MỤC LỤC
5.1 . Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm 2
5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu 2
5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò 3
5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm 4
5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt 4
5.2. Thành phần và cấu trúc của thịt 6
5.2.1 Thành phần của thịt 6
5.2.2 Mô cơ 7
5.2.2.1. Cấu trúc của mô cơ 7
5.2.2.2. Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ) 8
5.2.2.3. Cấu trúc của vi sợi cơ (myofibril) 9
5.2.2.4. Cấu tạo của xơ cơ (myofilament) 11
5.2.2.5. Thành phần protein cơ 13
5.2.3. Mô mỡ 15
5.2.4. Mô liên kết 17
5.2.4.1 Sợi collagen 17
5.2.4.2 Sợi elastin 17
5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ 17
5.4. Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt 22
5.4.1 Sắc tố thịt 22
5.4.2 Sự biến đổi màu sắc của thịt tươi 26
5.4.3. Những yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc của thịt 28
5.5. Phân loại chất lượng thịt 34
5.5.1.Thịt bình thường, thịt PSE, thịt DFD và các yếu tố ảnh hưởng 34
5.5.2. Một số phương pháp bảo vệ màu sắc của thịt tươi 35
5.6. Cấu trúc của thịt và ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc 39
5.6.1 Các yếu tố trước khi giết mổ 39
5.6.2 Các yếu tố sau khi giết mổ 40
5.6.3 Ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc của thịt 40
5.7 Khả năng giữ nước của thịt 44

để tránh sự nhiễm bẩn sau đó. Việc lấy huyết dẫn đến việc loại nguồn cung cấp oxy từ
máu, kích thích sự phân giải glycogen thành axit lactic làm giảm pH của quày thịt.
Tiến độ của quá trình phân giải này tùy thuộc vào nhiều yếu t
ố như kỹ thuật giết mổ,
bản chất quày thịt, nhiệt độ bảo quản quày thịt,
Việc lấy huyết phải được tiến hành ngay, tốt nhất là trong pha co cứng và khi thú
bất tỉnh. Bất cứ một sự chậm trể nào cũng đều gây ảnh hưởng đến chất lượng thịt. Nếu
thú vùng vẫy mạnh trước khi chết sẽ sinh nhiều axit lactic tích lũy trong quày thịt làm
s
ụt giảm nhanh pH mô cơ sau khi hạ thịt. Nếu không lấy tiết nhanh, thịt được ghi nhận

5
có biểu hiện xuất huyết trên cơ nhầm lẫn với biểu hiện bệnh lý cơ. Hiện tượng xuất
huyết này nhận thấy nhiều trên thú mệt so với thú khỏe mạnh.

6
5.2. Thành phần và cấu trúc của thịt
5.2.1 Thành phần của thịt
Thịt là loại thực phẩm được hình thành bằng cách gia công thích ứng các súc thịt
nguyên vẹn, hoặc là một bộ phận súc thịt của các loài gia súc, gia cầm (Nguyễn Ngọc
Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004).
Về phương diện sinh lý và mô học, người ta chia thịt ra thành: mô cơ, mô liên kết và
toàn bộ biến thể của nó, mô máu, mô thần kinh và bạch huyết. Tuy nhiên trong công
nghiệp thực phẩm và thương nghiệp, người ta phân loại không chỉ dựa trên các chức
năng sinh lý mà còn dựa trên các giá trị sử dụng, cho nên thành phần của thịt được
chia thành:
- Mô cơ

Mô cơ và mô mỡ được xem là có giá trị sử dụng cao nhất trong các loại mô. Thành
phần của thịt phụ thuộc vào loài, giống, giới tính, độ tuổi, điều kiện chăm sóc và nuôi
dưỡng con vật cũng như những thay đổi sau khi giết mổ xuất hiện trong mô dưới tác
dụng của enzyme, vi sinh vật, thành phần không khí, và các yếu tố khác (Nguyễn Văn
Mười, 2006).
5.2.2 Mô cơ
5.2.2.1. Cấu trúc của mô cơ
Toàn bộ h
ệ cơ trong cơ thể động vật được chia thành 2 nhóm lớn: cơ vân và cơ trơn.
Trong ngành thực phẩm, cơ vân đươc quan tâm nghiên cứu vì chúng chiếm tỉ lệ lớn
nhất trên thân thịt, là nguồn cung cấp protein và acid amin thiết yếu cho nhu cầu dinh
dưỡng con người. 8 Hình 5.1. Cấu trúc của mô cơ
Quan sát một bắp cơ cắt ngang (hình 5.1), mỗi mô cơ hoặc bắp cơ được bao bọc bên
ngoài bởi một màng liên kết, gọi là màng ngoài bắp cơ (epimysium). Bên trong bắp cơ
được chia thành nhiều bó cơ bậc 1, bậc 2 và bậc 3. Mỗi bó cơ được phân chia riêng
biệt và bao bọc bởi một màng liên kết gọi là màng bao quanh bó sợi cơ (perimysium).
Trong các bó sợi cơ, mỗi sợi cơ được tách riêng lẻ nhau nhờ l
ớp mô liên kết mỏng gọi
là màng trong cơ (endomysium).

