ĐẠI HỌC QUỐC GIA THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH
TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA
KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC
C5S CQ ỈO
Bộ MÔN CÔNG NGHỆ THựC PHẨM
ĐỒ ÁN MÔN HỌC
CÔNG NGHỆ CỐ ĐỊNH ENZYM
YÀ ỨNG DỤNG
SVTH
:
NGUYỄN BẢO Dư
MSSV
:
60700443
GYHD
:
TS. TRẦN BÍCH LAM
Đồ án môn học
Đồ án môn học
/V
Đồ án môn học
Đồ án môn học
iii ~MỤC LỤC
/V5 ~
/V5 ~
Đồ án môn học
Đồ án môn học
DANH MỤC HÌNH
Chương 1: Tổng quan
Chương 1: Tổng quan
Đồ án môn học
Đồ án môn học
Chương 1:
- Năm 1973, Chibata và các cộng tác viên cũng là những người đầu tiên thành công trong việc cố định tế bào vi sinh vật
để sản xuất L-aspartate từ ammonium fumarate bằng gel acrylamid. Tế bào E.coli chứa trong gel có hoạt tính aspartate rất cao.
- Đến năm 1987, bằng công nghệ ứng dụng enzym glucoisomerase cố định, đã tiến hành sản xuất sữo fructose từ glucose
theo qui mô công nghiệp. Cho đến nay cổ khoảng 4,5 triệu tấn sừo fructose được sản xuất theo phưong pháp enzym cố định.
- Ngoài sàn phẩm trên, enzym cố định còn được ứng dụng nhiều trong công nghệ lên men, chống ô nhiễm môi trường và
cả trong y học.
1.2. Sơ luợc về enzym cố định
1.2.1.
Định nghĩa [1]
Enzym cố định có thể hiểu theo 2 nghĩa:
- Nghĩa hẹp: enzym không hòa tan là enzym được đưa vào những pha riêng rẽ, pha này có thể tách riêng vói môi trường
/V 7~
/V 7
Chương 1: Tổng quan
Chương 1: Tổng quan
Đồ án môn học
Đồ án môn học
dung dịch phàn ứng. Pha enzym không hòa tan trong nước và được gắn với các polymer ưa nước có trọng lượng phân tử lớn.
- Nghĩa rộng: cắc chất xúc tác cố định là các enzym, tế bào, cơ thể sống ờ trạng thái cho phép sử dụng lại. Như vậy, theo
- Enzym cố định thường có pH tối ưu không trùng với enzym tự do cùng loại.
- Enzym cố định do có chất mang che chắn nên được bảo vệ tốt hơn enzym tự do.
- Enzym cố định có thể tái sử dụng nhiều lần và dễ dàng tách ra khỏi cơ chất một cách dễ dàng sau phản ứng và độ bền
của enzym cố định cao hơn enzym tự do.
Ưu nhược điểm của enzym cố định [1]
Ưu điểm:
1.2.3.
- Enzym cố định có thể tái sử dụng nhiều lần trong thời gian dài.
- Enzym cố định không lẫn vào trong sàn phẩm cuối của phản ứng enzym, do đó nó không gây ảnh hường xấu đến chất
lượng sản phẩm, hay nói cách khác chúng ta không tốn chi phí cho việc tách enzym ra khỏi sản phẩm
- Có thể ngừng phản ứng khi cần thiết bằng cách tách hệ chất mang - enzym ra khỏi dung dịch cơ chất.
- Enzym cố định tương đối bền với các tác nhân vật lý và hóa học hơn enzym tự do.
- Dễ dàng tiến hành quá trình sản xuất theo phương pháp liên tục.
Nhươc điểm:
/V 8~
/V 8
Chương 1: Tổng quan
Chương 1: Tổng quan
Đồ án môn học
Đồ án môn học
Tạo được
tử Mên kết rất bền trước các
Chi tấc
phí cao, thao tác thực hiên tương
enzym lại với nhau nhân pH, nhiệt độ...
đối phức tạp.
bằng liên kết cộng
hóa được dùng phối họp với các
Thường
Hoạt tính enzym có thể bị giảm do
trị
phương pháp khác.
những biến đổi về cấu trúc
của enzym trong quấ trình
cố định.
Phương pháp vật lý
Phương pháp
Ưu điểm
pháp gắn enzym lên chất
Thao tấc thực hiện đơn giản.
mang bằng tác nhân vật
lý
Nhược điểm
Do lực tương tác giữa enzym và chất
Điều kiện tiến hành cố định enzym ôn
hòa nên không làm mất hoạt
Hiệu quả cố định enzym cao.
