
Việt Nam là quốc gia có tiềm năng xuất khẩu thủy sản rất lớn. Năm 2006,
tổng sản lượng cá tra, cá basa của các tỉnh ĐBSCL 825.000 tấn. Đầu năm 2008, đạt
1 triệu tấn, chủ yếu là mặt hàng cá cá phi lê. Tại các nhà máy chế biến thủy sản, cá
tươi được lóc hai miếng phi lê để chế biến xuất khẩu. Phần còn lại chiếm 60% gồm
da, xương, đầu bụng, mỡ, ruột, kỳ vi… Như vậy, sẽ có khoảng 600.000 tấn phụ
phẩm sau xuất khẩu cần được xử lý. Hiện nay mỡ cá được nghiên cứu ứng dụng
làm biodesel hoặc xuất thô sang Trung Quốc, các phần còn lại được sản xuất thành
bột cá làm thức ăn cho gia súc.Ngoài ra, nghành giết mỗ và chế biến gia súc, gia
cầm ở Việt Nam cũng đã thải ra một lượng phế phẩm khá lớn mà trong đó cũng chủ
yếu là da và xương. Nếu như phế phẩm của các nghành công nghiệp này chỉ được
chế biên thành bột thức ăn gia súc hay các dạng sản phẩm thô, giá trị thấp khác thì
hiệu quả kinh tế mang lại không cao hoặc nếu như loại bỏ hẳn thì phải tốn thêm chi
phí cho cho việc xử lý chất thải.Trong khi thành phần chính trong da, xương là
collagen có rất nhiều ứng dụng trong công nghiệp mỹ phẩm, dược phẩm và y học
và gần đây được ứng dụng khá nhiều trong công nghệ thực phẩm.
Trong công nghiệp thực phẩm, gelatin là một trong những loại keo ưa nước
hoặc hợp chất cao phân tử tan được trong nước có thể sử dụng như tác nhân tạo gel,
tạo độ đặc hoặc tác nhân ổn định cấu trúc. Gelatin khác với các loại keo khác ở chỗ
trong khi hầu hết các loại keo khác là polysaccharide (như carrageenan, pectin,
agar,…) thì gelatin lại là một loại protein chứa tất cả các acid amin thiết yếu ngoại
trừ tryptophane. Hiện nay, lượng gelatin được sản xuất hàng năm trên thế giới ước
tính khoảng 2000 tấn và lượng gelatin sử dụng trong thực phẩm mỗi năm tăng
khoảng 3%, chủ yếu trong sản xuất bánh kẹo và thực phẩm năng lượng thấp.
Đồ án công nghệ với đề tài “ Tổng quan tài liệu về gelatin và ứng dụng của
nó trong công nghệ thực phẩm” sẽ cung cấp một cái nhìn cụ thể hơn về tính chất và
ứng dụng của loại protein này.
 
Giới thiệu về collagen- nguồn nguyên liệu sản xuất gelatin
1.1.1. Định nghĩa và chức năng collagen
Colagen và elastine là 2 protein chiếm trên 50% protein có trong xương, da,

0
C,
gần ½ số sợi collagen bị co. Khi nhiệt độ lên đến 100
0
C, collagen bị thủy phân và
tạo ra gelatin.
Ngoài chức năng tự nhiên của nó trong cơ thể, collagen có cũng được sử
dụng trong các ứng dụng kỹ thuật và y tế như là một mô hình sinh lý bề mặt cho
nuôi cấy tế bào, cấy ghép sinh học và chỉ đạo sự phát triển của tế bào.
1.1.2. Cấu tạo hóa học và hình dáng phân tử collagen
Collagen cấu thành nên khoảng 30% protein người, một tỉ lệ tương tự được
tìm thấy ở các loài động vật khác. Phân tử collagen có cấu tạo xoắn ốc bậc ba, là sự
lặp lại của chuỗi (Gly – X – Y), có các thành phần sau:
 Glycine (Gly) chiếm số lượng lớn, khoảng 33%.
 Proline (Pro) và hydroxyproline (Hyp) cũng có một tỉ lệ khá lớn, khoảng
22%.
 Hydroxylysine (Hyl) chiếm khoảng 1%.
Đơn vị cơ bản của collagen là tropocollagen, gồm 3 chuỗi α liên kết nhau tạo
thành những sợi nhỏ.
Tropocollagen
Hình 1. Cấu tạo phân tử tropocollagen
Các phân tử tropocollagen sẽ liên kết ngang với nhau theo kiểu cộng hóa trị.
Loại liên kết này không thông dụng, thường chỉ có ở collagen hay các chất dẻo.
Hình 2. Liên kết ngang giữa các phân tử tropocollagen
Nhờ các liên kết ngang này, các phân tử tropocollagen hình thành nên sợi
collagen. Các sợi collagen rất dài và mảnh, chúng sắp xếp tạo ra mạng collagen.
Hình 3. Cấu tạo phân tử collagen
Sự sắp xếp khác nhau của các chuỗi α đã hình thành nên cấu trúc xoắn bậc ba
phức tạp khác nhau của các loại collagen.
1.1.3. Tính chất collagen

