TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN VỀ CÂY ĐẬU PHỘNG
I. GIỚI THIỆU [1]
Lạc, còn được gọi là đậu phộng (danh pháp khoa học: Arachis hypogaea), là một loài
cây thực phẩm thuộc họ Đậu có nguồn gốc tại Trung và Nam Mỹ ở các nước Bolivia, Brazil
và Peru. Nó là loài cây thân thảo, thân cao từ 3-50 cm. Lá mọc đối, kép hình lông chim với
bốn lá chét, kích thước lá chét dài 1-7 cm và rộng 1-3 cm. Hoa dạng hoa đậu điển hình màu
vàng có điểm gân đỏ, cuống hoa dài 2-4 cm. Sau khi thụ phấn, quả phát triển thành một dạng
quả đậu dài 3-7 cm, chứa 1-4 hạt, và quả thường giấu xuống đất để phát triển. Đậu phộng
thường được trồng phổ biến ở Trung Quốc, Ấn Độ, Senegal, Nigeria, Myanmar, Sudan, Mỹ,
Argentina và Indonesia.
Hình 1.1. Cây đậu phộng
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
1
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
II. CẤU TẠO HẠT [1]
1. Cấu tạo vỏ hạt
Vỏ quả dày từ 0.3 – 2mm và gồm có 3 lớp là: vỏ ngoài, vỏ giữa có mô cứng và vỏ trong
có mô mềm. Khi quả chín, trên vỏ quả có các đường gân ngang, dọc hình mạng lưới. Quá
trình hình thành quả đậu phộng chia làm hai giai đoạn: giai đoạn hình thành vỏ quả và giai
đoạn hình thành hạt. Như vậy quả đậu phộng hình thành từ ngoài vào trong, vỏ trước, hạt sau.
Hoa nở được 30 ngày thì vỏ quả hình thành xong. Hoa nở được 60 ngày thì hạt hình thành
xong.
Vỏ quả chiếm 25-28%, vỏ hạt chiếm 3-4% khối lượng quả.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
2
42% lipid
20% cacbohydrate
4% Nitơ
3% Tro
2% chất xơ

11% tro
phôi
Lá mầm
vỏ quả trong
vỏ quả giữa
vỏ quả ngoài
Vỏ
vỏ lụa
giữa
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Hình 1.2.Cấu tạo vỏ hạt đậu phộng
2. Cấu tạo hạt
Hạt đậu phộng có nhiều hình dạng khác nhau: tròn, bầu dục… Về màu sắc cũng khác
nhau như đỏ tím, đỏ nâu, nâu nhạt… Hạt đậu phộng có 3 bộ phận là vỏ lụa, tử diệp và phôi.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
3
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Hạt đậu phộng là nguồn thực phẩm vừa cung cấp đạm vừa cung cấp dầu.
Khối lượng 1.000 hạt nặng khoảng 400 ÷ 750gram
Hình 1.3. Cấu tạo hạt đậu phộng
Trong đậu phộng, thành phần hóa học được phân ra làm 4 nhóm hợp chất chính: protein,
lipid, các chất tan khác ngoài protein và các chất không tan từ trích ly protein.
2.1. Protein
Protein chiếm khoảng 21-36%, trong đậu phộng có đến 90-95% là hai loại Globulin:
Arachin (chiếm 3/4) và Conarachin (chiếm 1/4) hợp thành.
Bảng1.1: Thành phần các acid amin trong đậu phộng (tính trên 100g)
Thành phần Khối lượng (g)
Tryptophan 0,2445
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
4

