ĐẠI HỌC QUỐC GIA THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH
TRƢỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA
KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC
BỘ MÔN CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM

Báo cáo CNCB Thịt – Thủy sản

Đề tài:
GELATIN TỪ DA CÁ
GVHD: Th.S. Nguyễn Thị Hiền
SVTH: Nguyễn Quốc Duy 60600342
Nguyễn Hữu Hiếu 60600687
Nguyễn Phạm Trúc Nguyên 60601629
Lê Hồng Vân 60602948
Tháng 4/2010
i

1.5.5 Qui định sử dụng ------------------------------------------------------------ 36
1.6 PHƢƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN --------------------------------- 37
1.6.1 Quá trình tiền xử lí ---------------------------------------------------------- 37
1.6.2 Quá trình trích li ------------------------------------------------------------- 40
1.6.3 Quá trình tinh sạch ---------------------------------------------------------- 40
1.6.4 Quá trình cô đặc ------------------------------------------------------------- 40
1.6.5 Quá trình sấy ----------------------------------------------------------------- 40
1.7 SẢN PHẨM GELATIN ------------------------------------------------------- 41
1.7.1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong các ngành ---------------------------- 41
1.7.2 Tiêu chuẩn của gelatin theo phƣơng pháp trích ly------------------------ 43
Chƣơng 2 GELATIN TỪ DA CÁ -------------------------------------------------- 45
2.1 GELATIN TỪ CÁ-------------------------------------------------------------- 45
2.1.1 Tính chất lƣu biến thấp ----------------------------------------------------- 48
2.1.2 Nguồn nguyên liệu thô không phong phú --------------------------------- 48
2.1.3 Chất lƣợng gelatin không ổn định ----------------------------------------- 48
2.1.4 Các yếu tố chất lƣợng nội tại ----------------------------------------------- 48
2.1.5 Giá cả ------------------------------------------------------------------------- 48
2.2 NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA CÁ ------------------ 49
2.3 PHƢƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA CÁ ----------------- 52
2.3.1 Quá trình tiền xử lí ---------------------------------------------------------- 54
2.3.2 Quá trình trích li, cô đặc, sấy ----------------------------------------------- 62
2.3.3 Sản phẩm gelatin da cá------------------------------------------------------ 62
2.4 NHỮNG YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG TỚI CHẤT LƢỢNG GELATIN
TỪ DA CÁ ------------------------------------------------------------------------------- 63
2.4.1 Nguồn nguyên liệu ---------------------------------------------------------- 63
2.4.2 Phƣơng pháp sản xuất ------------------------------------------------------- 66
2.5 SẢN PHẨM --------------------------------------------------------------------- 67
2.5.1 Tính chất của gelatin từ da cá ---------------------------------------------- 67
2.5.2 Chỉ tiêu chất lƣợng của gelatin từ da cá ----------------------------------- 75
2.5.3 So sánh các loại gelatin ----------------------------------------------------- 75

