Phần I: Tổng quan về bacteriocin
MỤC LỤC
1
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
LỜI NÓI ĐẦU
Bacteriocin là một chất có hoạt tính kháng khuẩn đã và đang được nhiều nhà
khoa học nghiên cứu. Tuy đã được ứng dụng trong y học và thực phẩm nhưng với
những tính năng đặc biệt tiềm năng ứng dụng của bacteriocin là rất lớn.
Được sự hướng dẫn nhiệt tình của cô Vũ Thị Kim Hạnh, em đã nghiên cứu đề tài
Đồ án môn học “Tổng quan về Bacteriocin và ứng dụng trong công nghệ thực phẩm”.
Với những cố gắng của bản thân và sự chỉ dẫn ân cần của cô, em đã hoàn thành nhiệm
vụ được giao. Tuy nhiên, đây là một đề tài còn mới mẻ, tài liệu tham khảo chưa nhiều
nên còn nhiều thiếu sót. Rất mong được sự đóng góp của thầy cô và các bạn để đề tài
này thêm phần hoàn thiện.
Một lần nữa, em xin chân thành cảm ơn cô Vũ Thị Kim Hạnh, quý thầy cô trong Bộ
môn và các bạn rất nhiều.
2
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
PHẦN I: TỔNG QUAN VỀ BACTERIOCIN
1.1. LỊCH SỬ PHÁT TRIỂN
Bacteriocin được khám phá năm1925, khi Gratia quan sát khả năng ức chế của
E.Coli V lên E.Coli Φ. E.Coli V sinh ra một loại chất bền với nhiệt, với nồng độ rất
nhỏ vẫn có thể ức chế sự phát triển của E.Coli Φ trong môi trường lỏng.
Năm 1948, loại chất này được đặt tên là Colicin và nó được chia thành 17 loại
dựa trên sự hấp phụ đặc hiệu của nó (Fredericq, 1948).
Năm 1953, Jacob và các đồng sự phát hiện ra rằng các chất kháng khuẩn thuộc
tuýp Colicin cũng có thể được sản sinh bởi các vi khuẩn không thuộc dạng trực khuẩn
đường ruột, thuật ngữ “bacteriocin” ra đời. Trong khi chất kháng sinh được định nghĩa
là những chất do vi khuẩn (prokariotes hay eukaryotes) sản sinh, ở nồng độ thấp có khả
năng ức chế những sinh vật khác; thì bacteriocin được miêu tả là các phân tử có chứa
protein trong cấu trúc có hoạt tính kháng khuẩn đối với các loài vi khuẩn khác, nhất là
1.2. KHÁI QUÁT CHUNG VỀ BACTERIOCIN
1.2.1. Khái niệm
Trong một quần thể, mỗi tế bào vi sinh vật đều có những cơ chế tự bảo vệ và
cạnh tranh. Hầu như tất cả các loại vi khuẩn trong quá trình sinh trưởng, phát triển,
chúng đều có thể tổng hợp các hợp chất có khả năng ức chế các vi khuẩn khác nhau và
đôi khi ngay cả bản thân cũng bị ức chế. Các loại phân tử này bao gồm:
o Độc tố vi khuẩn (Ví dụ: diptheria, tetanus, cholera…).
o Các enzyme làm tan tế bào vi khuẩn như: lysostaphin, phospholipase A,
hemolysins.
o Các sản phẩm của quá trình trao đổi chất như acid hữu cơ, amonia,
hydrogen peroxide, diacetyl…
o Chất kháng sinh phổ rộng cổ điển như: glamicidin, valinomycin,
bactracin…
o Bacteriocin và các hợp chất giống bacteriocin.
Bacteriocin là những chất có bản chất protein có hoạt tính kháng khuẩn được
sinh tổng hợp từ nhiều loại vi khuẩn. Tuy nhiên trong công nghiệp bacteriocin chủ yếu
được sản xuất từ vi khuẩn lactic nhờ tiềm năng sử dụng trong bảo quản thực phẩm như
là chất bảo quản tự nhiên.