Có thể cố định đồng thòi nhiều enzym.
Phương pháp hóa hoc:
- Gắn enzym lên chất mang bằng liên kết cộng hóa trị.
- Gắn các phân tử enzym lại với nhau bằng liên kết cộng hóa trị.
Phương pháp vât lý:
- Hấp phụ enzym lên chất mang bằng liên kết vật lý như sau: lực mao quản, liên kết ion, lực Van der Walls....
- Phương pháp nhốt enzym trong khuôn gel hoặc màng bao vi thể.
liệu cố định [1]
Vật liệu và phương pháp cố định là hai yếu tố có tính chất quyết định đến hiệu quả của quá t rình cố định enzym Trong
đó, không có đặc điểm, tính chất của vật liệu cố định nào thích họp cho tất cả các loại enzym và cũng không có enzym nào
thích họp với tất cả các loại vật liệu cố định.
Vật liệu cố định enzym và tế bào có thể chia làm hai loại: vật liệu vô cơ và vật liệu hữu cơ.
Vât liêu vô cơ:
- Đặc điểm: chất mang vô cơ bền với các tác động bên ngoài, không bị vi sinh vật ăn mòn, phân hủy, nhưng việc gắn với
enzym thường khó khăn hơn.
-
Một số chất mang vô cơ thông dụng như: thủy tinh xốp, cấc oxid kim loại như oxid nhôm, oxid mangan, oxid
magie, Silicagel...
Vât liêu hữu cơ:
- Đặc điểm: chất mang hữu cơ thường có các nhóm hoạt động hóa học như: -NH2, - COOH, -OH, -SH,... nên dễ kết gắn
với enzym nhưng độ bền với tác động của môi trường không cao, đặc biệt các polymer sinh học rất dễ bị vi sinh vật xâm nhập
vật,...Chitin là một vật Mệu có chứa nhóm chức -OH và cho Mên kết với enzym, có cấu trúc siêu lỗ, có khả năng hấp thụ tốt,
dễ tạo màng. Chitin có cấu trúc mạng tinh thể chặt chẽ, không chỉ có các Mên kết hydro hình thành trong chuỗi mà còn có giữa
cấc lóp với nhau trong mạng tinh thể. Chitin là một polymer kỵ nước, độ trương thấp, diện tích bề mặt tiếp xúc nhỏ và bền về
mặt hóa học. Gần đây có rất nhiều nghiên cứu cố định enzym trên chitin, chủ yếu bằng phương pháp hấp thụ và Mên kết công
hóa trị qua cầu nối glutaraldehyde. Chitin được tìm thấy trong thành tế bào của nấm sợi. Nó là chất hữu cơ chiếm lượng lớn để
hình thành nên lóp vỏ ngoài của động vật không xương sống (côn trùng, giáp xác...). về mặt cấu trúc, chitin có cấu trúc tương
tự như cellulose, điểm khác biệt hóa học duy nhất là nhóm acetamido ở vị trí số 2 trên khung carbon của chitin được thay thế
cho nhóm hydroxyl (-OH) ờ ceUulose.
- Chitosan là dẫn xuất của chitin khi được deacetyl hóa trong kiềm mạnh. Chitosan dễ tạo màng, tạo hạt, có cấu trúc siêu
lỗ, có nhóm - NH2. Chitosan có thể cố định enzym bằng phương pháp hấp phụ, phương pháp cộng hóa trị, hoặc nhốt enzym
trong gel chitosan. Chitosan không tan trong nước, tan trong dung môi hữu cơ như acid formic, acid dipic, acid acetic.
Chitosan là một polymer sinh học có trọng lượng phân tử cao, có các nhóm amin hoạt động, cấc nhóm hydroxyl có thể tham
gia phàn ứng hóa học.
- Anginate, carrageenan, cả hai vật Mệu này tạo gel trong dung dịch CaCỈ2 dùng để nhốt tế bào, enzym.
/V 11~
/V 11
Chương 1: Tổng quan
Chương 1: Tổng quan
Đồ án môn học
Đồ án môn học
Chất mang protein thường là gelatin, keratin, albumin,... thường có khả năng dễ tạo
màng, tạo hạt, nhốt enzym trong khuôn gel với tác nhân đóng mạch là glutaraldehyde;
nhược điểm của nhóm này là thường kém bền, dễ bị nhiễm khuẩn.• Các polymer tone
ứng.