DANH MỤC BẢNG
Bảng 1.1 Sự phân loại collagen ----------------------------------------------------------3
Bảng 1.2 Thành phần chuỗi của các loại collagen dùng để sản xuất gelatin ------4
Bảng 1.3 Sự phân bố acid amin của 3 chuỗi trong collagen loại I và loại III -----4
Bảng 1.4 Thành phần acid amin của gelatin, trứng-------------------------------------8
Bảng 1.5 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin -------------------------------- 11
Bảng 1.6 Tỉ lệ phân đoạn phân tử trong gelatin chất lƣợng cao (Bloom 250g)---- 11
Bảng 1.7 Các đặc điểm tiêu biểu của gelatin ----------------------------------------- 12
Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin cá và gelatin động vật - 13
Bảng 1.9 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin cá và gelatin động vật ---------------- 14
Bảng 1.10 Một vài đặc điểm của gelatin loại A và loại B --------------------------- 14
Bảng 1.11 Các thông số của 2 loại gelatin dùng trong thực phẩm ------------------ 14
Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm ------- 15
Bảng 1.13 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin sản xuất bằng phƣơng pháp acid -- 17
Bảng 1.14 So sánh khả năng ứng dụng của gelatin và các phụ gia có khả năng thay
thế gelatin------------------------------------------------------------------------------------- 29
Bảng 1.15 Các loại gelatin dùng trong thực phẩm ----------------------------------- 31
Bảng 1.16 Chức năng của gelatin trong các sản phẩm thực phẩm ------------------ 31
Bảng 1.17 Đặc điểm gelatin dùng trong sản phẩm sữa ------------------------------ 33
Bảng 1.18 Đặc điểm gelatin dùng trong sản phẩm thịt và vài sản phẩm khác ----- 34
Bảng 1.19 Chất lƣợng gelatin dùng sản xuất bao nang cứng trong công nghiệp
dƣợc phẩm ------------------------------------------------------------------------------------ 35
Bảng 1.20 Chất lƣợng gelatin dủng sản xuất bao nang mềm trong công nghiệp
dƣợc phẩm ------------------------------------------------------------------------------------ 35
Bảng 1.21 Chất lƣợng gelatin dùng trong công nghiệp hình ảnh ------------------- 36
Bảng 1.22 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong thực phẩm --------------------------- 41
Bảng 1.23 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong dƣợc phẩm -------------------------- 42
Bảng 1.24 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp ------------------------- 42
Bảng 1.25 Tiêu chuẩn gelatin loại A -------------------------------------------------- 43
Bảng 1.26 Tiêu chuẩn gelatin loại B--------------------------------------------------- 44

đáp ứng dựa trên thống kê ------------------------------------------------------- 125
Bảng 3.11 Phân tích ANOVA cho đáp ứng của biến phụ thuộc ----------- 125
Bảng 3.12 Điều kiện tối ƣu để trích ly gelatin từ da cá hoki ----------------------- 126
Bảng 3.13 Tính chất vật lý và hóa học của gelatin ---------------------------------- 128 vi
DANH MỤC HÌNH
Hình 1.1 Tropocollagen-------------------------------------------------------------------2
Hình 1.2 Liên kết ngang giữa các phân tử tropocollagen------------------------------2
Hình 1.3 Cấu tạo phân tử collagen-------------------------------------------------------3
Hình 1.4 Tỉ lệ các thành phần acid amin cơ bản của gelatin --------------------------7
Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin ----------------------------------------------------9
Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α ---------------------------------------------9
Hình 1.7 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin -------------------------------- 10
Hình 1.8 Ảnh hƣởng cùa nồng độ và pH lên độ nhớt của dung dịch gelatin ------ 18
Hình 1.9 Ảnh hƣởng của pH lên khả năng khuếch tán nƣớc và dung dịch gelatin.
Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 17
o
C; D: lƣợng nƣớc khuếch tán (m
2
/s)----- 20
Hình 1.10 Ảnh hƣởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán nƣớc vào dung dịch
gelatin. Thí nghiệm với 2 mẫu ở nhiệt độ 10
o
C và 24
o
C tại pH = 4.6------------------ 21
Hình 1.11 Độ bền gel của các loại gelatin từ heo, da cá Atlantic salmon và Atlantic
Cá tuyết ở nhiệt độ ổn định 10