So với chất kháng sinh thì bacteriocin cũng có hoạt tính kháng khuẩn, nhưng
khác với kháng sinh ở chỗ bacteriocin có tính đặc hiệu như enzyme, chỉ tác động lên
một số vi sinh vật, do đó, khả năng kháng lại bacteriocin là rất cao.
1.2.2. Bản chất hóa học
4
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Protein:
Tất cả các bacteriocin đều có chứa protein hoặc các peptid trong phân tử.
Protein hoặc peptid đóng vai trò quan trọng trong chức năng diệt khuẩn của
bacteriocin. Một số loại bacteriocin chứa tổ hợp nhiều phân tử protein liên kết lại với
nhau.
Các amino acid bất thường (unusual amino acid) trong phân tử một số loại
sinh ra không tham gia vào quá trình trao đổi chất của chính tế bào sinh tổng
hợp ra nó.
Bacteriocin có khả năng chống lại một số vi khuẩn gram dương, là những tế bào
có mối quan hệ gần gũi hoặc cùng họ với loại tế bào đã sinh tổng hợp ra
bacteriocin. Ngoài ra còn có một số loại bacteriocin có khả năng chống lại các
vi khuẩn gram âm như: Listeria, E.Coli hay Samonella…
Bacteriocin là những cấu trúc chịu nhiệt tốt có chứa protein và hoạt tính hoạt
động tốt ở pH acid hoặc trung tính, mất hoạt tính ở pH >8. Hầu hết bacteriocin
mang điện dương, kỵ nước mạnh mẽ và điểm đẳng điện lớn.
Bacteriocin có khả năng gắn đặc hiệu với cơ quan thụ cảm (receptor) trên bề
mặt tế bào.
Khả năng tổng hợp bacteriocin hay khả năng miễn dịch của tế bào đối với
bacteriocin của chính nó được quyết định bởi các gen nằm trên plasmid, nhiễm
sắc thể hoặc transposons.
Nồng độ bacteriocin cao có thể giết chết chính tế bào vi khuẩn sản sinh ra nó.
Bacteriocin bị mất hoạt tính bởi các enzym như: trypsin, pepsin, α-
chymotrypsin.
Bảng 1.1. Tính nhạy cảm của Bacteriocin với enzyme protease sử dụng L.
monocytogenes làm chỉ thị [6]
6
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Bảng 1.2. Đặc điểm của bacteriocin thuộc nhóm I& IIA [7]
Bacteriocin Vi sinh vật MW
(Da)
Đặc tính
Laticin
3714
Lc. lactis 2847 Bền nhiệt ở 100
0
C trong 10 phút ở pH 5
7
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
pepsin, trypsin, pronase E, proteinase K
và chymotrypsin A, kháng lại với
catalase.
Piscicolin
126
Carnobacteriu
m piscicola
JG126
4416 Ổn định ở pH bằng 2 sau khi lưu trữ 2
tháng tại 4
0
C. Bền nhiệt tại 100
0
C trong
120 phút tại pH 2–3, trở nên ít ổn định
hơn khi pH tăng. Nhạy cảm với –
chymotrypsin, protease type I, XIV,
XXIII, và trypsin, kháng catalase, lipase
và lyzozyme .
Variacin Micrpcoccus
varians
2658 Ổn định ở pH từ 2 đến 10, bền nhiệt
115
0
C trong 20 phút, nhạy cảm với
pronase E, proteinase K, ficin, khng
catalase.
Nisin Lc. lactis 3488 Bền nhiệt ở 121
Helicobacter và Neisseria.
Các loài bacteriocin từ vi khuẩn gam dương có phổ tác dụng hẹp nhưng vẫn
rộng hơn nhiều so với phổ tác dụng của Colicin. Chúng thường tác dụng lên các vi
khuẩn gram dương. Hoạt tính ức chế có thể tăng lên trong điều kiện pH thích hợp hoặc
trong sự có mặt của một số tác nhân hoá học làm yếu các liên kết trên vách tế bào.