- Sự định vị enzym giúp cho dẫn xuất enzym không tan có tính bền nhiệt cao hơn
enzym tan.
- Chất mang có tác dụng hạn chế sự biến tính của enzym trong các dung môi, làm
đứt nối liên kết hydro và liên kết kỵ nước
Ảnh hưởns của vH
- Khi lực ion thấp thì nồng độ H+ gần chất mang tích điện âm cao hơn, còn gần
chất mang tích điện dương cao hơn trong dung dịch. Kết quả là pH tối ưu của enzym liên
kết đồng hóa trị với chất mang tích điện âm sẽ chuyển dịch sang pH kiềm so với enzym
hòa tan, trái lại nếu enzym liên kết đồng hóa trị với chất mang tích điện dương thì pH tối
ưu sẽ chuyển dịch sang phía pH acid.
- Khi lực ion lớn thì điện tích của chất mang được trung hòa bởi các ion trái dấu và
pH tối ưu của enzym cố định gần giống enzym hòa tan.
Ảnh hưởne của enzyme
Chương 1: Tổng quan
Chương 1: Tổng quan
Đồ án môn học
Đồ án môn học
Theo Poltorak, một trong những nguyên nhân làm giảm hoạt độ của enzym cố
định là sự tương tác protein-protein giữa các phân tử enzym đã được liên kết.
Trong mọi trường họp đều thấy hoạt độ riêng của chế phẩm bị giảm đi cùng với
sự tăng lượng enzym được kết họp trên một đơn vị diện tích chất mang.
2.1.1.1.
Giói thiệu về enzym Ịỉ-galactosỉdase [2]
Enzym P-galactosidase (EC.3.2.1.23) là một lactase thủy phân đường lactose thành
các monomer là glucose và galactose. Việc sử dụng P-galactosidase để thủy phân lactose trong sữa và
whey là một trong những ứng dụng tiềm năng trong công nghiệp chế biến thực phẩm và các
sàn phẩm từ sữa. Enzym này có thể được sử dụng dưới dạng hòa tan hoặc dạng cố định
nhưng dạng hòa tan chỉ có thể sử dụng trong qui trình sản xuất gián đoạn, còn dạng cố định
có lợi thế hon là có thể sử dụng tốt cho cả hai qui trình sản xuất gián đoạn và liên tục.
Mặc dù hầu hết các ngành công nghiệp vẫn thủy phân lactose với enzym tự do,
nhưng việc sử dụng enzym P-galactosidase cố định là một lĩnh vực đáng quan tâm vì những
tiềm năng của nó.
/V 14
Chương 1: Tổng quan
2.1.1.2.
Đồ án môn học
Nguồn thu nhận enzym p-galactosỉdase [2]
Enzym P-galactosidase có thể được thu nhận từ nhiều nguồn khác nhau như vi sinh
vật, thực vật, và động vật. Tuy nhiên, tính chất của enzym được thu nhận từ các nguồn khấc nhau có
sự khác nhau rõ rệt. Enzym thu nhận từ nguồn thực vật và động vật có giá trị kinh tế thấp,
nhưng thu nhận từ nguồn vi sinh vật lại có nhiều ưu thế như dễ dàng xử lí thu nhận, tốc độ
nhân giống vi sinh vật cao, năng suất thu nhận sản phẩm cao. Một số vi sinh vật được xem là
nguồn thu nhận tiềm năng của loại enzym này.
Bacteria:
murisepticum,
pneumonia,
Lactobacillus acidophilus, L. bulgaricus,L. helviticus, L. kefiranofaciens, L. lactis, L.
sporogenes, L. themophilus, L. delbrueckii, Leuconostoc citrovorum, Pediococcus acidilactỉ,
p. pento, Propioionibacterium shermanii, Pseudomonas fluorescens, Pseudoalteromonas
haloplanktis
Streptococcus
cremoris,
s.
lactis,
s.
thermophius,
Sulfolobus
solfatarius,
Thermoanaerobacter sp.,Thermus rubus, T. aquaticus, Trichoderma reesei, Vibrio cholera,
Xanthomonas campestris.