5.2.2.2. Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ)
Sợi cơ có hình trụ, hình búp măng hoặc hình thoi, thon hai đầu và có kích thước lớn.
Một sợi cơ có đường kính trung bình khoảng 50µm và dài khoảng 50mm. Cũng giống
như các loại tế bào khác, xung quanh sợi cơ được bao bọc bởi lớp màng sợi cơ còn gọi


10
giữa vạch Z và phần cuối cùng của xơ cơ dày myosin.

Trong suốt quá trình vận động và co cơ của động vật, chiều dài của băng tối A vẫn
không thay đổi trong khi chiều dài của băng sáng I sẽ bị ngắn lại. Điều này được xem
là một quy luật cơ bản dẫn đến lý thuyết giải thích sự co cơ.

Trong băng tối A, khoảng cách giữa hai đầu mút của 2 xơ actin liên ti
ếp nhau được gọi
là băng H. Băng H là một phần của sarcomere mà chỉ có sợi xơ cơ dày myosin và
không có phần gắn vào xơ actin. Nằm giữa băng H và cũng là trung tâm của sarcomere
là đường M được hình thành từ các cấu trúc sợi cực mảnh và có vai trò nối các xơ
myosin với nhau theo chiều ngang của vi sợi cơ.

11

Hình 5.3 Cấu trúc của vi sợi cơ (myofbril)
(Nguồn:
5.2.2.4. Cấu tạo của xơ cơ (myofilament)

 Xơ mỏng:
Actin là thành phần chính của xơ cơ mỏng. Xơ mỏng được cấu tạo từ 300 phân tử
actin hình cầu (G-actin), gồm hai chuỗi polypeptid xoắn theo kiểu alpha (Hình 5.4).


Hình 5. 6. Một phần xơ cơ dày myosin
(Nguồn:

Trong một đơn vị hạt cơ, đầu phình của phân tử myosin hầu như gần sát với xơ actin.
Khi co cơ, phân tử myosin kết hợp với actin tạo thành phức hợp actomyosin (hình 5.7).
mỗi xơ cơ myosin có khoảng 300-310 đầu phình nhưng chỉ có khoảng 10-20% đầu
phình này liên kết với actin khi co cơ (Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền,
2004)

Hình 5.7: Sự kết hợp của actin và myosin trong quá trình co cơ

5.2.2.5. Thành phần protein cơ
Như được đề cập ở phần trước cấu trúc của mô cơ rất phức tạp. Ngoài actin và myosin
là 2 protein cơ bản cấu tạo nên mô cơ mà còn có một số lượng lớn các thành phần
protein khác như titin, tropomyosin, troponin, M-protein, C-protein, …Các protein này
đóng vai trò quan trọng trong cấu trúc của mô cơ cũng như kiểm soát hoạt động co cơ.
Bảng 5.2 dưới đây cho biế
t hàm lượng và vị trí của một số protein cấu tạo nên mô cơ
14
Bảng 5.2: Thành phần protein và vị trí của chúng trong mô cơ
(Nguồn: Pearson & Young, 1989)
Protein Hàm
lượng (%)
Vị trí Khối lượng
phân tử
(kDa)

Xơ mỏng
Song song với cơ mỏng đến vạch Z
Giữa 2 vạch Z
Đường M
Xơ dày
Đường M
Giữa 2 vạch Z
Xơ dày

520
42
28
66
69
800
204
165
130
185
66
74 5.2.2.6. Thành phần hoá học của mô cơ

Bảng 5.3: Thành phần hoá học của mô cơ (% trên căn bản ướt).
(Nguồn: Forrest et al., 1975)
Thành phần Hàm lượng (%) Thành phần Hàm lượng (%)
Nước
Protein

Glucose

1,0
1,0
0,5
0,5
1,0
0,8
0,1

carnosine, )
Hợp chất phi protein khác
(NAF, NADP, creatinine…)
Chất khoáng
Kali
Photpho
Lưu huỳnh
Natri
Một số khoáng khác
(magie, canxi, sắt, kẽm,…)
0,3
0,1

1,0
0,3
0,2
0,2
0,1
0,1


t nuôi thì loại
mô mỡ nâu này dần biến mất rất sớm sau khi sinh.