trong kết cấu protide và những ion Na
+
, Cl
-
hình thành tác dụng hợp nước phụ của
collagen, khiến collagen trong môi trường acid, kiềm có độ hút nước cao hơn trong
nước nguyên chất.
Ngoài ra acid và kiềm có thể làm cho collagen biến đổi như sau
- Cắt đứt mạch muối (liên kết giữa –NH3
+
…COO
-
) làm đứt mạch peptide
trong mạch chính.
- Làm đứt liên kết hydrogen giữa gốc –CO…NH– của mạch xung quanh nó.
- Làm acid amin bị phân hủy giải phóng amoniac.
Cùng với những biến đổi đó, điểm đẳng điện của collagen hạ xuống thấp, (vì
những biến đổi đó mang tính chất thủy phân làm cho các nhóm gốc có tính hoạt
động tăng lên nhiều).
Collagen phân giải biến thành gelatin, căn cứ vào giả thuyết của Hofmeister
phản ứng sẽ tiến hành như sau:
NH
3
+
…Cl
-
COOH
COOH
NH
3

Na
+ -
OH H
+
HO
-
H
+
Cl
-
H
+
OH
-
H
+
OH
-
Na
HO
-
H
+
Cl
-
H
+
OH
-
t

N
31
O
38
+ H
2
O C
102
H
151
N
31
O
39
(Collagen) (Gelatin)
Lúc xử lý ở nhiệt độ cao trong nước, keo dễ tiếp tục thủy phân thành:
C
102
H
151
N
31
O
39
+ 2H
2
O C
55
H
85

1.2. Định nghĩa gelatin
Gelatin là polypeptit cao phân tử thu nhận từ collagen - thành phần protein
chủ yếu của mô liên kết động vật - bao gồm xương, da và gân. Tên “gelatin” được
sử dụng phổ biến từ khoảng năm 1700 có nguồn gốc từ chữ Latin “gelatus”. Thuật
ngữ gelatin mặc dù đôi khi được dùng để đề cập đến các tác nhân tạo gel nói
chung nhưng lại riêng dùng để nói đến vật liệu protein tạo ra từ collagen đã bị
thoái hoá do nhiệt .
1.3. Lịch sử phát triển các ứng dụng của gelatin
Thời kì 1800–1865
t
0
Trong giai đoạn đầu này, gelatine được sản xuất với mục đích ăn và được áp
dụng với một số tư nhân hoặc các doanh nghiệp nhỏ trên một quy mô bán thương
mại.Tuy nhiên, một số nhà sản xuất keo nhỏ đã tồn tại và nhìn thấy khả năng thay
đổi sản xuất của họ để sản xuất gelatine.
+ Pháp
Sản xuất đầu tiên của gelatine quy mô công nghiệp của công ty Coignet được
báo cáo vào năm 1818. Ngay sau đó, họ đã mua keo hơn nữa và các nhà
máy nhỏ gelatine ở Pháp và Bỉ và cũng bắt đầu xuất khẩu .
+ Bỉ / Anh
Trong những năm tiếp theo, các công ty nhỏ bắt đầu ở Bỉ và nhiều khả
năng xuất hiện ở Anh. Tuy nhiên, không có chi tiết được biết đến .
Giai đoạn 1866-1990
+ Đức
Gelatine sản xuất trở nên rất phổ biến trong thời gian này, và tổng
cộng 16 nhà máy được báo cáo 1900. Một số được dựa trên các cây keo sửa đổi, và
những người khác bắt đầu khi các xưởng thuộc da quyết định nâng cấp giá
trị ẩn bởi sản phẩm của họ chia tách và miếng thay vì bán hoặc bán phá giá.
G iai đoạn 1901-1914
Đây là giai đoạn tăng trưởng nhanh chóng cho ngành công nghiệp gelatin. Tại

