LỜI MỞ ĐẦU

Ðặc điểm của cơ thể sống là trao đổi vật chất thường xuyên với môi
trường bên ngoài. Cơ thể lấy oxy, nước và thức ăn từ môi trường. Khẩu phần
của con người là sự phối hợp các thành phần dinh dưỡng có trong thực phẩm và
nước một cách cân đối thích hợp với nhu cầu của cơ thể.
Những chất dinh dưỡng cần thiết cho cơ thể sống là các chất sinh năng
lượng bao gồm protein, lipit, gluxit và các chất không sinh năng lượng bao gồm
các vitamin, các chất khoáng và nước.
Protein là thành phần dinh dưỡng quan trọng nhất, chúng có mặt trong
thành phần của nhân và chất nguyên sinh của các tế bào. Quá trình sống là sự
thoái hóa và tân tạo thường xuyên của protein. Vì vậy, hàng ngày cần ăn vào một
lượng đầy đủ protein.
Protein của trứng sữa là loại aminoacid cần thiết cho cơ thể, tỷ lệ phù hợp
nên dễ hấp thu, có thể hấp thu trên 94%.
Việc nghiên cứu hệ thống, tính chất, chức năng và những biến đổi của
protein trứng sữa trong quá trình chế biến và bảo quản là rất cần thiết trong thực
tế sản xuất và đời sống.

Trang 1
NỘI DUNG
GIỚI THIỆU CHUNG
Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa
phân mà các đơn phân là acid amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài
nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn
cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác
nhau của protein.
Cấu trúc chung của axit amin
1. Vai trò dinh dưỡng của protein
- Protein là yếu tố tạo hình chính, tham gia vào thành phần các cơ bắp, máu,
bạch huyết, hocmôn, men, kháng thể, các tuyến bài tiết và nội tiết. Cơ thể bình

trứng, sữa) có giá trị dinh dưỡng cao, còn các loại protein thực vật có giá trị dinh
dưỡng thấp hơn. Biết phối hợp các nguồn protein thức ăn hợp lý sẽ tạo nên giá
trị dinh dưỡng cao của khẩu phần. Ví dụ gạo, ngô, mì nghèo lizin còn đậu tương,
lạc, vừng hàm lượng lyzin cao, khi phối hợp gạo hoặc mì hoặc ngô với đậu
tương, vừng , lạc sẽ tạo nên protein khẩu phần có giá trị dinh dưỡng cao hơn các
protein đơn lẻ .
3. Nguồn protein trong thực phẩm.
- Thực phẩm nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) là nguồn protein quý,
nhiều về số lượng, và cân đối hơn về thành phần và đậm độ axit amin cần thiết
cao.
Trang 3
- Thực phẩm nguồn gốc thực vật (đậu tương, gạo, mì, ngô, các loại đậu khác...)
là nguồn protein quan trọng. Hàm lượng axit amin cần thiết cao trong đậu tương
còn các loại khác thì hàm lượng axit amin cần thiết không cao, tỉ lệ các axit amin
kém cân đối hơn so với nhu cầu cơ thể.
A.HỆ THỐNG PROTEIN TRỨNG, TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA
CHÚNG,NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ BẢO
QUẢN.
1. HỆ THỐNG PROTEIN CỦA TRỨNG:
1.1. Thành phần và cấu trúc của trứng gà:
Trọng lượng bình quân của một quả trứng gia cầm:
Gà :60-65
Vịt: 60-80
Ngỗng: 150-170
Cun cút: 10-15
Cấu trúc của trứng:
1- Lớp màng protein ngoài vỏ
2- Vỏ cứng
3- Màng trong
4- Buồng hơi