5
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Stearic (C-18:0) 1.9 - 4.4 2.4
Oleic (C-18:1) 36.4 - 67.1 46.7
Linoleic (C-18:2) 14.0 - 43.0 32.0
Linolenic (C-18:3) <0.1 –
Arachidic (C-20:0) 1.1 – 1.7 1.3
Gadoleic (C-20:1) 0.7-1.7 1.6
Behenic (C-22:0) 2.1- 4.4 2.9
Erucic (C-22:1) <0.3 –
Lignoceric (C-24:0) 1.1 - 2.2 1.5
Nervonic (C-24:1) <0.3 –
(Nguồn: Fats and Oils, Richard D.O Brien)
Hàm lượng glyceride trong dầu phộng chiếm khoảng 96% tổng hàm lượng dầu. Các
glyceride được cấu tạo nên chủ yếu từ các acide béo như palmitic, oleic và linoleic, 80%
glyceride trong dầu phộng được tạo nên từ các acide béo không no.
2.3. Cacbohydrate
Hàm lượng monosaccharide trong đậu phộng khoảng 5%, trong đó D – glucose chiếm
2.9% và D – fructose chiếm 2.1%. Trong khi đó, hàm lượng oligosaccharide chỉ khoảng
3.3%, bao gồm 0.9% sucrose, 1% raffinose, 0.8% stachyose và 0.3% verbascose (E.W. Lusas,
1979). Trong khi đó, polysaccharide trong đậu phộng chủ yếu gồm: tinh bột, glucan,
galactoaraban, hemicellulose và cellulose.
Bảng 1.3: Thành phần các polysaccharide có trong đậu phộng
Polysaccharide Hàm lượng (%)
a
Cấu trúc Kiểu liên kết
Arabinan 0.15 Chưa xác định Chưa xác định
Galactoaraban - Mạch thẳng
β-1,4-
Glucan - Mạch thẳng


Arabinan: là những hemicellulose cấu tạo nên từ các phân đoạn pectic acide – araban. Theo
phương pháp phân tích methyl hóa, các nhà khoa học cho rằng arabinan có cấu tạo mạch
nhánh.
Sau khi trích ly béo, hàm lượng carbohydrate trong bột đậu phộng tách béo chiếm
khoảng 38%. Trong đó hàm lượng mono và oligosaccharide là 18%, tinh bột là 12.5%,
hemicellulose A và B lần lượt là 0.5% và 3.5%, hàm lượng cellulose khoảng 4.5%. Thành
phần chủ yếu của oligosaccharide là sucrose 14.55%, raffinose 0.92%, stachyose 1.6% và
verbascose 0.42%.
Hàm lượng cellulose trong đậu phộng khoảng 3%. Hàm lượng cellulose cao trong bột
đậu sau khi tách béo sẽ làm giảm giá trị dinh dưỡng của bột đậu và gây ra những ảnh hưởng
xấu trong các quá trình chế biến. Cellulose chủ yếu liên kết với vỏ đậu phộng, do đó việc tách
vỏ lụa là bước cần thiết phải thực hiện. Việc tách vỏ lụa sẽ góp phần làm giảm bớt những vấn
đề trong quá trình sản xuất PPC/PPI do hàm lượng cellulose quá cao.
Từ cấu tạo thành phần polysaccharide trong đậu phộng và bột đậu phộng tách béo ta
thấy nếu dùng các loại enzyme carbohydrase như: hemicellulase, celluloase, pectinase,
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
7
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
xylanase, glucanase…. hỗ trợ quá trình trích ly protein thì sẽ đạt hiệu quả cao hơn. Vì protein
trong đậu phộng tồn tại dưới dạng liên kết với các thành phần khác như cellulose,
hemicellulose… do đó enzyme thủy phân, phân cắt các liên kết của phân tử protein với các
liên kết khác làm xuất hiện nhiều nhóm ưa nước, tăng khả năng hòa tan của protein.
Điều này cũng phù hợp với nghiên cứu của Rudrapatnam N. Tharanathan, Dharmaraj B.
Wankhede và Madhava R. Raghavendra Rao. Trích ly protein từ bột đậu phộng tách béo độ
thu hồi chỉ 60-70%. Protein chưa được trích ly triệt để còn nằm lại trong phần bã do protein
có mối liên kết với carbohydrate (hemicellulose, cellulose…). Khi xử lý bột đậu phộng tách
béo với hemicellulase thì hầu như phá vỡ hoàn toàn thành phần pentosan và kết quả là trích ly
protein được nhiều hơn 90%.
2.4. Các thành phần khác [19]