Fungí: Alternaría alternate, A. palmi, Aspergillus foelidis, A. fonsecaeus, A.
fonsecaeus, A. Carbonarius, A. Oryzae, Auerobasidium pullulans, Curvularia inaequalis,
Fusarium monilliforme, F. oxysporum, Mucor meihei, M. pusillus, Neurospora crassa,
Penicillum canescens, p. chrysogenum, p. expansum, Saccharopolyspora rectivergula,
Scopulariapsis sp, Streptomyces violaceus.
cho thấy rằng hoạt tính của enzym cố định phụ vào bản chất hóa học tự nhiên và cấu trúc vật
lí của chất mang. Khi kích thước lỗ của các hạt chất mang tăng thì hoạt tính của enzym giảm
mạnh. Sự cố định ß- galactosidase từ Thermus sp. diễn ra rất nhanh trên PEI-Sepabeads và
DEAE-Agarose. Tuy nhiên, độ mạnh hấp phụ thì cao hơn trong trường họp của PEISepabeads.
/V 16
Chương 2: ửng dụng
Đồ án môn học
Enzym ß-galactosidase từ B. stearothermophilus chịu nhiệt được cố định trên chitosan sử
dụng Tris (hydroxymethyl) phosphine (THP) và glutaraldehyde dùng để thủy phân đường
lactose trong sữa. Khả năng chịu nhiệt và hoạt tính của enzym ß-galactosidase được cố định
trên THP thì vượt trội hơn so với enzym tự do và enzym được cố định bằng glutaraldehyde.
Enzym ß-galactosidase được cố định trên THP cho thấy hoạt tính cao hơn enzym tự do khi
có mặt ion Ca2+ và ổn định trong suốt thời gian bảo quản ờ 4°c trong 6 tuần, trong khi
enzym tự do bị mất 31% hoạt tính trong cùng điều kiện. Hai phương pháp quy hoạch thực
nghiệm là phương pháp “Response surfacemethodology” (RSM) và “Centre composite
design” (CCD) được dùng để tối ưu sự cố định enzym ß-galactosidase từ Pisum sativum trên
hai vật liệu khung mạng: Sephadex G-75 và hạt chitosan. Hiệu suất cố định đạt được 75.66%
và 75.19% tương ứng với Sephadex G-75 và chitosan.
Enzym ß-galactosidase từ A. oryzae được cố định trên một chất mang rẻ tiền
concanavalin A-cellulose. Chế phẩm ß-galactosidase được hấp phụ và hên kết chéo bằng
Concanavalin A-cellulose, giúp giữ lại 78% hoạt tính ban đầu. Nhiệt độ tối ưu của enzym cố
định tăng từ 50°c lên 60°c. Enzym cố định bằng phương pháp hấp phụ và liên kết chéo giữ
được 93% hoạt tính sau 1 tháng bảo quản trong khi enzym tự nhiên chỉ giữ được 63% hoạt
tính.
Phươns pháp bao eói
chúng vẫn giữ được hoạt tính cao, cụ thể là giữ được 95% hoạt tính sau 7 lần sử dụng, và giữ
được 93% hoạt tính sau 2 ngày bảo quản ở 4°c.
Phương pháp liên kấ cone hóa tri
Các phân tử enzym liên kết với chất mang thông qua cấc nhóm chức năng không
nằm trong trung tâm hoạt động của enzym như amino, carboxyl, hydroxyl, và sulfydryl. Các
nhóm chức năng trên chất mang thường được hoạt hóa bằng cách sử dụng các chất hóa học
như cyanogen bromide, carbodimide, và glutaraldehyde.
Enzym từ A. oryzae được cố định trên bột nylon-6 và zeolite. Zeolite thì không lý
tưởng vì lượng liên kết tạo thành ft trong khi đó nylon-6 tạo ra được khung mạng ổn định.
Các dẫn xuất thu được hoạt hóa bằng diazo hoặc bằng carbodiimide cho thấy hoạt tính cao
nhất trong suốt quá trình cố định enzym trên thủy tinh xốp có phủ lóp glycophase.
Enzym ß-galactosidase từ E. coli được cố định trên gelatin sử dụng chất hoạt hóa là
chromium (III) acetate và glutaraldehyde vẫn giữ được tương ứng 25% và 22% hoạt tính.
Enzym được cố định trên silica-alumina ổn định hơn enzym tự do ở pH acid.
Các dẫn xuất ß-galactosidase cố định cho thấy nhiều sự cải thiện nhưng hoạt tính
khấc nhau sau khi được tạo điều kiện cho liên kết cộng hóa trị đa điểm bằng cách ủ trong
dung dịch kiềm một thời gian dài, enzym được cố định trên Sepabeads-epoxy-boronic được
xem là ổn định nhất. Dan xuất tốt nhất rất hoạt động trong việc thủy phân lactose thậm chí ờ
70°c.