gian.
Trang 5
- Lòng trắng (albumin) gồm 3 lớp: lớp ngoài lỏng (23%), lớp giữa đặc (57%),
lớp trong lỏng (20%), khi bị vỡ thì chính lớp albumin đặc giữa bao lấy lòng đỏ.
Albumin là dịch thể gồm các protein hình cầu như: ovalbumin, conalbumin,
ovogolbulin, flavoprotein , ovoglucoprotein, ovomacroglobulin, avidin và một
protein hình sợi là ovomuxin. Trong albumin trứng còn có 0,5% glucoza tự do,
đây là tác nhân gây nên phản ứng làm sẫm màu phienzim, có thể loại trừ phản
ứng này bằng enzim glucooxidoza (đã được ứng dụng trong công nghệ).
- Dây chằng cũng là một loại albumin đặc để giữ cho lòng đỏ luôn ở trung tâm
quả trứng. Nếu trứng để lâu hay trứng bị hư hỏng thì lòng trắng trứng và dây
chằng bị chảy loãng (vừa lòng trắng), khi đó lòng đỏ có thể bị di chuyển tự do
hoặc trộn lẫn với lòng trắng trứng, khi trứng vỡ thì ruột trắng chảy loãng, không
phân biệt được lòng đỏ. Thành phần ovalbumin chiếm nhiều nhất lòng trắng
(58,4%), nó có 4 nhóm – SH và 2 cầu Đi-sunfua – S – S – , có khả năng tạo gel
tốt, tạo bọt tốt khi đánh khuấy, bọt ổn định khi làm lạnh, làm bền bọt khi gia
nhiệt. Các albumin có tính kháng khuẩn (trực tiếp hay gián tiếp: tạo phức với
vitamin, kim loại, độc tố) góp phần bảo vệ phôi của trứng: albumin tươi nói
chung là khó tiêu hóa, chỉ sau khi biến tính nhiệt (luộc, rán chín) mới có thể tiêu
hóa dễ dàng, đó là do thành phần ovomuxin là một antitripxin (enzim kháng tiêu
hóa protein) và có 1 số globulin không chịu tác dụng của enzim tiêu hóa.
- Lòng đỏ: gồm các hạt protein phân tán trong dung dịch protein, hạt hình cầu
đường kính 1,3 – 20 μm do 3 kiểu protein liên kết với nhau thành một phức bao
gồm: lipovitelin và phosvitin là 2 hợp phần cơ sở, còn lipoprotein sẽ đính với
phức qua cầu nối trung gian phosvitin. Các lipovitelin là protein nặng có thể
tách thành 2 dạng β, α, lipovitelin. Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu
serin ( chiếm 31% lượng axitamin của lòng đỏ) có khả năng cố định các ion sắt.
Dung dịch của lòng đỏ (dịch tương) bao gồm livetin và lipoprotein nhẹ. Livetin
là một protein hình cầu với 3 dạng γ, β, α, khác nhau về phân tử lượng.
Chúng có thể tách ra 2 phần: L1 có phân tử lượng 10 triệu và L3 có phân tử

dưới dang một “đơn nguyên” với khối lượng phân tử là 1570 gồm 5 gốc D-
maroza và 3 gốc D- glucosamin.
Phân tử Ovoalbumine có 4 nhóm -SH và hai cầu đisunfua. Trong thời
gian bảo quản số cầu đisunfua sẽ tăng lên do hình thành ra S- Ovoalbumine thì
khả năng tạo gel bị giảm. Ovoalbumine rất dễ bị biến tính bề mặt do đó cũng có
tác dụng ổn định các bọt tạo ra khi ở nhiệt độ thấp.
Trang 7
Ovoconalbumine là một glucoprotein, có chứa 0.9% D- manoza và 1.7%
glucosamin, do hai tiểu đơn vị tạo nên.
Ovoconalbumine tạo phức được với các cation kim loại hóa trị và ba như:
Cu
2+
, Zn
2+
, Al
3+
, Fe
3+
. Ở pH = 6 một nhóm Ovoconalbumine có thể đính được hai
ion kim loại. Phụ thuộc vào bản chất của kim loại mà phức sẽ có màu (màu đỏ
với Fe, màu vàng với Cu) hoặc không. Ở phức với kim loại thì bền với nhiệt độ
hơn protein lúc đầu.
Ovomucoide là một gluprotein chứa 0.5- 4% D- galactoza, 7- 8%
mantoza, 10- 18% D- glucosamin và 0.03- 2.2% acid xialic. Đơn nguyên gluxit
nối với phân tử protein gốc asparagin. Phân tử do ba tiểu đơn vị tạo nên.
Ovomucoide có hoạt tính antitripxin và có hoạt tính rất chịu nhiệt trừ khi
ở trong môi trường kiềm.
Ovomucine là một glucoprotein do hai tiểu đơn vị lập nên, có chứa gần
30% gluxit (6- 23% hexoza, 6- 16% hexoamin và 1- 14% acid xialic). Do các
gốc xialic tích điện tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho có cấu trúc thớ và cấu trúc

