ii
TÓM TẮT LUẬN VĂN
Đề tài luận văn: “Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ
thực phẩm”. Với yêu cầu của đề tài, em đã thực hiện được một số vấn đề cơ bản
sau:
Tổng quan tài liệu về tính chất của gelatin, đặc biệt là mối tương tác của
gelatin với những thành phần thường gặp trong công nghệ thực phẩm.
Tổng quan tài liệu về nguồn nguyên liệu và phương pháp sản xuất
gelatin ở quy mô công nghiệp.
Tìm hiểu về phương pháp đưa gelatin vào trong các ứng dụng công
nghiệp, các điều kiện tối ưu cho việc ứng dụng gelatin.
Tìm hiểu các lónh vực công nghiệp có ứng dụng gelatin, tập trung vào
lónh vực công nghệ thực phẩm.
Tìm hiểu về khuynh hướng sử dụng gelatin trong các loại thực phẩm chức
năng.
Tìm hiểu khả năng thay thế gelatin bằng các loại nguyên liệu khác trong
các ứng dụng công nghiệp.
iii
MỤC LỤC
Tóm tắt luận văn iii
Danh mục bảng vi
Danh mục hình vii
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN 1
1.1. Giới thiệu về collagen – nguồn nguyên liệu để sản xuất gelatin [9, 35, 54, 65,
72] 1
1.2. Đònh nghóa gelatin [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78] 6
1.3. Lòch sử phát triển các ứng dụng của gelatin [63, 77] 7
1.4. Cấu tạo của gelatin [35, 54, 63] 8
1.5. Phân loại gelatin [35, 54, 63, 77, 82] 10
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN 13
2.1. Nguyên liệu sản xuất gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82] 13
TÀI LIỆU THAM KHẢO 103
PHỤ LỤC 111
1.1. Độ Bloom 111
1.2. Xác đònh độ nhớt 114
1.3. Xác đònh hàm lượng ẩm 116
1.4. Xác đònh giá trò pH 118
v
1.5. Xác đònh kích thước các phần hạt gelatin 118
1.6. Xác đònh hàm lượng tro 119
1.7. KIểm tra hàm lượng sulfur dioxide 120
1.8. Kiểm tra độ trong 120
1.9. Xác đònh tổng lượng vi sinh vật hiếu khí 121
1.10. Kiểm tra sự có mặt của E.coli 122
1.11. Kiểm tra sự có mặt của Salmonella 124
2.1. Gelatin ứng dụng trong công nghệ thực phẩm 128
2.2. gELATIN ỨNG DỤNG CÔNG NGHỆ DƯC PHẨM 128
2.3. GElatin ứng dụng trong công nghiệp 129
3.1. Môđun đàn hồi G’ 131
3.2. Môđun nhớt g’’ 131
3.3. Giá trò “pseudoplateau” 131
vi
DANH MỤC BẢNG.
Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54] 9
Bảng 2.2 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) [54] 16
Bảng 3.3 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin [72] 21
Bảng 3.4 Giá trò G’ đo được cho các mẫu gel khác nhau [59] 34
Bảng 3.5 Sự khác biệt về tính chất của màng gelatin được tạo thành từ 2 phương pháp
khác nhau [7] 39
Bảng 3.6 Phần trăm khả năng trương nở của màng 90:10 (w/w) gelatin/lignin tại các
giá trò pH khác nhau [71] 42
Hình 1.6 Gelatin dạng hạt 11
Hình 1.7 Gelatin dạng tấm 11
Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77] 14
Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển sang gelatin
[72] 15
Hình 3.10 Đặc tính lưỡng tính của gelatin trong dung dòch [83] 20
Hình 3.11 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin loại B 225 độ Bloom [35] 22
Hình 3.12 Mối liên hệ giữa độ Bloom và độ nhớt của 2 loại gelatin 23
Hình 3.13 Ảnh hưởng của nồng độ và nhiệt độ lên độ nhớt của dung dòch gelatin [83]
23
Hình 3.14 Độ nhớt của dung dòch gelatin loại B 6,67% ở 60oC 24
Hình 3.15 Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin
[79] 25
Hình 3.16 Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của
gelatin [79] 26
Hình 3.17 Hai dạng của chuỗi poly-L-proline [54] 26
Hình 3.18 Sự thay đổi về thể cấu tạo liên quan tới sự hình thành mạng giữa các chuỗi
ngẫu nhiên của gelatin [59] 27
Hình 3.19 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61] 29
viii
Hình 3.20 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61]
29
Hình 3.21 Ảnh hưởng thời gian lên độ chắc gel của mẫu gel gelatin nồng độ 6,66% ở
10oC [83] 30
Hình 3.22 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin [35] 30
Hình 3.23 Đồ thò biểu diễn mối quan hệ giữa lnvà lnG’(), lnG’’(o) đối với đường
sucrose ở các nồng độ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% [17] 31
Hình 3.24 Sự thay đổi giá trò G’ của các mẫu gelatin/đường ở 5oC trong vòng 10h phụ
thuộc vào nồng độ đường (a) sucrose, (b) glucose, (c) xylose [17] 32
Hình 3.25 Sự thay đổi giá trò G’ trong các mẫu gelatin/đường với nồng độ đường là
Hình 5.45 Vai trò của gelatin thủy phân trong sự kích thích tổng hợp collagen [63] 90
Hình 5.46 Độ nhớt của dung dòch gelatin nồng độ 10% ở các nhiệt độ khác nhau [31]
93
Hình 5.47 Các phần thò trường dành cho các chất keo quan trọng được ứng dụng trong
công nghệ thực phẩm [63] 96
HìnhPL1. 1 Máy đo cấu trúc LFRA 113
HìnhPL1. 2 Máy đo cấu trúc TA.TX2 114
x
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.1. GIỚI THIỆU VỀ COLLAGEN – NGUỒN NGUYÊN LIỆU ĐỂ SẢN
XUẤT GELATIN [9, 35, 54, 65, 72]
1.1.1. Đònh nghóa
Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợi
và tham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật có
xương sống.
