MỤC LỤC
I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG
NGHỆ THỰC PHẨM..............................................................................................................2
I.1) Vai trò sinh học của protein..........................................................................................2
I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm.............................................................................3
II. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN..........................................................................3
II.1. Cấu trúc bậc một ..........................................................................................................3
II.2. Cấu trúc bậc hai............................................................................................................6
II.3. Cấu trúc bậc ba...........................................................................................................10
III.PHÂN NHÓM PROTEIN.................................................................................................11
III.1. Protein đơn giản. ....................................................................................................12
III.2. PROTEIN PHỨC TẠP.............................................................................................13
IV. CÁC TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN...............................................................................17
IV .1). Khả năng hydrat hóa của protein...........................................................................17
IV.2) Khả năng hòa tan của protein. ................................................................................18
IV .3. Khả năng tạo nhớt của protein.................................................................................20
IV.4. Khả năng tạo gel của protein ...................................................................................21
IV.5) Khả năng tạo màng. .................................................................................................23
IV .6) Khả năng tạo kết cấu của protein và sự tạo hình các sản phẩm thực phẩm:..........23
IV .7) Sự tạo sợi.................................................................................................................24
IV .8) Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm..........................26
IV .10) Khả năng nhũ hóa của proein và độ bền của các nhũ tương thực phẩm..............31
IV .11.) Tính chất tạo bọt đặc trưng của các protein.........................................................35
I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH
DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM.
I.1) Vai trò sinh học của protein.
Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống.
protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể vi sinh vật. Dưới đây là một
số chức năng quan trọng của protein.
- Xúc tác: các protein có chứa năng xúc tác các phản ứng gọi là emzyme.
Hầu hết các phản ứng trong cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phản

phần thức ăn. Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử
khác mới thể hiện đầy đủ.
- Khi thiếu protein trong chế sộ ăn uống hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu
hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn ( đối với trẻ
em) , giảm khả năng miễn dịch, khả năng chống đỡ cũa cơ thể đối với một số bệnh.
- Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều
cơ quan chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh.
- Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái
của xương ( lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao. Do vậy mức protein cao chất
lượng tốt ( đầy đủ các axitamin không thay thế ) là cần thiết trong thức ăn của mọi
lứa tuổi.
I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm.
Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm
protein cũng có vai trò quan trọng:
- Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc tạo hình khối, tạo trạng thái cho các
sản phẩm thực phẩm. Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất các
sản phẩm thực phẩm tương ứng từ các nguồn nguyên liệu giàu protein.
- Ví dụ: nhờ có protein tơ cơ của thịt, cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các
sản phẩm như giò lụa kamaboko. Công nghệ sản xuất bánh mì là dựa trên cơ sở
tính chất tạo hình, tính chất cố kết và tính chất giữ khí của hai protein đạc hữu của
bột mì là gliadin và glutenin.
- Nhờ có các protein hòa tan của malt mà bọt CO
2
trong bia mới đươc giữ
bền, nhờ tính chất đặc thù của protein trong sữa mới chế tạo ra được 2000 loại
phomat hiện nay trên thế giới.
- Gelatin của da có khả năng tạo gel và giữ gel bền bằng liên kết hydro mới
có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao bọc các viên thuốc.
protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của các sản phẩm thực phẩm.
- Các axitamin (từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường khi

Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khaac1 nhau, nên số lượng
đồng phân vô cùng lớn (2.10
18
). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế thường ít hơn
đồng phân theo lỳ thuyết nhiều, do trong phân tử protein có các đoạn peptide giống
nhau hoặc gần giống nhau.
Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có
mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có số gốc acid amin giữa
100 và 500, có một số gốc còn tới hang ngàn gốc.
Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau:
• Bốn nguyên tử của lien kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong
cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans so với
C-N.
• Các mạch bên R
1
, R
2
, R
3
... ở vị trí trans (φ=ψ=180
0
) thì nằm bên ngoài mạch
polypeptide.
• Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách nhau
bằng nhóm –HCR-
Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và C
α
và giữa N và C
α
là có khả năng