Bảng 1.3. Hoạt tính của vi khuẩn gây bệnh đối với chủng sinh bacteriocin [6]
Bảng 1.4. Phổ tác dụng của một vài bacteriocin từ vi khuẩn Gram dương [7]
9
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Nghiên cứu tổng quát về hoạt tính kháng khuẩn của các bacteriocin trọng lượng
phân tử nhỏ cho thấy:
10
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
o Trong một loài, có những chủng nhạy cảm và những chủng kháng lại
bacteriocin.
o Khi một chủng nhạy cảm với một loại bacteriocin, trong khuẩn lạc của nó
vẫn có những tế bào có khả năng kháng lại bacteriocin đó.
o Một chủng nhạy cảm với loại bacteriocin này nhưng lại kháng loại
bacteriocin tương tự.
o Tế bào có khả năng sinh bacteriocin này nhưng nhạy cảm với loại
bacteriocin khác.
o Bacteriocin có khả năng ức chế sự nảy mầm bào tử của một chủng nhạy
với loại bacteriocin đó.
o Trong điều kiện bình thường, vi khuẩn gram âm không bị tác động bởi
bacteriocin của vi khuẩn gram dương.
1.3. DI TRUYỀN HỌC VÀ SINH TỔNG HỢP BACTERIOCIN
1.3.1. Tổ chức của tổ hợp gen [4]
Những phát hiện về di truyền học của bacteriocin nhóm I và nhóm II đã góp
phần cho thành công của việc nghiên cứu tiềm năng ứng dụng trong công nghệ thực
phẩm, đặc biệt là nisin. Sự sản xuất gen mã hóa bacteriocin được thực hiện trong tổ
chuyển ra khỏi tế bào của các bacteriocin nhóm II, chúng không được tìm thấy trong
các lantibiotic (Nes, 1996; Sablon, 2000).
1.3.2. Con đường sinh tổng hợp [4]
Tất cả các bacteriocin được tổng hợp như một prepeptide không hoạt động sinh
học mang một peptide dẫn có đầu N. Con đường sinh tổng hợp lantibiotic đi theo một
quy trình chung (hình 1.1): sự hình thành prepeptide, điều tiết các phản ứng, sự phân
cắt peptide dẫn bởi enzyme thủy phân protein và sự thay đổi vị trí của prepeptide hiệu
chỉnh (modified prepeptide) xuyên qua màng tế bào chất. Sự phân cắt của peptide dẫn
có thể xảy ra trước, trong hay sau khi ra khỏi tế bào. Căn cứ theo con đường sinh tổng
hợp, có hai nhóm tổ chức gen của lantibiotic có thể được nhận dạng (Sahl và
Bierbaum, 1998; Guder, 2000; McAuliffe, 2001). Đối với những lantibiotic nhóm I
như là nisin, epidermin, subtilin và Pep 5, phản ứng đề hydrate được cho là do enzyme
LanB xúc tác, trong khi LanC được xác định có vai trò trong việc hình thành thioether.
Các prepeptide hiệu chỉnh được thay đổi vị trí thông qua tác nhân vận chuyển ABC
LanT. Ngược lại, lantibiotic nhóm II như cytolysin, lacticin 481 và mersacidin dường
như chỉ được hiệu chỉnh bởi enzyme LanM (van Kraaij, 1999; McAuliffe, 2001) và
quá trình này xảy ra đồng thời với sự vận chuyển bởi LanT (P).