2
, nhúng trứng vào dầu khoáng, parafin nóng chảy để
bịt các lỗ thông hơi trên vỏ, chần trứng (để làm đông tụ nhanh 1 lớp mỏng
protein dưới màng trong), bao gói kín, chế biến trứng muối (dung dịch NaCl,
Ca(OH)
2
).
1.3. Các Protein của lòng đỏ trứng:
Các hạt có mặt lơ lửng trong lòng đỏ là do ba kiểu protein liên kết với
nhau thành một phức, trong đó lipovitelin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở.
Các lipoprotein nhẹ sẽ đính vào phức qua phosvitin làm cầu nối trung gian.
Các lipovitelin là lipoprotein nặng có thể tách ra thành α- và β-
lipovitelin. Khi pH < 7 chúng tồn tại dưới dạng đime. Phần lipit của protein này
(chiếm 20% trọng lượng) là do 60% phospholipit và 40% lipit trung tính tạo nên.
Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu serin (chiếm 21% tổng lượng
acid amin). Phosvitin có khả năng cố định các ion sắt. Các phức tạo ra tan trong
nước và là nguồn dự trữ sắt.
Dịch tương chứa hai kiểu protein: livetin và lipoprotein nhẹ.
Livetin là protein hình cầu. Có ba loại livetin: α, β, γ với khối phân tử khác nhau.
Các lipoprotein nhẹ có thể tách ra thành hai phần L
1
có khối lượng phân tử lớn
10 triệu và L
2
có khối lượng phân tử 3 triệu. Phần lipit của phân tử này chiếm tới
86%.
Khi lòng đỏ trứng đã đông và được bảo quản ở -6
0
C thì độ nhớt của sản
phẩm sau khi tan giá thường được tăng lên rất nhiều so với trước. Sự biến đổi

SO
4
khá cao
(70-100% độ bão hòa). Tinh thể albumin lòng trắng trứng được sử dụng rộng rãi
trong nhiều lĩnh vực. Các chất có chứa albumin, chẳng hạn như lòng trắng
trứng , được gọi là albuminoids. Khối lượng phân tử của các protein thuộc nhóm
này rất khác nhau, từ 12 000 – 60 000 dalton, hoặc có thể đến 170 000 dalton.
Albumin lòng trắng trứng là nguồn cung cấp axit amin cho phôi phát triển, là
nguồn dự trữ chất dinh dưỡng thuộc loại protein dự trữ.
- Ovoalbumine: Ovalbumin chính là protein được tìm thấy trong lòng trắng
trứng, chiếm 58.4% của tổng số protein.Chức năng của ovalbumin là không rõ,
mặc dù nó được cho là được một protein lưu trữ. Các protein ovalbumin của
trứng gà được tạo ra từ 385 acid amin, khối lượng phân tử của nó khoảng 45
KDa. Các protein của lòng trắng trứng được coi là tác nhân tạo gắn kết tốt nhất.
Ovoalbumine (pI = 4.6) bị biến tính ở 72–84
0
C, khi nồng độ protein trên 5% có
thể tạo gel trong một khoảng pH rộng (từ 3- 11).
Trang 10
- Ovomucoide: Ovomucoid (OM) là chất gây dị ứng chi phối từ lòng trắng trứng
gà. Nó bao gồm 186 axit amin tạo thành, là một chất ức chế enzyme protease
hiện diện trong lòng trắng trứng.
- Lipoprotein: đóng vai trò quan trọng trong quá trình vận chuyển lipid trong cơ
thể. Nhóm ngoại là lipid. Lipid không tan trong nước, nhưng sau khi kết hợp với
protein, phần kỵ nước lipid cuộn vào trong, phần apoprotein tạo thành lớp vỏ
bọc xung quanh, do đó nó có thể được vận chuyển trong môi trường nước.
- Phosphoprotein: Nhóm ngoại là acid phosphoride, kết hợp với apoprotein qua
-OH của Ser hoặc Thr của protein. Phosphoprotein phổ biến trong cơ thể sinh
vật, tham gia điều hòa nhiều quá trình quan trọng. Thuộc nhóm này có enzyme
vitelin của lòng đỏ trứng.

khác. Các biến đổi này phụ thuộc vào cường độ và thời gian xử lý nhiệt, hoạt độ
nước, pH của môi trường, hàm lượng muối, bản chất và nồng độ của các chất
khác.
Phản ứng biến tính protein là phản ứng thường xảy ra trước nhất ngay khi nhiệt
độ còn thấp. Khi gia nhiệt protein ở nhiệt độ vừa phải sẽ làm biến tính và làm
giảm độ hòa tan. Sở dĩ độ hòa tan giảm là do xuất hiện trên bề mặt các nhóm kỵ
nước, do các phân tử bị giãn mạch được tập hợp lại. Ngoài ra ovalbumin sẽ dễ
dàng tiêu hóa hơn sau khi gia nhiệt.
Trang 12
B.HỆ THỐNG PROTEIN SỮA, TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA
CHÚNG, NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ
BẢO QUẢN.