Những mô mỡ nằm trong cơ được gọi là mỡ trong cơ và tạo thành vết lốm đốm trong
khối thịt nạc. Trong thời gian gần đây, một lượng lớn người tiêu dùng có khuynh
hướng ưa chuộng thịt ít mỡ. Tuy nhiên một lượng mỡ vừa phải vẫn được chấp nhận.

Thành phần chính của mô mỡ là các acid béo hầu hế
t ở dạng triglycerid và thành phần
này sẽ biến đổi tuỳ theo loại, giống động vật. Heo và gia cầm có thành phần acid béo
mà thường có trong thức ăn của chúng. Vì vậy hàm lượng acid béo no trong mô mỡ
có thể làm giảm bằng cách bổ sung nguồn thức ăn giàu acid béo không no cho chúng.
Động vật nhai lại như bò, cừu thì lại có nhiều acid béo no hơn heo và gia cầm. Hàm
lượng acid béo không no có thể xem như chuẩn mực để đánh giá giá trị sinh học của
mô mỡ. C
ơ thể con người không thể tổng hợp được acid linoleic C
17
H
31
COOH và acid
linolenic C
17
H
29
COOH, nhưng có thể tổng hợp được một phần acid arachidonic
C
19
H
31
COOH từ acid linoleic.

đun nóng sợi collagen 60-80°C thì sự tiêu hoá bới pepsin tăng lên.
Khi nâng nhiệt đến 90°C trong thời gian kéo dài dẫn đến hiện tượng nhiệt phân
tropocollagen do các liên kết hydro giữa các phân tử peptid bị phá vỡ. Sản phẩm của
quá trình này là glutin. Glutin trương nở mạnh trong nước và ở 40°C chuyển thành
dung dịch, khi hạ nhiệt độ của dung dịch này sẽ tạo thành thịt đông.
5.2.4.2 Sợi elastin
Đơn vị cấu tạo cơ bản củ
a sợi elastin là các protein hình cầu α-elastin. Các protein
hình cầu α-elastin này có đường kính 3nm, khối lượng phân tử khoảng 74.000. Elastin
có độ hoà tan thấp và có đặc tính là rất bền với acid và baze. Khác với collagen, sợi
elastin bền với nhiệt và không bị thay đổi khi nấu. Trong các dung môi có tác dụng cắt
đứt cầu nối hydro thì elastin bị tan chảy trên 100°C. Elastin không bị tiêu hoá bởi
tripsin và himotripsin nhưng bị thuỷ phân chậm bởi pepsin ở pH = 2,0. Chúng bị thuỷ
phân bởi physin, papai, bromelin và elastase.
5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ
Sau giết mổ các tính chất cơ bản của thịt đều thay đổi, do sự huỷ các hệ sinh học

18
khi còn sống. Nguyên nhân của sự phân hủy này là do sự trao đổi chất trong các mô
chết ngừng lại, các quá trình hóa sinh thuận nghịch bởi enzyme chuyển thành quá trình
không thuận nghịch. Các quá trình tổng hợp bị đình chỉ và hoạt động phá hủy của các
enzyme nổi lên hàng đầu, chính là sự tự phân hủy (còn gọi là sự tự phân). Nó là tập
hợp của các giai đoạn nối tiếp nhau: Đình chỉ trao đổi chất; Phân hủy các mối liên kết
cấ
u tạo thành các mô; Phân hủy các chất chính thành các chất đơn giản hơn. Trên thực
tế, người ta chia các quá trình trên thành 2 nhóm cơ bản:
+ Sự chuyển hóa trong hệ protein dẫn tới sự biến đổi độ chắc (độ mềm mại) của mô
cơ.
+ Sự biến đổi trong hệ các chất trích ly tạo cho thịt có mùi và vị nhất định.
Quá trình biến đổi tự phân của thịt sau giết mổ có 3 giai đoạn: tê cứng, chín t