Loại collagen nhiều nhất và có đặc tính rõ ràng được phát hiện với cấu trúc quay
quanh trục sợi cơ với kích thước lặp đi lặp lại là 670-
o
A
.Những sợi collagen này chiếm
khoảng 30% tổng lượng protein trong cơ thể người và một tỉ lệ cao hơn nữa trong cơ
thể động vật. Vai trò của những sợi này là tạo cấu trúc toàn vẹn và cung cấp các cơ
chế riêng biệt cho sự liên kết giữa các mô cơ. Ví dụ như các sợi collagen chiếm chủ
yếu trong sợi dây chằng, ảnh hưởng đến khả năng nén ở các khớp sụn và tính linh
động của mạch máu và da. Ngoài ra còn có loại những collagen không hình thành nên
cấu trúc sợi và được tìm thấy với nhiều trong các phần nhỏ của mô. Chúng đóng vai
trò then chốt trong chức năng cấu trúc, bao gồm hình thành nên bộ khung và ngăn cản
tính thấm được của chất nền trong màng tế bào, liên các sợi với các thành phần chất
nền khác và cố đònh hạ bì bằng cách liên kết nó với phần nền của màng tế bào.
Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng.
Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen.
Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loại
XVII.
Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu.
Collagen loại XVII: có trong da.
Collagen loại XVIII: có trong gan.
Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu phát
triển.
Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu.
90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III. Collagen
loại I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân. Collagen
loại II hầu như tồn tại ở các mô sụn. Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổi
của động vật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 5
÷
10%.
Những loại colagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặc
biệt.
Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuất
gelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi với
khối lượng phân tử vào khoảng 100000g/mol. Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm
334 đơn vò lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2). Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắn
gồm 15
÷
26 amino acid không tuân theo cấu trúc này.
Glycine chiếm khoảng 33% các amino acid, proline và hydroxyproline chiếm
khoảng 22%. Proline thường xuất hiện ở vò trí X và hydroxyproline hầu như luôn xuất
hiện ở vò trí Y. Và 45% các amino acid còn lại sẽ kết hợp với các amino acid này tạo
nên mạng không gian và tính chất tónh điện cho collagen.
Proline và hydroxyproline liên quan tới cấu trúc bậc 2 của collagen. Những
Collagen cũng chứa các đơn vò carbonhydrate, cả monosaccharide galactose hoặc
disaccharide glucosylgalactose, liên kết với phần dư hydroxylysine thông qua nhóm
hydroxyl chức năng của amino acid. Tỷ lệ của mono/disaccharide phụ thuộc vào loại
collagen và tình trạng sinh học. Chức năng của các đơn vò carbohydrate vẫn chưa được
hiểu biết đầy đủ, nhưng ảnh hưởng của chúng trong việc gắn kết phần bên phân tử
collagen hình thành nên sợi và bán kính của sợi đang được nghiên cứu.
Các bước hình thành nên collagen:
Bước 1: Tổng hợp chuỗi alpha, giai đoạn trước procollagen trên riboxom và
trong mạng lưới nội chất.
Bước 2: Sự tổ hợp 3 chuỗi alpha hình thành procollagen.
Sự hình thành cầu nối disulphide giữa các phần của chuỗi polypeptide tại
đầu C-
Ba chuỗi anphal liên kết lại, hình thành chuỗi xoắn ốc, tạo procollagen.
5
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Bước 3: Sự giấu các phân tử procollagen bằng cách hình thành lớp màng thêm
bao bọc.