12
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Hình 1.1. Biểu đồ trình tự sinh tổng hợp lantibiotic. 1: Sự hình thành
prebacteriocin. 2: prebacteriocin được hiệu chỉnh bởi LanB và LanC, vận chuyển nhờ
tác nhân vận chuyển đặc hiệu ABC LanT và giải phóng bacteriocin hoàn chỉnh
(mature bacteriocin) nhờ LanP. 3: Histidine protein kinase (HPK) cảm nhận sự có mặt
của bacteriocin, phosphoryl hóa nó. 4: nhóm phosphoryl (P) sau đó được nhường cho
chất điều chỉnh đáp ứng (response regulator-RR). 5: RR hoạt hóa sự sao chép của gen
điều tiết. 6: sinh chất miễn dịch.[4]
Các bacteriocin nhóm II được tổng hợp nhờ một prepeptide chứa một conserved
N-terminal leader và đó là nơi diễn ra quá trình phân hủy cặp glycin. Không giống như
lantibiotic, chúng không chịu sự tác động hiệu chỉnh lớn từ Lan/MeLan. Sau khi hình
thành prepeptide, prepeptide được chuyển ra khỏi tế bào nhờ tác nhân vận chuyển ABC
bào Gram dương.
Hầu hết các bacteriocin hoạt động bằng cách tạo kênh hay lỗ trên màng làm phá
huỷ năng lượng hữu ích của tế bào sống. Các bacteriocin của vi khuẩn G
+
thường
không có receptor đặc hiệu để hút bám mặc dù vẫn có những ngoại lệ. Hoạt động khác
với vi khuẩn G
-
ở hai điểm chính sau:
- Việc tạo bacteriocin thì không cần thiết phải gây chết cho vi sinh vật sản xuất.
Sự khác biệt này là do cơ chế vận chuyển để giải phóng bacteriocin. Ở một vài vi sinh
vật thì phụ thuộc vào hệ thống tiết. Ngoài ra, ở vi khuẩn G
+
có sự điều hoà đặc hiệu
bacteriocin nên các bacteriocin chỉ dựa vào hệ thống điều hòa của tế bào chủ.
- Hầu hết các bacteriocin kích thước nhỏ hoạt động trong phạm vi pH rộng từ 3 –
9, thậm chí acidocin B có thể hoạt động ở pH 11, ở điểm đẳng điện cao cho phép
chúng tương tác với bề mặt điện tích âm của màng tế bào vi khuẩn. Đối với các
bacteriocin phổ kháng khuẩn rộng các hợp chất cần thể nhận thì sẽ gắn phần kỵ nước
vào màng vi khuẩn. Sau đó sự liên kết của các phân tử bacteriocin với nhau sẽ tạo
thành những lỗ xuyên màng làm mất gradient và gây chết tế bào.
Lớp lipid tích điện âm của màng tế bào chất là receptor đầu tiên cho bacteriocin
trong việc hình thành lỗ. Ví dụ như nisin: xử lí tế bào bằng nisin cho thấy nó tạo ra khe
hở cho tia UV chiếu được vào trong nội bào; nisin là một bacteriocin có các phần tích
15
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
điện dương; liên kết với màng lipid tích điện âm, hình thành lỗ, bên cạnh đó làm trung
hoà điện tích của màng, làm mất đi lực vận chuyển proton. Do có sự hình thành lỗ
không đặc hiệu, các chất nhỏ như ion, ATP thoát ra ngoài, còn các chất lớn như protein
không thoát ra tạo nên điện thế màng, làm tế bào chết từ từ. Bruno (1992) đã chứng
+
khác. Phổ giết chết đóng vai trò quan trọng
từ những trường hợp phổ hẹp như Lactococcin A, B, M chỉ giết được Lactococcus đến
trường hợp phổ rộng như nisin A, mutacin B có thể giết được nhiều vi sinh vật như
Actinomyces, Bacillus, Clostridium, Corynebacterium, Enterococcus, Gardnerella,
Lactococcus, Listeria, Micrococus, Mycrobacterium, Propiobacterium, Streptococcus
và Staphylococcus. Ngược lại với những hiểu biết trên là các bacteriocin cũng có hoạt
tính chống lại các vi khuẩn G
-
gây bệnh như : Campylobacter, Haemophilus,
Helicobacter và Neisseria [13].