5.3.2 Giai đoạn chín tới của thịt
Giai đoạn chín tới gồm những biến đổi về tính chất của thịt, gây nên b
ởi sự tự phân
sâu sắc, kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương thơm và vị, trở nên mềm
mại tươi ngon so với thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, thịt có độ ẩm lớn hơn và dễ
bị tác dụng của enzyme tiêu hóa hơn.
Mặc dù đã có nhiều nghiên cứu về lý hóa, hóa sinh và mô học, nguyên nhân chủ yếu
của sự cải thiệ
n độ chắc, vị và mùi thơm của thịt trong thời kỳ theo sau của sự phát
triển tê cóng sau khi giết vẫn còn chưa được xác định đủ rõ rệt. Có thể giả thiết sự biến
đổi tự phân là do tác dụng của các enzyme phân giải protein thuộc nhóm catepsin chứa
tương đối ít trong mô cơ.
Cetepsin được tìm thấy trong các cơ quan và mô khác nhau. Tính hoạt động của nó
trong các loại bắp cơ khác nhau không đồng nhất. Chẳng hạn các bắp cơ
đỏ hoạt động
ở chân gà giò tự phân mạnh mẽ hơn các bắp cơ ngực không hoạt động. Các bắp cơ đỏ
ở đại gia súc có sừng, thỏ và chó có hoạt độ protein phân lớn hơn các bắp cơ trắng của
gia cầm.
Sau sự tê cứng cực đại sau khi chết, tương ứng với sự chuyển phần lớn actomiozin từ
trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu. Như vậy, vấn đề làm m
ềm mô trong thời kỳ
đầuchín tới liên quan với quá trình ngược lại của quá trình gây nên tê cứng sau khi
chết ở hệ cơ. Bởi vậy sự suy yếu của bắp cơ trong thời kỳ này có thể được đặc trưng
như là sự phân giải của quá trình tê cứng sau khi giết.
Sự phân ly và suy yếu của actomiozin dẫn đến làm tăng số lượng trung tâm ưa
nước của các protein co rút, kết quả là khả năng liên kế
t với nước của mô cơ tăng lên,
đạt được 85 – 87% theo khả năng liên kết với nước của thịt tươi. Khả năng liên kết với
nước của mô cơ về sau thực tế giữ nguyên mức độ này. Sự làm mềm mô cơ tiếp theo
có liên quan tới việc phân giải các thành phần cấu trúc của sợi cơ dưới ảnh hưởng của

và hipoxantin, cường độ hương thơm và vị của thịt và nước canh thịt cũng phát triển.
Axit glutamic tích lũy trong thịt đóng vai trò quan trọng đối với sự tạo vị của thịt.
Axit glutamic và cả dạng muối của nó là glutaminat có vị đặc trưng của nước canh thịt.
Axit glutamic tạo thành do s
ự khử amin hóa amit của nó là glutamic, kể cả trong quá
trình chín tới cũng như là khi luộc thịt.
Trong suốt thời gian bảo quản thịt ở nhiệt độ dương, trong mô vơ xãy ra sự tăng
nitơ amoniac do sự khử amin hóa các axit adenilic và glutamin.
5.3.3 Giai đoạn tự phân sâu xa

21
Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp
thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này gọi là tự phân sâu xa.
Tự phân sâu xa được đặc trưng bằng sự phân giải các thành phần chủ yếu của mô –
đó là protein và chất béo dưới tác dụng của các enzyme có trong mô. Sự phân giải này
bắt đầu ngay trong thời kỳ chín tới, nhưng ở thời gian đó còn chưa xãy ra việ
c giảm
proteinmột cách đáng kể. Trong thời gian tự phân sâu xa, các enzyme của mô catepsin
và peptidaza xúc tác mạnh mẽ làm đứt các liên kết peptit của các phân tử protein đồng
thời phá hủy chính protein đó. Ngay trong thời gian này xảy ra sự phân giải thủy phân
chất béo một cách mạnh mẽ do tác dụng của lipaza.
Sự phân giải protein kèm theo phá hủy các thành phần cấu trúc hình thái học của
mô cơ. Do đó độ rắn của thịt giảm đi và sự tách dịch sẽ tăng lên.
Đồng thời th ịt có
màu sắc hung nâu rõ, vị trở nên chua và khó chịu hơn. Đến giai đoạn nhất định của sự
tự phân sâu xa, thịt sẽ trở thành không còn dùng được để làm thực phẩm.
5.3.4 Các phương pháp làm tăng quá trình chín tới của thịt
Những nhà nghiên cứu đã có ý đồ nghiên cứu các điều kiện để tăng nhanh quá trình
chín tới. Khi đó trước hết phải chú ý đến độ mềm mại của th
ịt, như là chỉ tiêu chủ yếu.