protein đậu phộng.
Bảng 1.4: Hàm lượng flavonoid và polyphenol có trong đậu phộng
Phân loại Tổng flavonoid (mg CE/g)
*
Tổng polyphenol (mg CE/g)
*
Đậu phộng sống 0.01 25.71 ± 0.41
Đậu phộng sống (còn vỏ) 0.05 28.71 ± 1.91
Đậu phộng rang khô (DR) 0.01 27.33 ± 0.83
Đậu phộng rang dầu (OR) 0.01 28.61 ± 1.44
Đậu phộng luộc (còn vỏ) 0.06 36.42 ± 1.39
(*) CE: catechin equivalent – tính theo hàm lượng catechin
(Nguồn: Journal of Agriculture and Food Chemistry 2007, 55)
Các nguyên tố khoáng chủ yếu có trong đậu phộng là K, P, Mg và Ca.
Bảng 1.5: Thành phần các nguyên tố khoáng trong đậu phộng
Thành phần Hàm lượng (mg/100g đậu phộng)
Ca 51.59 ± 0.32
K 867.52 ± 21.10
Mg 227.97 ± 2.69
P 568.16 ± 7.97
Al 0.11 ± 0.04
B 2.50 ± 0.01
Cu 0.05 ± 0.01
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
9
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Fe 1.17 ± 0.01
Mn 1.86 ± 0.04
Na 10.26 ± 2.40
Zn 2.99 ± 0.03

protein giảm tới 11,5%, nitơ hòa tan giảm 10,5%. Lượng lipit bị hao thất nhiều nhất do quá
trình oxy hóa dưới tác dụng của lipase.
Ngoài ra trong quá trình bảo quản, hạt đậu phộng còn bị sâu mọt và vi sinh vật phá hoại
nghiêm trọng cũng gây ra những tổn thất đáng kể. Ở lớp vỏ quả và hạt đậu phộng để bị nấm
mốc phát triển, điển hình là Aspergillus Flavus tiết ra độc tố aflatoxin có hại với người và gia
súc.
Vì thế cho nên khi bảo quản đậu phộng cần phải hạn chế đến mức thấp nhất sự hô hấp
của hạt và những yếu tố thúc đẩy quá trình này, động thời ngăn chặn sự phát triển của sâu
mọt và nấm mốc... Muốn vậy phải giữ cho độ ẩm của hạt và trong kho ở mức độ thấp và hạt
tránh tiếp xúc với không khí. Ngoài ra kho phải được theo dõi, kiểm tra thường xuyên và xử
lý kịp thời khi phát hiện sâu bệnh gây hại.
Kho bảo quản cần phải cao ráo, có lớp chống ẩm. Nhiệt độ trong kho bảo quản nên giữ
ở 10 - 15°C là tốt. Đậu phộng được đóng trong bao từ 30 - 50 kg bao bì có một lớp
Polyetylen, trước lúc đóng bao, nhập kho cần được phơi sấy nhẹ đảm bảo độ ẩm an toàn trong
phạm vi 8 – 9%.
CHƯƠNG 2: TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
I. GIỚI THIỆU VỀ TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
11
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Tính chất chức năng của protein cũng như tính chất vật lý hay hóa học của protein, nó
ảnh hưởng suốt các quá trình chuẩn bị, chế biến, bảo quản và tiêu thụ. Tính chất chức năng
của protein được phân loại làm ba phần: thuộc tính hydrate hóa như hòa tan hay giữ nước,
thuộc tính bề mặt như nhũ tương hay tạo bọt, và sự tương tác protein-protein là tạo gel. Nó
thường là kết quả của nhiều tương tác vật lý, hóa học xuất hiện đồng thời hoặc liên tục trong
thực phẩm trong suốt quá trình chế biến và không dễ dàng đo lường được bằng các phương
pháp kiểm tra vật lý, hóa học đơn giản. Tính chất chức năng của protein có thể tạo thành từ
một protein hoặc một nhóm protein.
Thường thì mỗi thực phẩm đòi hỏi protein có nhiều hơn một tính chất chức năng. Do
đó, một protein hoặc một nhóm protein cần phải đa chức năng như protein trứng yêu cầu phải

xen kẽ nhau trong liên kết.
Hình 2.1. Tính kỵ nước của protein
Nguồn:
I.2. Tính chất dung dịch keo protein
Khi hoà tan protein thành dung dịch keo. Các phân tử keo có kích thước lớn, không đi
qua màng bán thấm.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
13
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo:
 Sự tích điện cùng dấu của các protein.
 Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein.
Loại bỏ hai yếu tố này protein sẽ bị kết tủa.
Có 2 dạng kết tủa: kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch:
 Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể
trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.
 Kết tủa không thuận nghịch: là sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein
không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.
I.3. Sự biến tính của protein
Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học... hay
tác nhân hóa học như acide, kiềm mạnh, muối kim loại nặng, tanin ... các cấu trúc bậc hai, ba
và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của nó, kèm theo đó
là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. Sau
khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau:
 Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bên trong phân tử protein.
 Khả năng giữ nước giảm.
 Mất hoạt tính sinh học ban đầu.
 Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim protease do làm xuất hiện các liên kết peptit
ứng với trung tâm hoạt động của protease.
 Tăng độ nhớt nội tại.