1.5. THU NHẬN BACTERIOCIN
Yêu cầu của việc sản xuất bacteriocin trên quy mô công nghiệp đòi hỏi sản
lượng cao nhất để đảm bảo tính kinh tế. Trong nghiên cứu về nisin, pediocin AcH từ
Pediococcus acidilactici; leuconocin Lcm1 từ Leuconostoc carnosum và sakacin A từ
L.sake Lb706, Yang và Ray(1994) cho rằng môi trường phát triển là nhân tố quyết định
đến điều này, bao gồm duy trì pH tối ưu và dinh dưỡng bổ sung cho mỗi chủng hay
loài vi khuẩn. Để tăng sản lượng và hiệu suất làm sạch bacteriocin từ vi khuẩn lactic
trong lên men công nghiệp và hạ thấp giá thành sản xuất, Coventry (1996) chứng minh
rằng nisin, pediocin PO2, brevicin 286 và piscicolin 126 có thể được phóng thích một
cách đáng kể từ lượng protein cho vào canh trường bề mặt ban đầu (khoảng 92%-99%
lượng protein cho vào).
Một thành công quan trọng của việc sản xuất bacteriocin là áp dụng những tiến
bộ mới của công nghệ sinh học như cải thiện chủng sản xuất bacteriocin, công nghệ về
protein cũng như những phương pháp sản xuất tối ưu để giảm giá thành sản xuất. Theo
hướng nghiên cứu này, Guyonnet(2000) đã làm giảm giá thành sản xuất, tăng tốc độ và
hiệu quả của phương pháp làm sạch bacteriocin từ canh trường liên tục.
Để tối ưu hóa quá trình sản xuất bacteriocin, những mô hình đã được đặt ra để
dự đoán hiệu quả thương mại của việc sản xuất bacteriocin dựa trên những thông tin
thu được từ hệ thống các phép thử. Sử dụng những tấm agar truyền thống, Blom(1997)
casein hydrolysate thêm vào cho đến tối đa 5%. Sự hình thành bacteriocin của các
chủng Corynebacteria và bởi Staphylococcus được thấy rằng phụ thuộc hàm lượng
amino acid trong môi trường nuôi cấy. Ion Mangan (2004) được thấy là cần thiết cho
nhiều sản phẩm sản sinh trong môi trường hoá học xác định. Thêm 0.5% mannitol vào
môi trường brain heart infusion broth làm gia tăng năng suất của staphylococcin 426
nhưng giảm lượng staphylococcin 414. Tương tự, glucose làm gia tăng sự sản xuất
streptococcin A–FF22 nhưng làm giảm streptococcin B–74628. Những nghiên cứu
khác cho thấy thêm vào cả glucose hay manitol sẽ làm gia tăng sự sản xuất chất ức chế
bởi phage type 71 Staphylococcus trong dịch chiết đậu nành. [18]
1.5.2. Điều kiện nuôi cấy
18
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Sự khác nhau của điều kiện môi trường như nhiệt độ, thời gian, oxy, pH có ảnh
hưởng đến năng suất của bacteriocin có hoạt tính. Nhìn chung, sự sản xuất bacteriocin
tốt hơn ở điều kiện nhiệt độ tối ưu của chủng sản xuất phát triển. Nuôi ở nhiệt độ quá
cao có thể ngăn cản sự sản sinh bacteriocin và đôi khi dẫn đến sự thay đổi các đặc tính
một cách không thuận nghịch. [17]
Việc tạo ra các bacteriocin ở vi khuẩn G
+
thường khi chuyển từ pha log đến pha ổn
định. Sản lượng bacteriocin tối đa trong môi trường có thể thấy ở nhiều pha khác nhau
trong chu kỳ tăng trưởng. Schlegel và Slade (2002) nhận thấy sự sản xuất streptocin
STH1 nhiều nhất trong suốt pha log và giảm dần mức độ sản sinh bacteriocin trước khi
bước vào pha ổn định. Trái lại, sản xuất streptococcin A – FF22 bắt đầu ở cuối pha log
và hoạt tính giảm dần dần khi nuôi kéo dài. Tương tự, sản xuất staphylococcin C55 bắt
đầu ở pha log, đạt đến tối đa giữa 24 và 48 giờ phát triển, và sau đó suy tàn dần.