-10‟, (d) E
400
-10‟, (e) E
400
-2x5‟
và (f) E
250
-20‟ -------------------------------------------------------------------------------- 96
Hình 3.2 Nhƣng thay đổi trong góc pha δ, điều chỉnh nhờ vào làm lạnh từ 40 đến
6
0
C và gia nhiệt từ 6 đến 40
0
C đối với gelatin hòa tan mới ở 6.67% w/v. ------------- 97
Hình 3.3 Sự thay đổi trong góc pha δ, điểu chỉnh theo nhiệt độ từ 6 40
0
C và sau
đó làm lạnh từ 40 6
0
C của gel gelatin (6.67% w/v, 16 18h ủ ở 6 7
0
C) --------------- 98
Hình 3.4 Phân tích điện di chế phẩm gelatin. Chế phẩm gelatin trích ly từ da cá
bơn đã đƣợc tiền xử lý với acid lactic 50mM (a), acid lactic 25mM (b) và acid acetic
50mM (c) đƣợc phân tích bằng phƣơng pháp PAGE-SDS trên 5% gel với sự có mặt
của -mercaptoethanol. Collagen từ da bò loại I và III đƣợc sử dụng nhƣ là chất đánh
dấu cho chuỗi , thành phần và (collagen loại III không bị khử) ------------------ 104
Hình 3.5 Tính chất nhớt dẻo của các chế phẩm gelatin trong quá trình làm lạnh và
gia nhiệt. Gelatin khô đƣợc hòa tan với tỷ lệ 6.67% (w/v) trong nƣớc cất ở 40
o

e, f, g, h biểu thị cho EFG có bổ sung nồng độ enzyme theo thứ tự là 0.5, 1, 3 và 5
mg/g protein. -------------------------------------------------------------------------------- 113
Hình 3.10 Quét nhiệt lƣu biến từ 5 40
0
C của EFG (□), CFG (■) và HBG (▼), (a)
storage ( ) và (b) loss modulus ( ). ---------------------------------------------------- 114
viii
Hình 3.11 Quét nguội lƣu biến (40 5
0
C) của EFG (□), CFG (▼) và HBG (■),(a)
storage ( ) và (b) loss modulus ( ). ---------------------------------------------------- 115
Hình 3.12 Quét nhiệt lƣu biến từ 5 40
0
C của EFG có và không có (điều khiển)
enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ). --------- 116
Hình 3.13 Quét nguội lƣu biến từ 40 5
0
C của EFG có và không có (điều khiển)
enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ). --------- 117
Hình 3.14 Đƣờng cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ -10 40
0
C: ( ) EFG,
( ) CFG và (----) HBG. -------------------------------------------------------------------- 118
Hình 3.15 Đƣờng cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ 40 -10
0
C: ( ) EFG,
( ) CFG và (----) HBG. -------------------------------------------------------------------- 119
Hình 3.16 Mô hình thiết bị xác định nhiệt độ nóng chảy --------------------------- 122
Hình 3.17 Đồ thị đáp ứng bề mặt để tối ƣu hóa quá trình trích ly gelatin từ da cá
hoki------------------------------------------------------------------------------------------- 127

sạch của gelatin thực phẩm và xem gelatin nhƣ là một loại thực phẩm. Tƣợng tự, EC –
European Community cũng đã xếp gelatin vào thực phẩm chứ không phải là phụ gia
nên gelatin không có số đăng kí của phụ gia „E‟.
Nhƣ vậy, có thể xem gelatin là một sản phẩm có nguồn gốc từ collagen bằng cách
thủy phân acid hay kiềm. Chính vì thế, các tính chất của gelatin phụ thuộc vào nguồn
gốc, tuổi và loại của collagen nguyên liệu.
Collagen là cách gọi của protein xƣơng và da động vật. Trong cơ thể ngƣời và đa
số các loài động vật, collagen chiếm khoảng 30% protein ngƣời. Xét về mặt cấu trúc,
phân tử collagen có cấu tạo xoắn ốc bậc ba, là protein có các tính chất sau:
Glycine (Gly) chiếm số lƣợng lớn, khoảng 33%
Một tỷ lệ lớn của các acid amin proline (Pro) hay hydroxyproline (Hyp), khoảng
22%
Có một số lƣợng ít các acid amin hydroxylysine (Hyl), khoáng 1%
Cấu trúc bậc ba đặc biệt vủa phân tử là sự lặp lại của chuỗi Gly – X – Y.
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
2
Đơn vị cơ bản của collagen là tropocollagen, gồm 3 chuỗi , liên kết nhau tạo
thành những sợi nhỏ.
Các phân tử tropocollagen sẽ liên kết ngang với nhau theo kiểu cộng hóa trị. Loại
liên kết này không thông dụng, thƣờng chỉ có ở collagen hay các chất dẻo.
Nhờ vào các liên kết ngang này, các phân từ tropocollagen hình thành nên sợi
collagen. Các sợi collagen rất dài và mảnh, chúng sắp xếp tạo thành mạng collagen. Hình 1.1 Tropocollagen Hình 1.2 Liên kết ngang giữa các phân tử tropocollagen
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
3