nhiễm bởi nước thải của họ. Kết quả là,da chia tách đã trở thành nguồn cung ngắn.
G iai đoạn 1994-2005
Pháp
Trong năm 1996, Rousselot đã trở thành công ty đầu tiên để di chuyển vào
Trung Quốc, thành lập một liên doanh Khai Bình với một nhà sản xuất địa phương
để sản xuất gelatin . Năm 2000, tổng sản lượng của Rousselot một ít hơn 45000 tấn
Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi gme dưới sự
bảo trợ của uỷ ban âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo
quy trình được đưa ra bởi gme đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng.
1.4. Cấu tạo gelatin
Cấu trúc bậc 1 : phân tử gelatin gồm có 18 amino acid khác nhau liên kết theo
một trật tự xác định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 acid
amin. Chuỗi peptide có chiều dài khác nhau phụ thuộc nguồn nguyên liệu, chuỗi có
một đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl. Cấu trúc thường gặp của
gelatin là Gly – X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm
hydroxyproline).
Hình 4: Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin
Gelatin chứa nhiều nhóm glycine, proline và 4-hydroxyproline. Cấu trúc cơ
bản của chuỗi gelatin là: – Ala – Gly – Pro – Arg – Gly – Glu – Hyp – Gly – Pro.
Hình 5. Cấu trúc cơ bản của gelatin.
Cấu trúc bậc 2: tổ hợp của 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc.
Cấu trúc bậc 3: chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử
dạng dây thừng, gọi là proto fibril.
Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,
guanidino. Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin. Ngoài ra còn
các nhóm không mang điện tích là các nhóm hydroxyl (serine, threonine,
hydroxyproline, hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy định
khả năng tạo liên kết hydro, quy định cấu trúc phân tử.
1.5. Thành phần gelatin
Tất cả các acid amin có mặt trong protein đều hiện diện ở gelatin ngoại trừ

-
2,9 – 4,2
2,2 – 4,4
0,2 – 1
15 – 18
13 – 15
0,7 – 1
-
vết
4 – 5
8 – 9
0,7 – 1
6 – 7
11 – 12
0,8 – 1,2
Hình 5. Thành phần phần trăm acid amin của gelatin.
Bảng 1.5.2. Tỷ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin sản xuất từ da và
xương
Thành phần amino acid
Từ da
(%)
Từ xương (%)
Aspartate 5,2 5,3
Glutamate 7,1 7,3
Hydroxyproline 5,6 5,6
Serine 6,3 6,3
Glycine 35,8 35,8
Histidine 1,2 1,1
Arginine 5,3 5,4
Threonine 2,3 2,4

Phân loại dựa theo cấu trúc phân tử
Có 3 loại:
 Gelatin thuỷ phân
+ Là gelatin mất khả năng tạo gel khi bị thủy phân thành các polypeptit
mạch ngắn.
+ Các sản phẩm thủy phân này được tạo ra bằng cách sử dụng enzym thực
hiện quá trình thủy phân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun.
Ứng dụng:
• Là chất tạo cấu trúc cho các sản phẩm sữa
• Chất tạo nhũ trong công nghệ chế biến các sản phẩm từ thịt.
• Là nguồn protein trong thực phẩm ăn kiêng, chất mang trong quá trình
tạo hạt mà không làm biến đổi các tính chất vật lí, hóa học của hạt, chất
tạo bọt…
 Gelatin ester hoá:
+ Gelatin ester hoá bởi các acid béo, giúp cải thiện khả năng tạo nhũ, mở
rộng chức năng sinh học của acid béo (một số acid béo không thể bổ sung trực
tiếp vào thực phẩm do mùi vị kém, dễ bị oxy hoá, không tan trong nước…
Quá trình ester hoá gelatin giúp bổ sung acid béo vào thực phẩm).
 Gelatin tan trong nước lạnh (gelatin sử dụng liền – instant gelatins)
+ Đây là loại gelatin khi sấy không qua pha tạo gel.
+ Có cấu trúc vô định hình, không tạo tinh thể. Cấu trúc vô định hình của
gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và rất mạnh.
+ Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân
tử là hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết
nội phân tử rất yếu nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử
với một lượng lớn nhất có thể và tạo thành cấu trúc tương tự gel.
+ Loại gelatin này hút ẩm mạnh và khó tạo gel khi nồng độ thấp.
 