Butyricin 7423 thì được tiết ra trong suốt cuối pha log, tuy nhiên, perfringocin 11105
chỉ xuất hiện nhiều vào pha ổn định và sản phẩm của nó dường như lại tiêu hủy một
phần tế bào sản xuất.
Meitert (2005) đã báo cáo một vài chủng C. diphtheriae giải phóng bacteriocin liên
bào có thể được trích bằng cách đun trong axit loãng. Streptococcin, nisin và
diplococcin cũng có thể được thu bằng cách trích với axit từ tế bào sản xuất. Trong một
số nghiên cứu khác phương pháp xử lý nhiệt dịch nuôi cấy của Lactobacillus đã gia
tăng khả năng giải phóng lactocin LP27 từ tế bào. Phương pháp trích với axit dường
như có hiệu quả trong ví dụ này. Donoghue khi sử dụng một phương pháp khác đã
nhận thấy rằng megacin C–216 và Cx–337 được giải phóng từ tế bào sinh
megacinogenic bằng cách xử lý với lysozyme, kết hợp tiền xử lý với trypsin. Tác giả
kết luận rằng megacin được định vị trên bề mặt ngoài tế bào. [19]
Thường dịch thô đầu tiên được cô đặc bằng cách lắng tủa phân đoạn với acid, muối,
ethanol, hoặc các hỗn hợp khác nhau. Sau đó việc tinh chế có thể dựa vào kích cỡ khác
nhau (sắc ký lọc gel, lọc qua máy siêu lọc, ly tâm) hay thay đổi điện tích (sắc ký trao
đổi ion, điện chuyển). [21]
Một vấn đề chung là sự mất hoạt tính trong quá trình tinh chế. Do đó việc giám sát
hoạt tính bacteriocin (đơn vị bacteriocin/miligram protein) tại mỗi bước tinh chế và
điều chỉnh khi có thể để tránh việc mất nhiều hoạt tính là rất quan trọng [15].
1.5.4. Thu nhận một số bacteriocin
o Thu nhận nisin từ Lactococcus lactis
Môi trường: sử dụng môi trường whey ứng với 2,3% whey, 1,75%pepton, 2,0%
saccharose là tối ưu cho sự tổng hợp bacteriocin của Lc.lactis 1.
Điều kiện nuôi cấy: thời gian 30h, pH môi trường ban đầu 5 – 6, nhiệt độ thích
hợp 30
o
C, chế độ lắc đảo 100 vòng/phút. Có thể cố định tế bào Lc.lactis 1 lên chất
mang truyền thống alginate và chất mang mới BC.
Môi trường whey sau khi được tối ưu thành phần dinh dưỡng cũng như điều
kiện nuôi cấy cho kết quả tốt có ý nghĩa thực tiễn.[2]
o Thu nhận plataricin từ Lactobacillus plantarum L24
20
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Chủng vi sinh vật được phân lập từ nước dưa. Môi trường MRS dùng trong
bacteriocin nào, chủng L24 được nuôi cấy tĩnh sau 24 giờ tiến hành phá vỡ tế bào và hạ
pH xuống 2,5, để qua đêm ở 4
o
C. Sau đó chỉnh pH về 7,0 và đem tủa với aceton 100%,
lạnh (giữ ở -22
o
C) với thể tích bằng thể tích mẫu. Ly tâm 10000 vòng trong 15 phút.
Làm khô mẫu và hòa tan trở lại bằng dung dịch đệm l mẫu bacteriocin thô được tra
vào mỗi giếng trên gel pH=7,0. Lấy 10 polyacrymit 15%. Chạy với I = 1,5A/giếng.
Kết quả cho thấy trọng lượng phân tử của bacterioxin của Lactobacillus plantanrum
L24 thuộc nhóm lớn, nhóm bacterioxin II, protein kháng khuẩn có trọng lượng phân tử
nhỏ từ 10 – 30kDa.[1]
o Thu nhận acidocin B từ Lactobacillus acidophilus
Vi khuẩn Lactobacillus acidophilus sản xuất bacteriocin có khả năng kháng một
số vi khuẩn gây bệnh trong thực phẩm như Escherichia coli, Salmonella và một số vi
khuẩn lactic khác.
