ii
LỜI CẢM ƠN
EM XIN CHÂN THÀNH CẢM ơn tập thể quý
thầy cô Khoa Công nghệ Hoá học, nhất là là bộ môn
Hoá học Thực phẩm đã cung cấp những kiến thức
nền tảng giúp em hoàn thành luận văn này.
Đặc biệt em xin chân thành cảm ơn cô Trần
Thị Thu Trà đã tận tình chỉ bảo, giúp đỡ, tạo điều
kiện tốt nhất cho em trong suốt thời gian em thực
hiện luận văn.
Sau cùng là lời cảm ơn tôi gởi đến gia đình,
người thân và bạn bè đã luôn động viên giúp đở tôi
trong suốt quá trình học tập cũng như trong quá trình
thực hiện luận văn.
THÁNG 1/2008, TP. HỒ CHÍ MINH
SINH VIÊN THỰC HIỆN
NGUYỄN CHÍNH THẠNH
TÓM TẮT LUẬN VĂN
Đề tài luận văn: “Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ thực
phẩm”. Với yêu cầu của đề tài, em đã thực hiện được một số vấn đề cơ bản sau:
 Tổng quan tài liệu về tính chất của gelatin, đặc biệt là mối tương tác của
gelatin với những thành phần thường gặp trong công nghệ thực phẩm.
 Tổng quan tài liệu về nguồn nguyên liệu và phương pháp sản xuất
gelatin ở quy mô công nghiệp.
 Tìm hiểu về phương pháp đưa gelatin vào trong các ứng dụng công
nghiệp, các điều kiện tối ưu cho việc ứng dụng gelatin.
 Tìm hiểu các lĩnh vực công nghiệp có ứng dụng gelatin, tập trung vào
lĩnh vực công nghệ thực phẩm.
 Tìm hiểu về khuynh hướng sử dụng gelatin trong các loại thực phẩm
chức năng.
 Tìm hiểu khả năng thay thế gelatin bằng các loại nguyên liệu khác trong

4.3. Th i gian và nhi t đ c n thi t đ đ nh hình d ch gelatin [35, 54, 63, 76, 77, 82]ờ ệ ộ ầ ế ể ị ị . 44
4.4. T i u hóa quá trình trong s n xu t [35, 54, 63, 76, 77, 82]ố ư ả ấ 45
CHÖÔNG 5. CÁC L NH V C NG D NG GELATINĨ Ự Ứ Ụ 48
5.1. Gelatin trong công nghi p th c ph m [4, 5, 8, 10, 13, 16, 19, 20, 24, 25, 26, 33,ệ ự ẩ
34, 35, 39, 40, 41, 44, 49, 56, 58, 62, 63, 75, 76, 77, 78, 82] 48
5.2. Gelatin trong công nghi p d c ph m [35, 47, 54, 63, 76, 77, 82]ệ ượ ẩ 73
5.3. Gelatin trong l nh v c nhi p nh [35, 54, 63, 76, 77, 82]ĩ ự ế ả 77
5.4. Gelatin trong các ng d ng khác [35, 54, 63, 76, 77, 82]ứ ụ 77
5.5. Vai trò c a gelatin trong vi c phòng ng a b nh th p kh p và loãng x ng [1, 36,ủ ệ ừ ệ ấ ớ ươ
63, 76, 77, 78, 82] 78
5.6. Kh n ng đ a gelatin da cá vào trong các ng d ng công nghi p [28, 29, 31, 57, 74,ả ă ư ứ ụ ệ
76, 77, 82] 82
5.7. So sánh gelatin v i các ch t c nh tranh trong các ng d ng [35, 54, 63, 76, 77, 78,ớ ấ ạ ứ ụ
82] 85
TÀI LI U THAM KH OỆ Ả 93
PH L CỤ Ụ 100
1.1. BloomĐộ 100
1.2. Xác đ nh đ nh tị ộ ớ 103
1.3. Xác đ nh hàm l ng mị ượ ẩ 105
1.4. Xác đ nh giá tr pHị ị 106
1.5. Xác đ nh kích th c các ph n h t gelatinị ướ ầ ạ 107
v
1.6. Xác đ nh hàm l ng troị ượ 108
1.7. KI m tra hàm l ng sulfur dioxideể ượ 109
1.8. Ki m tra đ trongể ộ 109
1.9. Xác đ nh t ng l ng vi sinh v t hi u khíị ổ ượ ậ ế 110
1.10. Ki m tra s có m t c a E.coliể ự ặ ủ 111
1.11. Ki m tra s có m t c a Salmonellaể ự ặ ủ 112
2.1. Gelatin ng d ng trong công ngh th c ph mứ ụ ệ ự ẩ 116
2.2. gELATIN NG D NG CÔNG NGH D C PH M.Ứ Ụ Ệ ƯỢ Ẩ 116