II.2. Khả năng tạo bột nhão
Các protein (gliadin và glutenin) của gluten bột mì còn có khả năng tạo hình, tạo ra “bột
nhão” có tính cố kết, dẻo và giữ khí.
II.3. Khả năng tạo màng
Protein như gelatin còn có khả năng tạo màng. Màng này chủ yếu được hình thành từ
liên kết hidro nên có tính thuận nghịch.
II.4. Khả năng nhũ hóa
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
15
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha giữa các giọt béo phân tán và pha nước
liên tục sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng có tác dụng
bảo vệ làm ổn định sự phân tán của các giọt dầu béo hay làm cho chúng khó kết hợp lại với
nhau. Ngoài ra, phụ thuộc vào pH, sự ion hóa các gốc R của protein cũng sẽ tạo ra lực đẩy
tĩnh điện làm cho hệ nhũ tương bền.
II.5. Khả năng tạo bọt
Bọt thực phẩm là hệ phân tán của các bong bọt trong một pha liên tục là chất lỏng hoặc
bán lỏng, có chứa các chất hoạt động bề mặt hòa tan.
Muốn cho bọt bền nghĩa là các bong bọt không bị vỡ thì màng mỏng bao quanh bong
bọt phải đàn hồi và không thấm khí. Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha thì sẽ tạo
được một màng như thế nên bảo vệ được bong bọt.
II.6. Khả năng cố định mùi
Protein có thể cố định được các chất có mùi khác nhau. Các protein có thể hấp phụ lý
học hoặc hấp phụ hóa học các chất có mùi qua tương tác Van der Waals hoặc qua liên kết
đồng hóa trị và liên kết tĩnh điện.
III. CÁCH XÁC ĐỊNH TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]
Thực phẩm là một hỗn hợp phức tạp chứa nhiều thành phần khác nhau. Nên việc phân
lập và xác định một tính chất riêng rẽ của thực phẩm là việc vô cùng khó khăn và phức tạp vì
có vô số những tương tác xuất hiện giữa các chất trong thực phẩm trong suốt quá trình chuẩn
bị và chế biến. Vì lý do này, các nhà khoa học thống nhất xác định tính chất chức năng của

quan đến chức năng của protein trong sản phẩm riêng biệt hoăc trong những ứng dụng của
sản phẩm. Một vấn đề khác là hầu hết những phương pháp được tiêu chuẩn hóa là do kinh
nghiệm. Nếu bất kì bước nào trong tiến trình bị thay đổi hoặc thay thế thiết bị thì việc so sánh
giữa các phòng thí nghiệm không thể thực hiện được.
Sự có mặt của cacbonhydrate và lipid có thể ảnh hưởng đến tính chất chức năng của
protein. Nó đóng vai trò quan trọng trong việc bao bọc lấy những đại phân tử này. Tóm lại, hệ
thống càng phức tạp thì kết quả càng có tương quan gần với thực phẩm thực tế. Những yếu tố
gây xáo trộn do sự tương tác giữa các thành phần có thể dẫn đến những kết luận không chính
xác.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
17
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Bảng 2.1. Phương pháp xác định tính hidrate hóa của protein
Tên phương pháp Mô tả Thông số đo Ưu nhược điểm Tài liệu tham khảo
Nitơ hòa tan
Sản phẩm khô là bã,
được hydrate hóa bằng
cách khuấy, sau đó ly
tâm ở 270 vòng trong
10phút
Tỷ số nitơ hòa tan(NSI) =
(%nitơ tan trong nước)/(%
nitơ tổng)*100
Ưu điểm : có thể tái sử
dụng
Nhược điểm : chỉ áp dụng
cho các sản phẩm họ
đậu nành hòa tan
trong nước; không có
quy định sử dụng