thể.
Tuy nhiên trong những điều kiện bình thường, đặc biệt là pH và nhiệt
đô, thì chuỗi protein có một hình thể đặc trưng gọi là hình thể tự nhiên. Về
phương diện nhiệt động học, hình thể đó tương ứng với một hệ thống bền, có
tổ chức và năng lượng tự do là cực tiểu. Đương nhiên để có được một hình
thể như thế là tùy thuộc vào độ có cực, độ kỵ nước và độ cồng kềnh không
gian của các mạch bên R.
Trong các protein, người ta đã phát hiện thấy các cấu trúc bậc hai chủ
yếu như sau:
• Cấu trúc xoắn ốc: xoắn α, xoắn α
π
, xoắn γ và xoắn 3
10.
• Cấu trúc nếp gấp β: cấu trúc tờ giấy xếp, cấu trúc mặt cong β.
a) Cấu trúc xoắn α:
Cấu trúc xoắn alpha. A: mô hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn từ
đỉnh, D: mô hình không gian.
Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi vòng
xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng). Các nguyên tử C
α
nằm
trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài. Đường kính
biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6 nm. Khoảng
cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là 26
o
. có thể có xoắn α
phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các acid amin thì tạo xoắn trái
không thuận lợi.
Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số lien kết hydro tối đa. Các liên kết hydro
gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết peptide này

tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có thể song song (A và B trong
hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các gốc bên R của các acid
amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện hoặc độ
cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này.
Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể tham gia vào
cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự hình thành cấu
trúc này.
Hình 3.3. Cấu trúc không gian của ba chuỗi po;ypeptide có cấu trúc
tờ giấy xếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi
A và B đối song song.
Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (3.4). Các chuỗi polypeptide
có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờ một liên kết hydro.
Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát của xoắn α với bước bằng
không.
Hình 3.4. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí
của mối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro.
Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I
(xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I (xoắn
trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của hai gốc tính từ
hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò thể chuyển đổi
cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn. Cấu trúc tương tự xoắn
ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong da, gân, xương và sừng.
Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúc không
xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. cấu trúc kiểu này sẽ hình thành
khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tích hoặc có án ngữ
không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc xoắn. Khi đó mặt
polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa các nhóm mang điện tích cùng
dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy tĩnh điện là cực tiểu. Chuỗi
polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do án ngữ không gian của mạch
bên.

α
2
β
2
 2α + 2β
Mỗi chuỗi có một nhóm hem, là trung tâm để kết hợp oxy. Một phân tử Hb
có thể kết hợp với bốn phân tử oxy:
Hb + 4O
2
 Hb(O)
4
Khi kết hợp với cấu trúc bậc bốn của Hb bị thay đổi, thể tích phân tử giảm,
các phần dưới đơn vị dịch gần nhau hơn. Khi tách oxy, thể tích phân tử tăng trở lại.
III.PHÂN NHÓM PROTEIN.
Do cấu trúc phức tạp, sự đa dạng về cấu trúc và chức năng của protein nên
việc phân loai chúng thường gặp nhiều khó khăn. Để thuận lợi, người ta thường dựa
vào hình dạng, tính tan họăc chức năng, thành phần hóa học để phân nhóm protein,
dựa vào thành phần hóa học của các protein hình cầu đựoc chia làm hai nhóm lớn.
- protein đơn giản.
- protein phức tạp: phân tử của nó bao gồm phần protein và phần không phải
protein gọi là “nhóm ngoại” tùy theo bản chất hóa học của nhóm ngoại có thể phân
thành các nhóm nhỏ như:metaloprotein, phosphoprotein, lipoprotein, nucleprotein,
glicoprotein, cromoprotein.
Theo cách phân chia trên, khó vạch ra một ranh giới rõ rệt giữa các protein
hấp phụ kịm loại, sacarit (hoặc chỉ chứa một lựơng rất nhỏ các chất này trong phân
tử), với các protein phức tạp có chứa các chất trên là bộ phận cấu tạo nên phân tử.
Do đó một số protein thuộc nhóm protein đơn giản giới thiệu dưới đây cũng có
chứa sacarit.
III.1. Protein đơn giản.
Dựa theotính tan, ta có thể phân thành những nhóm nhỏ như sau.

Các protein thuộc nhóm này cũng có khối lượng phân tử rất khác nhau, và
thường chứa sacarit.
c) Prolamin: không tan trong nước hoặc dung dịch muối khoáng, tan etanol
hoặc izpropanol 70 – 80%. Promalin hầu như chỉ có trong phần nội nhủ chứa tinh
bột của các hạt hòa hảo. Ví dụ, gliadin của hạt lúa mì, hordein của đại mạch, zien
của ngô … Ở một số hạt hòa hảo, hàm lượng protein tan trong cồn có thể chiếm đến
30 – 60% protein tổng số hạt. Hàm lượng promalin có trong lúa mì ít hơn nhiều, vào
khỏang 5%.
Prolamin có khối lượng phân tử rất khác nhau. Ví dụ từ chế phẩm gliadin của
hạt lúa mì có thể tách được bốn protein kí hiệu là F
1
, F
2
, F
3
, F
4
, có M
r
tương ứng
15000, 44000, 27000 và 10000 dalton, các protein này còn khác nhau thành phần
axitamin. Loại có M
r
lớn (F
1
) có nhiều pro và glu ( cả hai loại axitamin này chiếm
60% số gốc axitamin trong phân tử. Protein F
4
có thành phần axitamin gần với
albumin globulin.

