Năng lượng (Tác động của môi trường lên hoạt tính enzyme ) - Pdf 17



Năng lượng
(Tác động của môi trường lên
hoạt tính enzyme ) 16.2. ENZYME

16.2.3. Tác động của môi trường
lên hoạt tính enzyme
Hoạt tính enzyme thay đổi rõ
rệt với sự thay đổi của các yếu tố
môi trường mà một trong các yếu
tố quan trọng nhất là nồng độ cơ
chất. Như ta đã biết, nồng độ các cơ
chất bên trong tế bào thường thấp.
Ở nồng độ cơ chất rất thấp enzyme
chậm tạo thành sản phẩm do ít khi
được tiếp xúc với phân tử cơ chất.
Nếu có mặt nhiều phân tử cơ chất
hơn enzyme sẽ liên kết cơ chất
thường xuyên hơn và tốc độ phản
ứng (thường được thể hiện như tốc
độ tạo thành sản phẩm) cũng lớn
hơn ở nồng độ cơ chất thấp hơn.
Do đó tốc độ của một phản ứng do
enzyme xúc tác tăng lên theo nồng

concentration: nồng độ cơ chất
Sự phụ thuộc của hoạt tính enzyme
vào nồng độ cơ chất. Đường cong
cơ chất ở đây khớp với phương
trình Michaelis-Menten cho trong
hình; phương trình này liên kết tốc
độ phản ứng (v) với nồng độ cơ
chất (S) khi sử dụng tốc độ cực đại
và hằng số Michaelis (Km). Km =
nồng độ cơ chất enzyme cần để
hoạt động ở nửa tốc độ cực đại.
Vmax = tốc độ tạo thành sản phẩm
khi enzyme được bão hòa cơ chất
và hoạt động nhanh tối đa. (Theo
Prescott, Harley và Klein, 2005)
Mỗi enzyme hoạt động mạnh
nhất ở một pH thích hợp nhất. Khi
pH chệch xa khỏi giá trị tối thích
hoạt tính của enzyme sẽ giảm đi và
enzyme có thể bị hư hại. Với nhiệt
độ enzyme cũng có giá trị tối thích
cho hoạt tính cực đại. Nếu nhiệt độ
tăng quá cao so với giá trị tối thích
cấu trúc của enzyme sẽ bị huỷ hoại
và enzyme mất hoạt tính. Hiện
tượng biến tính (denaturation) này
của enzyme có thể là hậu quả của
các giá trị quá độ (tột cùng) của pH
và nhiệt độ hoặc các yếu tố khác.
Các giá trị tối thích của pH và nhiệt

Acid malonic có cấu trúc tương tự
succinate do đó là chất kìm hãm
cạnh tranh của enzyme nói trên.
Sau khi liên kết vào enzyme
malonat không bị oxy hoá và việc
tạo thành fumarate không diễn ra.
Các chất kìm hãm cạnh tranh
thường chi với các cơ chất bình
thường nhưng không thể bị chuyển
hoá thành các sản phẩm.

Hình 16.19: Kìm hãm cạnh
tranh của succinate-dehydrogenase
Acid malonic có cấu trúc
tương tự acid succinic do đó là
chất kìm hãm cạnh tranh của
enzyme nói trên. (Theo Prescott,
Harley và Klein, 2005)
Các chất kìm hãm cạnh tranh
được sử dụng để điều trị nhiều
bệnh do vi sinh vật. Chẳng hạn các
thuốc sulfa như sulfanilamit chi
với p-aminobenzoat là một phân tử
dùng trong việc tạo thành
coenzyme acid folic. Các thuốc
cạnh tranh với p-aminobenzoat đối
với vị trí xúc tác của một enzyme
tham gia tổng hợp acid folic do đó
ngăn cản sự tạo thành acid folic và
kìm hãm sinh trưởng của vi khuẩn.


Nhờ tải bản gốc

Tài liệu, ebook tham khảo khác

Music ♫

Copyright: Tài liệu đại học © DMCA.com Protection Status