán đơn vị:
1 Hem và 1 chuỗi polypeptid.
Trọng lượng phân tử: » 17.000 Da.
Khoảng cách giữa các Hem/Hb » 2,5nm.
Fe+2 trong Hb » 0,34%.
Hình 5:Bán đơn vị của Hb
a globin
b globin
b globin
a globin
Hình 6: Phân tử Hb hoàn chỉnh
Hình 7: Các chuỗi alpha & beta
Hình 7: Các chuỗi alpha & beta
TỔNG HỢP GLOBIN:
Hình 8: Tổng hợp Hemoglobin
Những loại globin khác nhau kết hợp với hem để tạo thành các Hb khác nhau
Những gen mã hóa các chuỗi globin:
b, g, d và e nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11
a và z nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16
Globin bắt đầu được tổng hợp từ tuần thứ 3 của thai kỳ
Phôi
Hemoglobin Gower I ( z2e2)
Hemoglobin Portland ( z2g2)
Hemoglobin Gower II (a2e2)
Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2)
Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF.
tuỷ xương
Túi noãn hoàn
Gan
Latch
Sau sinh (tuần)
tuổi thai (tuần)
sinh
Bảng 1: Thành phần hemoglobin của người lớn
Hb A
Hb A2
Hb F
Cấu trúc
a2b2
a2d2
a2g2
%
95 - 97 %
2 - 3.5 %
1 - 2 %
Chức năng sinh học:
Hemoglobin (Hb) là thành phần chính của hồng cầu, chiếm 34% trọng lượng (nồng độ 34 g/dl) và là thành phần quan trọng trong việc vận chuyển khí của máu.
Vận chuyển O2:
Hồng cầu vận chuyển oxy từ phổi đến các tổ chức trong cơ thể nhờ phản ứng sau :
Hb + O2 → HbO2
Đỏ thẫm Đỏ tươi
h.2: Máu màu đỏ tươi nhờ sự có mặt của oxy-hemoglobin
h.1: Tế bào máu màu đỏ có chứa Hemoglobin
Trong đó oxy được gắn lỏng lẻo với ion Fe2+. Sự kết hợp O2 của phân tử Hb có tính chất “hợp tác” : sau khi một phân tử oxy kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong phân tử Hb sẽ kích thích sự...