Histon Tỉlệ Lys/Arg Số gốc amin M
r
dalton
H1
H2A
H2B
H3
H4
20
1,25
2,5
0,72
0,79
215
129
125
135
102
21000
14500
13800
15300
11300
Cấu trúc bậc một của H3 và H4 có tính bảo thủ rất lớn, hầu như không thay
đổi trong hàng triệu năm kể từ khi có sự phân hướng động vật và thực vật trong quá
trình tiến hóa.
III.2.

PROTEIN PHỨC TẠP.
a).Nucleoprotein

nhau của vòng theo 15 cách khác nhau nhưng chỉ một cách có trong hệ thống
sinh học gọi là protopocphirin IX (1, 3, 5, 8 – tetrmetyl – 2, 4 – divinyl – 6, 7
– dipropionic pocphinrin). Công thức cấu tạo như sau : nguyên tử sắt trong
hem có thể có hóa trị hai (fero) hoặc hóa trị 3 (feric), hemoglobin có các tên
tương ứng là ferohemoglobin và ferihemoglobin ( còn gọi là metemoglobin).
Chỉ có ferohemoglobin (Fe
2+
) mới kết hợp với O2. Nhóm ngoại hem của tất
cả các dạng Hb đều có cấu trúc như trên. Sự sai khác giữa các dạng Hb là ở
phần apoprotein của nó.
+ Apoprotein của Hb. Như trước đây (trong phần cấu trúc bậc bốn
của protein đã giới thiệu, Hb do bốn chuỗi polypeptit kết hợp lại với nhau
nhờ các tương tác yếu. Mỗi chuỗi có một nhóm ngoại hem, như vậy Hb có
thể kết hợp với bốn phân tử oxy. Có nhiều dạng khác nhau, trong cơ thể bình
thường có ba dạng là HbA, HbA2 và HbF.
HbA : Hb chủ yếu của người lớn cấu tạo từ hai chuỗi
α
, hai chuỗi
β
,
do đó Hb =
2 2
α β
HbA
2
: Hb thứ yếu, chỉ chiếm khoảng 2% tổng số Hb trong cơ thể
người lớn. Nó có cấu tạo là
2
α
2

vòng imidazol của các gốc His ( vị trí phối trí thứ năm ).
Hb kết hợp với O
2
qua liên kết phối trí thứ sáu với sắt :
Hb + O
2
HbO
2
. Trong HbO
2
sắt vẫn giữ hóa trị hai.
Sự kết hợp O
2
của phân tử Hb có tính chất “hợp tácˮ : sau khi một phân tử
oxy kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong phân tử Hb sẽ kích thích sự kết
hợp thêm phân tử oxy khác với chính phân tử HbO
2
ấy.
Nhờ sự “hợp tácˮgiữa các trung tâm liên kết oxy trong phân tử Hb đá làm
tăng khả năng phân phát oxy của Hb lên hai lần so với khi các trung tâm này hoạt
động riêng lẻ. Tóm lại là làm tăng hiệu quả vận chuyển oxy của Hb.
Oxyhemoglobin sẽ oxy ( ở điều kiện áp suất riêng phần của oxy bị giảm ), do
đó oxy được vận chuyển từ phổi đến các tế bào mô ở khắp cơ thể.
Ái lực của Hb với O
2
còn giảm khi tăng nồng độ H
+
, nồng độ CO
2
( ở một

α-amin đầu N của Hb phản ứng thuận nghịch với CO
2
tạo thành dạng cacbamat:
R-NH
2
+ CO
2
= RNHCOO
-
+ H
+
Khi kết hợp với CO
2
làm giảm ái lực của Hb với O
2
, CO
2
kết hợp với
dezoxy – Hb chặt hơn là với oxy – Hb.
Tóm lại, ta thấy Hb có khả năng kết hợp với O
2
, H
+
, CO
2
ở bat rung taam
khác nhau, tương tác giữa các trung tâm này được truyền bằng những thay đổi dạng
không gian của phân tử protein, gọi là tương tác alosteric. Tính chất alosteric của

Trích đoạn .11.) Tính chất tạo bọt đặc trưng của các protein

---