2.1. Nguyên liệu sản xuất gelatin

Xương : 76300 tấn
Loại khác :4900 tấn
2.2. Nguyên tắc sản xuất gelatin
Gelatin được sản xuất từ những nguyên liệu giàu collagen. Thông qua các quá
trình xử lý (bằng acid, kiềm, hoặc enzym kết hợp với nhiệt độ) các liên kết ngang
trong sợi collagen bị phân cách thành từng phần nhỏ, sau đó là sự duỗi thẳng mạch
giúp tạo thành gelatin hòa tan. Quá trình thủy phân sẽ tạo ra:
 3 chuỗi alpha tự do.
 1 chuỗi beta và 1 chuỗi alpha độc lập.
 1 chuỗi gamma.
Sự khác biệt giữa các chuỗi alpha, beta và gama là trọng lượng phân tử của
chúng. Chuỗi alpha=80000
÷
125000đvc, chuỗi beta=160000
÷
250000đvc, chuỗi
gamma=240000
÷
375000đvc.
2.3. Sự thay đổi cấu trúc từ collagen sang gelatin
+ Một trong những thay đổi đáng chú ý từ collagen sang gelatin là sự thủy
phân nhóm amide của asparagine và glutamine. Sự chuyển đổi này làm tăng các
phần acid aspartic và glutamic trong gelatin .
+ Trong quá trình sản xuất gelatin từ da heo (gelatin loại A) thì da heo được
xử lý trong môi trường acid loãng và thời gian ngắn do đó mà chỉ có một lượng nhỏ
nhóm amid bị loại bỏ cùng với sự tăng nhẹ lượng acid. Gelatin loại B được sản
xuất qua quá trình xử lý kiềm khắc nghiệt hơn và thời gian tiến hành cũng dài hơn
do đó mà quá trình thủy phân nhóm amide của asparagine và glutamine trở nên triệt
để hơn. Chính điều này giải thích sự khác biệt về điểm đẳng điện của gelatin loại A
và gelatin loại B.

nhiều loại gia súc khác) do đó ở da heo mức độ liên kết ngang chưa cao và da heo
được xem là nguyên liệu thích hợp nhất để áp dụng phương pháp xử lý bằng acid.
Acid sulfuric và acid clohydric thường được dùng, ngoài ra còn kết hợp với acid
photphoric nhằm làm chậm quá trình tạo màu.
• Ưu điểm : Thời gian xử lý nhanh.
• Nhược điểm :Ảnh hưởng đến mùi và hương vị của sản phẩm cuối cùng
Tiến hành: nguyên liệu sau khi xử lý sạch được đem ngâm vào dung dịch acid
nồng độ không quá 5%. Giá trị pH nằm trong khoảng 3,5
÷
4,5, nhiệt độ tối thích là
15
o
C. Quá trình xử lý bằng acid sẽ ngừng lại khi nguyên liệu đã được acid hoá hoàn
toàn hay trương nở tối đa. Sau đó lượng acid dư được tháo bỏ và nguyên liệu được
đem rửa bằng nước lạnh.
Sau khi xử lý bằng acid cần tăng pH lên khoảng 2-4 bằng cách tăng thêm chất
kiềm.Tiếp đó đưa da ngâm vào nước trong thời gian 24h. Tỷ lệ độ săn chắc gel
trong quá trình khai thác tiếp theo được quy định bởi độ pH và thời gian khai thác/
sử dụng nhiệt độ.Cả 2 yếu tố đó đề ảnh hưởng đến tốc độ khai thác.Vì vậy các nhà
sản xuất phải tìm ra tỉ lệ tối ưu giữa việc khai thác nhanh chóng và hóa chất không
mong muốn.
Hình 2.3. Sự phụ thuộc giữa số lượng gelatin chiết xuất vào pH và nhiệt độ
Hình 2.4. Miếng da heo tươi để sản xuất gelatin
 Quá trình xử lý bằng kiềm
Quá trình xử lí bằng kiềm thường được dùng cho da bò, ossein.
Tiến hành :Nguyên liệu được ngâm trong dung dịch kiềm trong vài tuần ở
nhiệt độ môi trường. Vôi là tác nhân phổ biến nhất, khá yếu, không làm tổn thất
nguyên liệu vì quá trình thuỷ phân quá mạnh. Tuy nhiên, phản ứng xảy ra chậm,
kéo dài đến 8 tuần hay hơn mới kết thúc. Hỗn hợp gồm 3% vôi với lượng ít CaCl
2