Sự sản xuất bacteriocin bắt đầu từ 12 giờ. Nhiệt độ tối ưu cho sự tạo bacteriocin
là 30 - 37
0
C với pH 5 - 7. Chủng vi khuẩn có khả năng sử dụng tốt các loại đường như
manitol, maltose, lactose và glucose để sản xuất bacteriocin. Hoạt tính bacteriocin tăng
khi bổ sung 1% yeast extract, còn các thành phần khác như glucose, meat extract,
casein pepton, NaCl không ảnh hưởng hoạt tính bacteriocin.
Bacteriocin sản xuất bởi vi khuẩn L. acidophilus nhạy cảm với protease nhưng
lại ổn định với các dung môi hữu cơ, sự thay đổi pH và xử lí nhiệt.
21
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Bacteriocin được tinh sạch bằng sắc kí lọc gel và điện di trên gel SDS - PAGE
để xác định độ tinh sạch và trọng lượng phân tử.[3]
o Thu nhận từ Salmonella
khuẩn. Nhưng chúng khác colicin ở khả năng gắn vào các cơ quan thụ cảm, ở cấu trúc,
và ở cơ chế cảm ứng.[7]
Rất nhiều sản phẩm trao đổi chất từ vi khuẩn gram dương được xem là
bacteriocin. Mỗi nghiên cứu đưa ra một cách phân loại khác nhau. Trong một số trường
hợp các loại enzym hemolysin, phospholipase hay các enzym có hoạt tính phân giải tế
bào vi khuẩn đều được xem là bacteriocin. Theo Klaenhammer (1999) thì các
bacteriocin thì các bacteriocin được chia làm 4 nhóm:
Hình 1.3. Sơ đồ phân loại bacteriocin của vi khuẩn gram dương[7]
23
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Hình 1.4. Cấu tạo một số bacteriocin loại I.[9]
Chú thích: Hình thức viết tắt của các acid amin hiệu chỉnh: a: D-alanine; B:
2,3-dihydrobutyrine; O: 2,3-dihydroalanine; u:D-α-aminobutyric acid; a-S-A:
lanthionine (Lan); u-S-A và A-S-u: methyllanthionine (MeLan); A-NH-K:
lysinoalanine; D-OH: erythro-3-hydroxyaspartic.
Bảng 1.6: Bảng phân loại bacteriocin
NhómIA(lantibiotics) Vi sinh vật tổng hợp Tham khảo
Nisin
Lactocin S
Epidermin
Gallidermin
Lacticin 481
Lactococcus lactis
Lactobacillus sake
Staphylococcus epedermidis
Staphylococcus gallinarum
L. lactis
Hurst, 1981
Mortvedt, 1991
Allgaier, 1986
Enterococcus faecium
Carnobacterium divergens
L. lactis
Henderson, 1992
Holck &Tichazek, 1992
Hastings, 1991
Hechard, 1992
Aymerich, 1996
Metivier, 1998
Ferchichi, 2001
24
Phần I: Tổng quan về bacteriocin
Nhóm II B
Lactococcin G
Lactococcin M
Lactacin F
Plataricin A
Plataricin S
Plataricin EF
Plataricin JK
L. lactis
L. lactis
Lactobacillus johnsonii
Lactobacillus plantarum
Lactobacillus plantarum
Lactobacillus plantarum
Lactobacillus plantarum
Nissen-Meyer, 1992
Van Benkum, 1991
Allison, 1994
kháng khuẩn.
o Loại A: là những peptid kéo dài với mạng cực dương, nó sẽ cố gắng sử
dụng hoạt tính của chúng để xuyên qua hệ thống các lổ trên màng tế bào.
o Loại B: là những peptid hình cầu nhỏ hơn và có điện tích âm hoặc không
mang điện tích.
25
Copyright: Tài liệu đại học ©