vi
B ng 5.19 Thành ph n amino acid trong các lo i th c ph m khác nhau [1]ả ầ ạ ự ẩ 79
B ng 5.20 Nhi t đ tan ch y và nhi t đ t o gel c a cácả ệ ộ ả ệ ộ ạ ủ 84
B ng 5.21 Nh ng ch t c nh tranh v i gelatin trong các ng d ng [63]ả ữ ấ ạ ớ ứ ụ 85
B ng 5.22 So sánh các ch t keo th ng đ c s d ng v tính l u bi n h c [63]ả ấ ườ ượ ử ụ ề ư ế ọ 87
B ng 5.23 So sánh các ch t keo th ng đ c s d ng v tính ch t ch c n ng [63]ả ấ ườ ượ ử ụ ề ấ ứ ă 88
B ng 5.24 u và nh c đi m khi s d ng gelatin trong các ng d ng [63, 76, 77]ả Ư ượ ể ử ụ ứ ụ 92
DANH MỤC HÌNH
Hình 1.1 Hình nh collagen ph n đuôi dây ch ng loài chu t [63]ả ở ầ ằ ở ộ 2
Hình 1.2 Trình t s p x p các amino acid trong chu i c a collagen lo i I bò [72]ự ắ ế ỗ ủ ạ ở 4
Hình 1.3 T c u trúc b c I đ n c u trúc b c IV c a collagen [63]ừ ấ ậ ế ấ ậ ủ 4
vii
Hình 1.4 S d ng keo t collagen làm ch t k t dính c a ng i Ai C p c [63]ử ụ ừ ấ ế ủ ườ ậ ổ 7
Hình 1.5 C u trúc Gly – X – Y th ng g p c a gelatinấ ườ ặ ủ 9
Hình 1.6 Gelatin d ng h tạ ạ 10
Hình 1.7 Gelatin d ng t mạ ấ 10
Hình 2.8 T l nguyên li u dùng s n xu t gelatin n m 2006 [77]ỉ ệ ệ ả ấ ă 13
Hình 2.9 S thu phân nhóm amid c a collagen trong quá trình chuy n sang gelatin [72]ự ỷ ủ ể
14
Hình 3.10 c tính l ng tính c a gelatin trong dung d ch [83]Đặ ưỡ ủ ị 18
Hình 3.11 S phân b kh i l ng phân t c a gelatin lo i B 225 đ Bloom [35]ự ố ố ượ ử ủ ạ ộ 20
Hình 3.12 M i liên h gi a đ Bloom và đ nh t c a 2 lo i gelatinố ệ ữ ộ ộ ớ ủ ạ 20
Hình 3.13 nh h ng c a n ng đ và nhi t đ lên đ nh t c a dung d ch gelatin [83]Ả ưở ủ ồ ộ ệ ộ ộ ớ ủ ị 21
Hình 3.14 nh t c a dung d ch gelatin lo i B 6,67% 60oCĐộ ớ ủ ị ạ ở 21
Hình 3.15 T ng tác phân t x y ra trong giai đo n đ u quá trình t o gel c a gelatin [79]ươ ử ả ạ ầ ạ ủ
22
Hình 3.16 S bi n đ i sang d ng c u trúc gi ng collagen trong quá trình t o gel c aự ế ổ ạ ấ ố ạ ủ
gelatin [79] 23
Hình 3.17 Hai d ng c a chu i poly-L-proline [54]ạ ủ ỗ 24
Hình 3.18 S thay đ i v th c u t o liên quan t i s hình thành m ng gi a các chu iự ổ ề ể ấ ạ ớ ự ạ ữ ỗ