Bước 4: Sự phân cắt các peptide đònh danh tại lớp màng bao bọc, kết quả là
hình thành nên phân tử collagen.
Bước 5: Quá trình tự sắp xếp của collagen phân tử hình thành nên sợi collagen.
Bước 6: Tạo các liên kết ngang giữa các phân tử collagen đứng cạnh nhau.
1.2. ĐỊNH NGHĨA GELATIN [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78]
Từ gelatin đã trở nên được dùng phổ biến từ năm 1700, được bắt nguồn từ tiếng
Latin là “gelatus”, có nghóa là màng hay chất làm đông. Hiện nay, có nhiều cách khác
nhau để đònh nghóa gelatin:
Theo dược điển của Mỹ (American Pharmacopoeia-USP 29-NF 24, 2006):
gelatin là sản phẩm thu được bởi sự thủy phân một phần collagen có nguồn
gốc từ da, mô liên kết hoặc xương của động vật.
6
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Năm 1950, ngành công nghiệp gelatin đã phát triển vượt bậc, những kỹthuật mới
đã đưa quá trình sản xuất và chất lượng sản phẩm đạt tiêu chuẩn cao.
Năm 1974, hiệp hội gelatin châu Âu GME (Gelatin Manufacters of Europe) đã
được thành lập đại diện cho quyền lợi các nhà sản xuất gelatin ở Tây Âu.
Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi GME dưới sự
bảo trợ của uỷ ban Âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo quy
trình được đưa ra bởi GME đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng.
1.4. CẤU TẠO CỦA GELATIN [35, 54, 63]
Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tự
xác đònh, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vò, hình thành
nên cấu trúc bậc 1 (B.1.1). Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu và
chuỗi có một đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl. Cấu trúc thường gặp của
gelatin là Gly – X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm
hydroxyproline) (H.1.5).
Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Ở cấu
trúc bậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng,
gọi là “proto fibril”.
Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,
guanidino. Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin. Ngoài ra số lượng
nhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine,
8
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
hydroxyproline, hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy đònh
khả năng tạo liên kết hydro, quy đònh cấu trúc phân tử.
Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54]
Thành phần Phần trăm
Alanine 11,3
Arginine* 9,0
Aspartic acid 6,7
Glutamic acid 11,6
từ da heo.
Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đi
từ da bò và xương gia súc.
1.5.3. Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài
Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại:
10
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Gelatin dạng hạt
Hình 1.6 Gelatin dạng hạt
Gelatin dạng tấm
Hình 1.7 Gelatin dạng tấm
1.5.4. Một số cách phân loại khác.
Gelatin hòa tan trong nước lạnh.
Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấy
thùng quay. Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không.
Cấu trúc vô đònh hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy.
Cấu trúc vô đònh hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và
rất mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử
11
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
là hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phân
tử rất yếu nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớn
nhất có thể và tạo thành cấu trúc tương tự gel.
Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của các
dạng gelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt. Trong khi gel
gelatin loại này đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thông
thường yêu cầu nhiều thời gian hơn. Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độ
chắc cao hơn ngay cả khi tương tự về nồng độ và chất lượng gelatin sử dụng. Để tránh
sự tạo tảng và đảm bảo sự đồng nhất thì tỉ lệ hòa tan nên dùng là 1:5
÷
Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồn
nguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại. Hiện nay nguồn nguyên
liệu này vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1).
Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin. Da heo
được cung cấp bởi các nhà sản xuất thòt.
Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo quản
bằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi chúng
được sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin.
Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thòt thì xương là sản phẩm phụ và được
sử dụng để sản xuất gelatin. Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải trải
qua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt. Bước đầu tiên là xương được cắt ra
thành từng khúc dài khoảng từ 5
÷
10mm. Sau đó là công đoạn xử lý tẩy nhớt
bằng nước nóng, sấy khô và phân loại. Các mẩu xương này sẽ được lưu trữ
trong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng.
Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng. Quá trình khử khoáng
sử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sử
dụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate.
Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâm
để sản xuất gelatin. Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệu
này là chưa ổn đònh nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trong
tương lai.
13
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77]
Với:
Da heo – 144300 tấn
Da bò chưa thuộc – 89500 tấn
Xương – 76300 tấn
điện của gelatin loại A và gelatin loại B.
Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình
chuyển sang gelatin [72]
Quá trình xử lý bằng kiềm cũng sẽ dẫn đến sự chuyển đổi arginine thành
ornithine, điều này xảy ra khi nhóm urea bò loại khỏi arginine. Tuy nhiên, phản ứng
này xảy ra khá chậm, với quá trình xử lý kiềm kéo dài từ 8
÷
10 tuần chỉ có khoảng 3%
arginine bò chuyển đổi. Ngoài ra, một vài chuỗi acid amin cũng bò loại bỏ trong quá
15
Copyright: Tài liệu đại học ©