Nhược điểm : Giới hạn sản
phẩm đậu nành,
protein được xác định
bởi phân tích
Kjeldahl có thể mất
nhiều thời gian
Protein hòa tan
Protein trong những
dung dịch đệm đặc biệt
được ly tâm ở 20000
vòng trong 30 phút.
Lượng protein của mẫu
và các chất nổi trên mặt
được xác định.
Protein hòa tan =
(%protein nổi trên mặt)/
(%protein có trong
mẫu)*100
Ưu điểm : Áp dụng cho các
protein khác nhau;
khảo nghiệm được
tìm thấy sẽ được lặp
lại trong nghiên cứu
hợp tác.
Nhược điểm : Yêu cầu
kiểm soát chặt chẽ
của dung dịch đệm,
pH, và các điều kiện
ly tâm cho các kết
quả lặp lại.

dịch.
Phần lớn chất lỏng được
thoát ra từ một mẫu mà
không có tác động của
một lực bên ngoài trong
một khoảng thời gian
quy định
Giảm nhỏ giọt (%) =
(khối lượng nhỏ giọt /
trọng lượng mẫu ban
đầu)*100
Ưu điểm : các thiết bị thử
nghiệm đơn giản,
thường được sử dụng
cho sản phảm thịt.
Nhược điểm : Kiểm tra có
thể mất 24 giờ để
hoàn thành; nếu
không được kiểm
soát, kết quả có thể bị
ảnh hưởng bởi điều
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
20
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
kiện môi trường,
chẳng hạn như độ ẩm
tương đối hay nhiệt
độ.
Khả năng hấp thụ
nước, thế năng

Tên phương
pháp
Mô tả Thông số đo Ưu và nhược điểm Tài liệu tham khảo
Tốc độ nhũ
tương hóa
Lượng dầu tối đa có thể được
nhũ tương hóa bởi dung dịch
protein trước khi hệ nhũ tương
bị phá vỡ.
Tốc độ nhũ tương hóa = khối
lượng dầu nhũ hoá / trọng lượng
của protein
Ưu điểm : Đơn giản và
nhanh chóng; các thiết
bị sử dụng tương đối
đơn giản và không tốn
kém.
Nhược điểm : đo khả năng
nhũ tương bằng tỷ lệ
protein/lipid không
thường gặp trong các
hệ thống thực phẩm;
kết quả được đánh giá
phụ thuộc nhiều vào
phương pháp và thiết
bị.
Wang and Kitisella
(1976); Swift et al.
(1961)
Sự ổn định hệ Đo sự phân phối kích thước Kết quả thường được trình bày Ưu điểm : Các mẫu có thể UNIT 03.4, Basic

kiểm tra
váng nổi
(creaming)
Nhũ tương được đặt ở chỗ
phân chia của xylanh và
được giữ trong khoang.
Chiều cao giữa các lớp đã
được phân ranh giới rõ ràng
trong huyết thanh và kem
trong giai đoạn tách được đo
Chiều cao giữa các lớp đã được
phân ranh giới rõ ràng trong
huyết thanh và kem tăng khi hệ
nhũ tương bị phân hủy quá thời
gian; kết quả thường được trình
bày dạng sơ đồ.
Ưu điểm: Kiểm tra có thể
được thiết lập nhanh
chóng; được sử dụng
cho nhũ tương mà trở
nên mất ổn định trong
vòng 1-4 tuần; có giá
trị khi xác định ảnh
hưởng của pH, lực ion,
nồng độ protein lên sự
ổn định.
Nhược điểm : cần phải phân
UNIT 03.4, Basic
Protocol 2
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH

tâm có thể không bền
khi lưu trữ lâu dài;
phản ứng hóa học có
thể làm mất ổn định hệ
nhũ tương trong quá
trình lưu trữ lâu dài
Fligner el al. (1991)
Chỉ số độ hoạt
động nhũ hóa
Độ đục của dịch nhũ tương có
liên quan đến bề mặt phân
Chỉ số độ hoạt động nhũ hóa
=diện tích bề mặt phân chia pha
Ưu điểm: kiểm tra tương đối
nhanh; không phụ
Pearce and Kinsella
(1978);
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
24
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
(EAI) chia pha bằng một phương
trình
ổn định/đơn vị khối lượng
protein
Giá trị EAI càng cao hệ nhũ
tương càng ổn định
thuộc vào tác động bên
ngoài đến sự phá vỡ
của hệ nhũ tương; sử
dụng một lượng nhỏ