tr [63]ữ 46
Hình 4.36 S gi m t ng đ i đ ch c c a gel c a dung d ch gelatin 6,67% t i 60oCự ả ươ ố ộ ắ ủ ủ ị ạ
ph thu c vào pH và th i gian l u tr [63]ụ ộ ờ ư ữ 47
Hình 4.37 S gi m đ ch c c a gel gelatin sau 3h t i 70oCự ả ộ ắ ủ ạ 47
ix
Hình 5.38 C u trúc vi mô c a các lo i yoghurt khác nhau [26]ấ ủ ạ 61
Hình 5.39 Viên bao nang c ngứ 74
Hình 5.40 Viên bao nang m mề 74
Hình 5.41 Các b t gelatin có tác d ng làm c m máuọ ụ ầ 76
Hình 5.42 Plasma thay thế 77
Hình 5.43 c đi m c a kh p [63]Đặ ể ủ ớ 79
Hình 5.44 c đi m c a b nh kh p thoái bi n [63]Đặ ể ủ ệ ớ ế 81
Hình 5.45 Vai trò c a gelatin th y phân trong s kích thích t ng h p collagen [63]ủ ủ ự ổ ợ 81
Hình 5.46 nh t c a dung d ch gelatin n ng đ 10% các nhi t đ khác nhau [31]Độ ớ ủ ị ồ ộ ở ệ ộ 84
Hình 5.47 Các ph n th tr ng dành cho các ch t keo quan tr ng đ c ng d ng trongầ ị ườ ấ ọ ượ ứ ụ
công ngh th c ph m [63]ệ ự ẩ 86
HìnhPL1. 1 Máy đo c u trúc LFRA.ấ 102
HìnhPL1. 2 Máy đo c u trúc TA.TX2.ấ 103
x
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
CHÖÔNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.1. GIỚI THIỆU VỀ COLLAGEN – NGUỒN NGUYÊN LIỆU ĐỂ SẢN
XUẤT GELATIN [9, 35, 54, 65, 72]
1.1.1. Định nghĩa
Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợi và
tham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật có xương sống.
Loại collagen nhiều nhất và có đặc tính rõ ràng được phát hiện với cấu trúc quay
quanh trục sợi cơ với kích thước lặp đi lặp lại là 670-
o
A

 Collagen loại VI: có trong gan, thận, màng sụn.
 Collagen loại VII: có trong sự nối liền của da và biểu bì.
 Collagen loại VIII: có trong tế bào màng trong.
 Collagen loại IX: có trong sụn.
 Collagen loại X: có trong sụn bị khoáng hoá và phình to.
 Collagen loại XI: có trong sụn.
 Collagen loại XII: có trong dây chằng, sợi liên kết collagen.
 Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng.
 Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen.
 Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loại
XVII.
 Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu.
2
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
 Collagen loại XVII: có trong da.
 Collagen loại XVIII: có trong gan.
 Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu phát triển.
 Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu.
90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III. Collagen loại
I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân. Collagen loại II
hầu như tồn tại ở các mô sụn. Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổi của động
vật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 5
÷
10%. Những loại
colagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặc biệt.
Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuất
gelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi với khối
lượng phân tử vào khoảng 100000g/mol. Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm 334 đơn
vị lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2). Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắn gồm 15
÷

liên kết ngang cộng hóa trị. Nhiều sợi collagen sau đó cũng liên kết ngang lại với nhau
hình thành nên cấu trúc cơ bản cho mô cơ.
Collagen được hình thành bởi 20 loại amino acid. Chín loại amino acid trong chúng
được xác định là cần thiết cho cơ thể con người, chỉ một ít methionine và trytophan hầu
như không có trong collagen. Sự hiện diện của cystein thỉnh thoảng được tìm thấy trong
gelatin là đi từ collagen loại III, collagen loại I không chứa cystein.
Collagen cũng chứa các đơn vị carbonhydrate, cả monosaccharide galactose hoặc
disaccharide glucosylgalactose, liên kết với phần dư hydroxylysine thông qua nhóm
hydroxyl chức năng của amino acid. Tỷ lệ của mono/disaccharide phụ thuộc vào loại
collagen và tình trạng sinh học. Chức năng của các đơn vị carbohydrate vẫn chưa được
hiểu biết đầy đủ, nhưng ảnh hưởng của chúng trong việc gắn kết phần bên phân tử
collagen hình thành nên sợi và bán kính của sợi đang được nghiên cứu.
Các bước hình thành nên collagen:
 Bước 1: Tổng hợp chuỗi alpha, giai đoạn trước procollagen trên riboxom và trong
mạng lưới nội chất.
 Bước 2: Sự tổ hợp 3 chuỗi alpha hình thành procollagen.
 Sự hình thành cầu nối disulphide giữa các phần của chuỗi polypeptide tại
đầu C-
 Ba chuỗi anphal liên kết lại, hình thành chuỗi xoắn ốc, tạo procollagen.
 Bước 3: Sự giấu các phân tử procollagen bằng cách hình thành lớp màng thêm bao
bọc.
5
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
 Bước 4: Sự phân cắt các peptide định danh tại lớp màng bao bọc, kết quả là hình
thành nên phân tử collagen.
 Bước 5: Quá trình tự sắp xếp của collagen phân tử hình thành nên sợi collagen.
 Bước 6: Tạo các liên kết ngang giữa các phân tử collagen đứng cạnh nhau.
1.2. ĐỊNH NGHĨA GELATIN [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78]
Từ gelatin đã trở nên được dùng phổ biến từ năm 1700, được bắt nguồn từ tiếng
Latin là “gelatus”, có nghĩa là màng hay chất làm đông. Hiện nay, có nhiều cách khác