các chuỗi. Sự biến tính collagen tạo nên sự tách của những cầu nối một phần hoặc
hoàn toàn gây nên sự tách rời các chuỗi do sự phá hủy các liên kết hydro, chính điều
này làm mất cấu trúc của triple-helix. Gelatin công nghiệp là hỗn hợp của những thành
phần khác nhau: chuỗi (chuỗi đơn polymer), β (2 chuỗi liên kết ngang với nhau)
và chuỗi γ (3 chuỗi liên kết với nhau) (Papon và cộng sự, 2007).
Thành phần của collagen bao gồm tất cả 20 acid amin (Schrieber và Gareis, 2007).
Mặc dù thành phần acid amin có thể thay đổi tùy theo nguồn gốc của collagen, tồn tại
một vài tính chất chung và duy nhất cho tất cả collagen. Đối với động vật có vú,
protein chứa hàm lƣợng cao hydroxyproline và hydroxylysine, và tổng hàm lƣợng acid
amin (proline và hydroxyproline) rất cao (Balian và Bowes, 1977).

Bảng 1.2 Thành phần chuỗi của các loại collagen dùng để sản xuất gelatin
Loại Thành phần chuỗi phân tử Phân bố
I {2[α 1(I), [α 2(I)]} Da, xƣơng, sụn,…
II 3[α 1(III)] Da (không có trong xƣơng)

Mặc dù các chuỗi hoàn toàn giống nhau về các tính chất vật lí nhƣng sự khác
nhau về thành phần hóa học có thề làm thay đổi đặc tính của gelatin. Vì thế, sự phân
bố của thành phần acid amin (Bảng 3) trong các chuỗi cần phải đƣợc quan tâm.
Collagen là protein động vật, không có trong thực vật. Nhƣng các nhà sản xuất vẫn
dùng khái niệm collagen cho thực vật, đây là một khái niệm sai lầm về mặt kĩ thuật.
Collagen thực vật có nguồn gốc từ cây mía, lá và trái của cây keo có xuất xứ từ Úc, tảo
biển,… nên rất khác với collagen từ động vật. Chúng không có bản chất là protein, có
khả năng hấp phụ kém hơn.

Bảng 1.3 Sự phân bố acid amin của 3 chuỗi trong collagen loại I và loại III
Thành phần
Thành phần theo tỉ lệ
α 1 (loại I) α 2 (loại I) α1 (loại III)
3 – Hydroxyproline

Arginine
Phenylalanine
Aspartic acid
Threonine
Glutamic acid
Tyrosine
333
0
34
115
3
21
7
6
19
50
12
42
16
73
1
338
0
30
102
12
35
5
14
30