Sau khi giết mổ, ch
ất lượng thịt và các giá trị cảm quan như màu sắc, cấu trúc, khả
năng giữ nước của thịt thường bị thay đổi bởi nhiều nhân tố. Trong các giá trị cảm
quan đó thì màu sắc là một đặc tính quan trọng ảnh hưởng trực tiếp đến quyết định
mua của người tiêu dùng. Bằng cách quan sát màu sắc của thịt, người tiêu dùng có thể
nhận biết được chất lượng thịt xấ
u hay tốt. Sự mất màu thịt có thể xảy ra không mong
muốn trong suốt quá trình tồn trữ, phân phối và buôn bán lẻ bởi vì bản chất tự nhiên
của thịt là dễ bị biến đổi bởi quá trình thuỷ phân sau giết mổ, hàm lượng sắc tố có
trong thịt và tình trạng ôxi hoá của sắc tố. Những biến đổi về màu sắc thịt sẽ ảnh
hưởng trực tiếp đến sự chấp nh
ận của người tiêu dùng và ảnh hưởng gián tiếp đến lợi
nhuận của người sản xuất.

Màu sắc của thịt tươi được quyết định bởi ba thành phần chính của sắc tố thịt là
myoglobin, cytochrome C và hemoglobin. Myoglobin là thành phần chiếm ưu thế 80-
95% sắc tố thịt trong khi hemoglobin chỉ chiếm khoảng 5-20% và cytochrome C
chiếm một phần rất nhỏ.
5.4.1 Sắc tố thịt
 Myoglobin
Phân tử
myoglobin được cấu tạo từ hai phần cơ bản là globin và phần hem (hình 5.8).
Chuỗi globin được cấu tạo bởi 153 acid amin được sắp xếp thành 8 chuỗi xoắn alpha.
Các chuỗi xoắn alpha này liên kết với nhau và bao quanh phân tử hem ở giữa. 23
Phần hem bao gồm nguyên tử sắt (Fe) nằm ở vị trí trung tâm và có sáu liên kết phối trí
trong đó có 4 liên kết với nitơ, một liên kết nối nguyên tử sắt với phần globin ở vị trí
acid amin Histidine F8 và liên kết thứ sáu thì sẵn sàng kết hợp với ôxi hoặc các hợp

) (Hình 5.10).

- Deoxymyoglobin:
Deoxymyoglobin là thành phần chiếm ưu thế trong thịt khi môi trường xung quanh
vắng mặt ôxi hoặc ôxi hiện diện rất ít (<1,4 mmHg; Mancini & Hunt, 2005).

24
Deoxymyoglobin có màu đỏ tía đặc trưng thường thấy ở thịt được bao gói chân không
hoặc ở trung tâm của khối thịt lớn. Ở dạng này, không có thành phần nào kết hợp với
nguyên tử Fe của hem ở vị trí liên kế phối trí 6 và nguyên tử Fe có hoá trị 2.
Deoxymyoglobin rất kém bền, trong môi trường có ôxi nó sẽ chuyển hoá thành
oxymyoglobin hay metmyoglobin tuỳ thuôc vào áp suất riêng phần của ôxi trong môi
trường xung quanh khối thịt.
- Oxymyoglobin:
Oxymyoglobin tạo màu sắc đỏ đẹp cho thịt.
Đây là dạng mà ôxi kết hợp với nguyên tử
Fe của hem ở liên kết phối trí thứ 6 và nguyên tử Fe ở trường hợp này có hoá trị 2.
Thông thường sự hình thành của oxymyoglobin xảy ra rất nhanh ở bề mặt thịt do sự có
mặt phong phú của ôxi. Tuy nhiên độ dày của lớp oxymyoglobin này trong khối thịt
phụ thuộc vào áp suất ôxy riêng phần, hoạt động của các enzyme có sử dụng oxy,
nhiệt độ và hoạt động hô hấp duy trì sự s
ống của cơ (Lawrie, 1998). Theo thời gian,
oxymyoglobin sẽ dễ dàng bị ôxi hoá để tạo thành metmyoglobin bởi vì ôxi không chỉ
có tác dụng kết hợp với myoglobin mà còn ôxi hoá oxymyoglobin hoặc
deoxymyoglobin thành metmyoglobin.

- Metmyoglobin:
Metmyoglobin là dạng sắc tố không mong muốn của thịt có màu nâu. Metmyoglobin
được hình thành là do sự ôxi hoá các dẫn xuất của myoglobin dạng (Fe
2+