Gần đây sự liên kết ngang của ß-galactosidase trên các hạt từ tính có nguồn gốc khác
nhau được thực hiện với sự có mặt của glutaraldehyde. Ket quả là hoạt tính của enzym cố
~ 18
Chương 2: ửng dụng
Đồ án môn học
định được tăng lên.
Khi cố định ß-galactosidase chịu nhiệt trên
Chitosan
A. niger
Porous ceramic monolith
K. fragilis
K. lactỉs
Chitosan beads
CPC-silica, agarose
K. bulgaricus
E. coli
Bao gói
Chromosorb-W
Alginate using BaCỈ3
Polyacrylamide gel
A. oryzae
Nylon-6 and zeolite
Thermus aquaticus YT-1
Agarose bead
Pénicillium expansum F3
Silica
Sữa được thủy phân lactose được sử dụng cho việc chế biến hưcrag liệu sữa, phô
mai, và sữa chua. Sự thủy phân lactose trong sữa và dùng sữa chế biến thực phẩm cũng ngăn ngừa
sự kết tinh lactose khi đông lạnh sữa và sàn phẩm sữa cô đặc. Hơn nữa việc sử dụng sữa
đã thủy phân trong sản xuất sữa chua và pho mát sẽ làm tăng quá trình acid hóa, bởi vì
~ 19
Chương 2: ửng dụng
Đồ án môn học
thủy phân lactose thường là bước làm chậm tốc độ của quá trình, làm giảm thòi gian
đông đặc của sữa chua và tăng tốc độ phất triển cấu trúc và hương vị cho phó mat. Chất
lượng của sữa đông lạnh và kem làm từ sữa cũng được cải thiện đáng kể khi thêm enzym
lactase. Nó chống
lại sự kết tinh đường lactose bằng cách thủy phân thành glucose và galactose và làm giảm cấu trúc cát
sạn.
Thủy phân lactose trong whey là một ứng dụng quan trọng khác của ßgalactosidase trong ngành công nghiệp chế biến sữa. Whey thủy phân và cô đặc hay
whey thu được qua lọc màng có thể được sử dụng như chất tạo ngọt trong sản xuất sữo
rau quả đóng họp và nước giải khất.
yổ-galactosidase từ nấm (Miles Chemie) được cố định trong gel polyvinyl
alcohol được nhận thấy là bền nhiệt hon so với enzym tự do, giữ được 70% hoạt tính sau
24h ở 50°c và 5% hoạt tính ở 60 °c. Thủy phân được 75% lactose trong 5-6h và mức độ
chuyển đổi giảm 50% sau 30 lần sử dụng. Các nghiên cứu về thủy phân lactose sử dụng
enzym cố định ß- galactosidase (Aspergillus niger) trên nhựa phenol formaldehyde cho
thấy nhiệt độ tối ưu phụ thuộc vào thời gian thực hiện quá trình nhưng không phụ thuộc
vào nồng độ và sự chuyển đổi lactose. Enzym /?-galactosidase từ A. niger thủy phân
được 70% lactose trong sữa gầy ở 40°c trong 10 phút. Enzym ^-galactosidase có nguồn
ưu của enzym hòa tan và enzym cố định là 4.8 nhưng nhiệt độ tối ưu tăng từ 50°c lên 60°c
đối với enzym cố định. Enzym cố định có sự ổn định nhiệt cao hơn ở 60°c. Gần đây thiết bị
phản ứng packed bed cùng với tế bào có tính thấm được nhốt ừong alginate được sử dụng để
thủy phân lactose trong sữa trong hệ thống liên tục, đạt hiệu suất 87.2%. ß- galactosidase từ
A. oryzae được cố định bằng 3 kĩ thuật khấc nhau: hấp phụ trên celite, hên kết cộng hóa trị
với chitosan, hoặc kết họp lại với nhau bằng liên kết chéo. Các chế phẩm enzym cũng được
so sánh với nhau về hiệu suất cố định, đặc tính của enzym, độ ổn định, và hiệu quả tổng hợp
oligosaccharide. Các enzym ß-galactosidase được kết họp lại với nhau bằng hên kết chéo
được cho là có hiệu quả trong việc thủy phân lactose, đạt hiệu suất 78% trong 12h. ßgalactosidase từ A. oryzae được cố định trên silica, hoạt tính cũng như độ ổn định của enzym
đã được thẩm định, và kết quả cố định tốt nhất thu được bằng cấch sử dụng glutaraldehyde
như chất hỗ trợ hoạt hóa và ổn định cho enzym. Trong các phương pháp xử lí whey khác
nhau (vi lọc, siêu lọc, xử lí nhiệt), siêu lọc được xem là phương pháp tốt nhất đối với dung
dịch cơ chất để cho vào thiết bị phản ứng.