kể.
Năm 1875, đây là năm đánh dấu một mốc quan trọng trong lĩnh vực sản xuất gelatin
ngày nay. Hàng loạt cơ sở sản xuất gelatin xuất hiện, và một lượng lớn gelatin được sản
xuất theo quy mô công nghiệp.
Năm 1950, ngành công nghiệp gelatin đã phát triển vượt bậc, những kỹthuật mới đã
đưa quá trình sản xuất và chất lượng sản phẩm đạt tiêu chuẩn cao.
Năm 1974, hiệp hội gelatin châu Âu GME (Gelatin Manufacters of Europe) đã được
thành lập đại diện cho quyền lợi các nhà sản xuất gelatin ở Tây Âu.
7
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi GME dưới sự
bảo trợ của uỷ ban Âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo quy
trình được đưa ra bởi GME đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng.
1.4. CẤU TẠO CỦA GELATIN [35, 54, 63]
Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tự xác
định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vị, hình thành nên cấu
trúc bậc 1 (B.1.1). Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu và chuỗi có một
đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl. Cấu trúc thường gặp của gelatin là Gly –
X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm hydroxyproline) (H.1.5).
Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Ở cấu trúc
bậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng, gọi là
“proto fibril”.
Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,
guanidino. Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin. Ngoài ra số lượng
nhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine, hydroxyproline,
hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy định khả năng tạo liên kết
hydro, quy định cấu trúc phân tử.
Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54]
Thành phần Phần trăm
Alanine 11,3

9
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.5.2. Phân loại dựa theo phương pháp sản xuất
Dựa vào phương pháp sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại:
 Gelatin loại A: quá trình sản xuất xử lý bằng acid, dùng khi sản xuất gelatin đi từ
da heo.
 Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đi từ
da bò và xương gia súc.
1.5.3. Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài
Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại:
 Gelatin dạng hạt
Hình 1.6 Gelatin dạng hạt
 Gelatin dạng tấm
Hình 1.7 Gelatin dạng tấm
10
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.5.4. Một số cách phân loại khác.
 Gelatin hòa tan trong nước lạnh.
Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấy
thùng quay. Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không. Cấu
trúc vô định hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy.
Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và rất
mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử là hoàn
toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phân tử rất yếu
nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớn nhất có thể và
tạo thành cấu trúc tương tự gel.
Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của các dạng
gelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt. Trong khi gel gelatin loại
này đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thông thường yêu cầu
nhiều thời gian hơn. Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độ chắc cao hơn ngay

GELATIN
2.1. NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]
Nguyên liệu để sản xuất gelatin bao gồm:
 Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồn
nguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại. Hiện nay nguồn nguyên liệu
này vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1).
 Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin. Da heo
được cung cấp bởi các nhà sản xuất thịt.
 Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo
quản bằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi
chúng được sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin.
 Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thịt thì xương là sản phẩm phụ và
được sử dụng để sản xuất gelatin. Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải
trải qua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt. Bước đầu tiên là xương được cắt
ra thành từng khúc dài khoảng từ 5
÷
10mm. Sau đó là công đoạn xử lý tẩy
nhớt bằng nước nóng, sấy khô và phân loại. Các mẩu xương này sẽ được
lưu trữ trong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng.
 Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng. Quá trình khử khoáng
sử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sử
dụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate.
 Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâm để
sản xuất gelatin. Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệu này là
chưa ổn định nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trong tương lai.
12
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77]
Với:
Da heo – 144300 tấn

mà quá trình thủy phân nhóm amide của asparagine và glutamine trở nên triệt để hơn.
Chính điều này giải thích sự khác biệt về điểm đẳng điện của gelatin loại A và gelatin loại
B.
Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển
sang gelatin [72]
Quá trình xử lý bằng kiềm cũng sẽ dẫn đến sự chuyển đổi arginine thành ornithine,
điều này xảy ra khi nhóm urea bị loại khỏi arginine. Tuy nhiên, phản ứng này xảy ra khá
chậm, với quá trình xử lý kiềm kéo dài từ 8
÷
10 tuần chỉ có khoảng 3% arginine bị
chuyển đổi. Ngoài ra, một vài chuỗi acid amin cũng bị loại bỏ trong quá trình phân tách
các mối liên kết của collagen dẫn đến những thành phần như: isoleucine, serine, tyrosine
trong gelatin có hàm lượng thấp hơn trong collagen.
Bảng 2.2 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) [54]
Amino acid Collagen loại I Gelatin loại A Gelatin loại B
Alanine 114 112 117
Arginine 51 49 48
14
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Aspargine 16 16 0
Aspartic acid 29 29 46
Glutamine 48 48 0
Glutamic acid 25 25 72
Glycine 332 330 335
Histidine 4 4 4
4-Hydroxylproline 104 91 93
ε
-Hydroxylysine 5 6 4
Isoleucine 11 10 11
Leucine 24 24 24