Năm 1700, thuật ngữ gelatin trở nên thông dụng (có nguồn gốc từ Latin: gelatus,
có ý nghĩa là màng hay chất làm đông).
Năm 1754, bài báo đầu tiên trong lĩnh vực chất dính đƣợc công nhận ở Anh về
việc sản xuất chất dán của một ngƣời thợ làm đồ gỗ. Các chất hồ dán tự nhiên đƣợc
sản xuất trên thành phần cơ bản là gelatin và một vài chất khác.
Năm 1850, công nghiệp sản xuất gelatin xuất hiện tại Mỹ. Nguồn nguyên liệu
chính lúc này là da chƣa thuộc và xƣơng.
Năm 1871, một phát hiện quan trọng của bác sĩ ngƣời Anh Richard Leac h Maddox
về ứng dụng của gelatin đã đƣa đến bƣớc đột phá trong ngành hình ảnh. vị bác sĩ đã
cải tiến “dry plate” với một lớp gelatin – bạc bromua và còn nhạy hơn khi so với “wet
plate”. Sau đó, nghiên cứu của Charles Bennet đã tiếp tục hoàn thiện phƣơng ph áp
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
6
dùng “dry plate”. Ƣu điểm lớn nhất là làm giảm rất nhiều thời gian trong công nghiệp
nhiếp ảnh.
Cuối thế kỉ 19, khi ngành công nghiệp sản xuất gelatin xuất hiện đã làm tăng thêm
các ứng dụng và ổn định tính chất sản phẩm.
Năm 1930, ngành sản xuất này phát triền mạnh mẽ khi da heo đƣợc xem nhƣ là
một nguyên liệu. công nghiệp sản xuất gelatin ở Châu Âu chỉ mới bắt đầu khoảng
những năm 1930 nhƣng Châu Âu lại trở thành khu vực sản xuất gelatin quan trọng
nhất trên thế giới.
Năm 1950, công nghiệp sản xuất gelatin có những bƣớc phát triển đáng kể về kĩ
thuật. từ đó là nền tảng cho các tiêu chuẩn trong sản xuất và chất lƣợng sản phẩm ngày
nay.
Năm 1974, công nghiệp sản xuất gelatin phát triển đến mức đã thành lập đƣợc
“Hiệp hội gelatin của Châu Âu GME” (Gelatin Manufacturers of Europe) để đại diện
cho quyền lợi của các nhà sản xuất gelatin.
Gần đây, sự hiểu biết về acid amin và protein nói chung, collagen và gelatin nói
riêng ngày càng nhiều. Thêm vào đó là những tiến bộ trong kĩ thuật sản xuất đã giúp
sản pahẩm gelatin đạt an toàn về vi sinh, chất lƣợng theo tiêu chuẩn quốc tế và yêu cầu

Acid amin của gelatin trong 100g
mẫu gelatin đã thủy phân (g)
Acid amin trong trứng (g)
Glycine
Alanine
Valine
Leucine
Isoleucine
Phenylalanine
Tryptophan
Serine
Threonine
Tyrosine
Proline
Hydoxyproline
Methionine
Cysteine
Cystine
Lysine
Arginine
Histidine
Aspartic acid
Glutamic acid
Hydroxylysine
26 31
8 11
2.6 3.4
3 3.5
1.4 2
2 3

0.68
0.84
0.31
1.20
1.58
-
1.2.2 Cấu trúc phân tử của gelatin
Cấu trúc phân tử của gelatin gồm 18 acid amin khác nhau liên kết theo một trật tự
xác định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide cới khoảng 1000 acid amin, hình thành
nên cấu trúc bậc 1. Chuỗi polypeptide có chiều dài khác nhau, phụ thuộc nguồn
nguyên liệu, chuỗi có một đầu là nhóm amin, một đầu là nhóm cacboxyl. Cấu trúc
thƣờng gặp của gelatin là Gly – X – Y
Với: X chủ yếu là nhóm proline
Y chủ yếu là nhóm hydroxyproline
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
9
Cấu trúc cơ bản của chuỗi gelatin là : - Ala – Gly – Pro – Arg – Gly – Glu – Hyp –
Gly – Pro Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin

Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Cấu trúc
bậc 3 đƣợc tạo thành do chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó. Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α

Về mặt cấu trúc không gian, trong gelatin có những liên kết peptide kiểu “cộng hóa
trị” gần giống với các liên kết peptide của acid amin trong collagen. Tuy nhiên, trong