Bảng 2.2: Thủy phân lactose sử dụng các kỹ
thuật
Tác
nhâncổcốđịnh
địnhkhác nhau
Nguồn vsv
HiệuThòi
suất gian thủy phân
thủy
Fungal galactosỉdase Polyvinyl-alcohol
E. coli
Polyacrylamide gel
K. lactis
~ 21
5h
2h
70%75%
7h
2.5 h
89%
3h
>80%
2h
Concanavalin A layered calcium
alginate-starch hybrid
Bacillus stearothermophilus
Chitosan
2.I.I.4.2.
Tổng hợp Galacto-Oligosaccharides (GOSs) [2]
Bên cạnh hoạt động thủy phân, enzym yổ-galactosidase còn có tác dụng chuyển
nhóm
bằng cách thủy phân và sản xuất ra nhiều oligosaccharide, các oligosaccharide tác dụng có lợi cho các
vi sinh vật có ít trong đường ruột. Hơn nữa, phản ứng chuyển nhóm có thể được dùng để gắn
galactose vào họp chất hóa học khác, kết quả tạo thành galacto-oligosaccharide. Do đó cho
thấy tiềm năng trong việc sản xuất các thành phần thực phẩm, dược phẩm, và các họp chất
có hoạt tính sinh học khác. Các điều kiện của phản ứng chuyển nhóm galactose nên có nồng
(w/v) và 20% (w/v) trong thời gian khoảng 15 - 17 phút, và chuyển đổi được 50% lactose.
~ 23
Chương 2: ửng dụng
Chương 2: ửng dụng
Đồ án môn học
Đồ án môn học
P-galactosidase tinh khiết từ Buttera singularis ATCC 24193 được cố định trên hạt
Chitopearl BCW 3510 được sử dụng cho phản ứng tổng họp galacto-oligosaccharide (GOSs)
từ lactose trong thiết bị phản ứng packed bed, kết quả tổng họp được 55% GOS với năng
suất 4.4 g/(L-h) hoạt động trong 15 ngày. Năng suất GOS đạt cao nhất khi nồng độ lactose
ban đầu là 27% (w/w), 50% lactose được chuyển đổi với nồng độ ban đầu là 500 g/L.
Trisaccharides là một sản phẩm được tạo ra nhiều nhất, chiếm hơn 70% tổng lượng GOS
được tạo ra. yổ-galactosidase từ A. oryzae được cố định trên hạt chitosan tạo ra lượng
trisaccharides cao nhất (17,3% trong tổng lượng đường), sử dụng 20% (w/v) lactose trong
vong 2h so với đối với enzym tự do và 4,6 % đối với tập họp enzym có liên kết chéo.
2.1.2.
Enzym lipase
2.1.2.1.
Giói thiệu về enzym lipase
Lipase (EC 3.1.1.3) là một họ các enzym mà trong môi trường tự nhiên chúng xúc tác
cho các phản ứng thủy phân chất béo. Tuy nhiên, trong các điều kiện phản ứng phù họp
lipase còn cho thấy khả năng xúc tác các phản ứng ester hóa, chuyển ester và phản ứng
alcoholysis [4].
/V 24
/V 24
70
-
Chương 2: ửng dụng
Chương 2: ửng dụng
Đồ án môn học
Đồ án môn học
Bacillus sp.
50
8.0-9.0
Bacillus strìn
60
8.0
-
Bacillus
stearothermophìlus
Bacillus
Pyrobaculum
calidifontis
Pyrococcus ỷurìosus
90
-
Pyrococcus horikoshii
100
97
5.6
Pyrococcus horikoshii
95
7.0
2.I.2.3.
Các phương pháp cố định enzym lipase
Phươns pháp hấp ữhu vât lí
Đây là phương pháp đơn giản nhất liên quan đến sự tương tác bề mặt thuận nghịch
giữa enzym và chất mang. Lực liên kết chủ yếu là các tương tác kỵ nước. Phương pháp này
có ưu điểm là chi phí thấp, quấ trình thực hiện đơn giản và nhanh chóng; không có sự biến