Dịch trích ly được lọc qua cát lọc để tách huyền phù (lipid, sợi collagen chưa
thuỷ phân) sau đó qua cột trao đổi ion hay lọc tinh để tách muối vô cơ và chỉnh pH
về 5 ÷ 5,8.
Đối với các loại trọng lượng phân tử thấp của gelatine, nhà sản xuất có thể
sử dụng kỹ thuật màng vi lọc hiện đại thay vì máy ly tâm và các bộ lọc. Với kích
thước lỗ chân lông khoảng 1 micron, hầu hết các phân tử gelatine tuyến
tính có thể đi qua màng, trong khi các hạt hình cầu chất béo hoặc chất rắn được giữ
trở lại.(những thành phần này không thích hợp để sản xuất gelatin
Hình 2.6. Màng vi lọc ở nhà máy lọc gelatine trọng lượng phân tử thấp
2.4.4. Quá trình cô đặc
Thiết bị thường dùng là thiết bị cô đặc dạng màng rơi, tuần hoàn hay các thiết
bị bay hơi lớp mỏng , thực hiện trong điều kiện chân không với nhiệt độ vừa đủ để
tránh hiện tượng thoái hóa hoặc thay đổi tính chất vật lý của gelatin.Quá trình này
tiến hành ở nhiệt độ 52
0
C hoặc trong khoảng 50-100
0
C tùy thuộc vào thiết bị cô
đặc. Nước sau khi cô đặc được ngưng tụ được dùng để tái chế, tái sử dụng như làm
vệ sinh cho thiết bị.Nồng độ cuối cùng được điều chỉnh thong qua thiết bị bay hơi,
kích thước trong đó.Tùy thuộc vào từng loại gelatin mà nồng độ gelatin khoảng
50% là đạt được yêu cầu. Dung dịch sau cô đặc có độ nhớt cao được đưa qua lưới
lọc để khử sạch lại.
2.4.5. Quá trình sấy
Trước khi sấy, dung dịch gelatin đã được cô đặc sẽ đem tiệt trùng nhanh ở
140
0
C rồi làm lạnh nhanh tạo dạng gel. Gel gelatin được đưa qua thiết bị sấy liên
tục sử dụng không khí nóng 32
÷

động bề mặt của gelatin.Về mặt lý thuyết, phương pháp để xác định điểm đẳng điện
của 2 loại gelatin A và B có khác nhau nhưng trên thực tế có thể được xem là giống
nhau.
Giống như các loại protein khác, gelatin có thể xem là acid hay bazo, điều này
phụ thuộc vào giá trị pH.
+ Trong dung dịch acid (pH< 5), gelatin tích điện dương, còn trong dung dịch
base (pH >9), gelatin tích điện âm. Trong trường hợp dung dịch gelatin có pH
(5÷9), gelatin kiềm tính sẽ tích điện âm, gelatin acid tính sẽ tích điện dương. Tại
điểm trung gian, khi gelatin không chuyển động trong điện trường thì xem là điểm
đẳng điện.
.
Hình.1: Khả năng tích điện của gelatin loại A và B trong dung dịch có pH khác
nhau
Điểm đẳng điện của dung dịch gelatin phụ thuộc vào:
+ Nguồn nguyên liệu: gelatin có nguồn gốc từ ossein thì pI trong khoảng 6,5
÷
7,5; từ da heo thì pI trong khoảng 7,5
÷
9,0.
+ Phương pháp sản xuất: gelatin được sản xuất bằng phương pháp acid có pI
trong khoảng 6,5
÷
9,0. Gelatin được sản xuất bằng phương pháp kiềm có pI trong
khoảng 4,8
÷
5,2. Sự khác nhau này là do các phản ứng làm phá vỡ các liên kết
trong quá trình sản xuất. Quá trình xử lí bằng kiềm đã cắt đứt hầu hết các liên kết
và chỉ còn một tỉ lệ nhỏ các nhóm amin.
Giá trị pI và sự phân bố khối lượng phân tử sẽ có ảnh hưởng đến độ nhớt, độ
bền gel của dung dịch gelatin… và từ đó quyết định đến khả năng ứng dụng của