1. HỆ THỐNG PROTEIN SỮA:
Trong dung dịch có chứa hai kiểu protein khác nhau:
- Protein hòa tan: gồm albumin, imunoglobulin, lisozim, lactoferin,
lactoperoxydaza…
- Protein ở trạng thái keo không bền: gồm một phức hệ mixen hữu cơ của
các caseinat và caxiphosphat.
1.1Tính chất của casein
Casein là một phohosphoprotein. Trong thành phần của nó có chứa gốc
acid phosphoric. Casein có nhiều nhóm chức tự do khác nhau như: -COOH,
-NH
2
, -OH, -NH-CO-, -NH-C=NH
2
-NH
2
…chính nhờ các nhóm này mà casein có
khả năng tham gia các phản ứng hóa học. trong số nhóm trên, nhóm cacboxyl –

và casein β kết tủa còn casein K
vẫn ở trạng thái hòa tan.
2. Trong các casein chỉ có casein K là có chứa gluxit (khoảng 5%). Điều đó
chứng tỏ là casasein K là khá háo nước.
3. Casein K có chứa hai gốc Cys/mol điều đó chứng tỏ không có cầu
disulfua.
4. Casein K có khả năng ổn định các casein khác bằng cách ngăn cản sự kết
tủa của các casein này bởi các ion canxi, nhờ tạo ra trong sữa một phức
hệ mixen dưới dạng keo bền vững.
5. Khi casein K bị thủy phân bởi chimosin ở liên kết peptit giữa Phe
105
và
Met
106
thì sẽ khử bền các mixen của sữa và do đó sữa bị đông tụ .
Trang 14
Trong casein K, sự có mặt giới hạn các nhóm phosphat ( chỉ một gốc ở
Ser
149
so với casein α
S
và casein β rât giàu P) không cho phép nó tạo muối
canxi không hòa tan.
1.2.Phức hệ mixen của casein và canxi phosphat
1.2.1 Thành phần chung của mixen
Trong sữa các casein có mặt dưới dạng các hạt hình cầu- đó là các mixen-
có đường kính từ 20- 300nm. Các mixen là một tập hợp các dưới đơn vị (các
siêu mixen) có đường kính từ 15 đến 20nm.
Phần
hữu cơ

casein thông qua nhóm phosphat.
Magie cũng có thể tạo ra những muối tương tự muối của canxi.
Tricanxiphosphat Ca(PO
4
)
2
dưới dạng vô định hình. Sự chuyển hóa của
dạng này thành hydroxyapatit tinh thể thường bị ức chế bởi các protein và nhất
là bởi các ion Mg. Hydroxyapatit Ca
5
(OH)(PO
4
)
3
thường kết tinh dưới dạng tinh
thể hình lăng trụ dài và mảnh. Trong mô xương hydroxyapatit cũng có thể ở
dạng tinh thể hoặc vô định hình.
1.2.3. Thành phần hữu cơ của mixen
Các casein liên kết với nhau để tạo thành phức khi có mặt canxi và sẽ kết
tủa xuống nếu không có casein K. Các siêu mixen tồn tại nhờ có mặt casein K
(vốn có khả năng làm bền các casein khác khi có mặt canxi). Các siêu mixen có
kích thước nhỏ hơn nhiều polyme của casein β ( có M gần bằng 700.000)
1.2.4.Sự tổ chức của mixen
Mixen được tổ chức như sau:
Các siêu mixen được hợp thành từ các casein α
S1
, α
S2
, β và K có đường
kính khoảng 20nm và được xếp như thế nào để các đầu kỵ nước được gấp vào

các polyme của casein α
S
và
casein β.
3.10
5
dalton (tương đương 10-
12 phân tử ) đường kính:10nm
Tương tác kỵ nước và tương
tác tĩnh điện.
Trang 16
Mixen Các giá trị
Đường kính 130-160 nm Tỷ khối 4,4cm
3
.g
-1
Diện tích 8.10
-10
cm
2
Khối lượng phân tử (đã tách nước) 5.10
8
Da
Thể tích 2.1.10
-15
cm
-3
Số lượng các protein >10
4
Khối lượng riêng ( có cả

Trang 17