X
γ
β
α
α – peptide
α -, β – và γ - peptide
Có khối lƣợng phân tử rất lớn, 15 20x10
6
Dalton, dạng nhánh
giúp tạo gel tốt
Là các chuỗi oligomer của chuỗi α (thƣờng 5 8 chuỗi)
Là oligomer của 4 chuỗi α
285000 Dalton (3 chuỗi α)
190000 Dalton (2 chuỗi α)
95000 Dalton
Xuất hiện ở đoạn giữa các đỉnh Bảng 1.6 Tỉ lệ phân đoạn phân tử trong gelatin chất lƣợng cao (Bloom 250g)
Nguồn
gốc
Độ nhớt
(mp)
Tỉ lệ các phân đoạn (%)
<A A α
β -
peptide
β
γ -
peptide

6
4
7
5
3
4
Với:
1: Ossein đƣợc xử lí base
2: Da sống đƣợc xử lí base
3: Da heo đƣợc xử lí acid

Các loại gelatin có nguồn gốc khác nhau sẽ có nhiều khác biệt trong phân bố khối
lƣợng phân tử. gelatin từ ossein đƣợc xử lí base có nhiều α – peptide nhƣng tỉ lệ của
tổng các chuỗi peptide lại thấp. trong khi đó, gelatin từ da sống và da heo có độ nhớt
thấp nên có số lƣợng lớn các chuỗi prptide và có khuynh hƣớng làm giảm các thành
phần khối lƣợng cao phân tử.
Sự phức tạp trong cấu trúc hóa học của gelatin đã ảnh hƣởng lớn đến các tính chất
của gelatin. Vì vậy để tìm hiểu, giải thích rõ ràng và đầy đủ các tính chất của gelatin
cần phải nghiên cứu kĩ cấu trúc của gelatin.
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
12
1.3 PHÂN LOẠI GELATIN
Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phƣơng pháp sản xuất, nguyên
liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản:
1.3.1 Phân loại theo nguyên liệu sản xuất
Nguyên liệu sản xuất gelatin là collagen nên nguốn gốc collagen ảnh hƣởng lớn tới
tính chất sản phẩm gelatin. Dựa theo nguồn gốc collagen, có thể chia gelatin thành các
loại sau:
1.3.1.1 Gelatin có nguồn gốc từ động vật
Collagen có nguồn gốc từ da và xƣơng của động vật là nguồn nguyên liệu đầu tiên

Acid amin
Tỉ lệ trên 1000 acid amin
Gelatin cá Gelatin động vật
Ala 112 114
Arg 49 51
Asp 48 45
Cys - -
Glu 72 71
Gly 347 313
His 11 5
Hyl 5 11
Hyp 60 86
Ile 11 11
Leu 21 25
Lys 28 34
Met 13 6
Phe 13 13
Pro 96 135
Ser 63 37
Thr 24 18
Try - -
Tyr 9 3
Val 18 22

CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
14
Bảng 1.9 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin cá và gelatin động vật
Loại Điểm đẳng điện
Gelatin cá
Gelatin động vật

50 300 50 300
Độ nhớt (mps)
15 75 20 75
Tro
0.3 2.0 0.5 2.0

CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
15
Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm
Đặc điểm Loại A Loại B
Độ ẩm (%)
10.5 1.5 10.5 1.5
Chất béo (%) 0 0
Carbohydrate (%) 0 0
Tro (%)
0.5 0.4 1.5 0.5
Sodium (ppm)
500 200 3600 1400
Sắt (ppm)
4 2 15 10
Chì (ppm)
0.002 0.002 0.005 0.002
Kẽm (ppm)
1.5 0.5 5 3
Nitrogen (%)
16.2 0.3 16.2 0.3
Calcium (ppm)
90 30 900 100
Potassium (ppm)
125 50 330 50

Là loại gelatin khi sấy không qua pha tạo gel, có cấu trúc vô định hình, không tạo
tinh thể. Loại gelatin này hút ẩm mạnh và khó tạo gel khi nồng độ thấp.
Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trƣơng nở rất nhanh và rất
mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử là
hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng nhƣ lực liên kết nội phân tử
rất yếu nên nƣớc có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lƣợng lớn nhất
có thể và tạo thành cấu trúc tƣơng tự gel. Điều này sẽ giúp tạo ra loại gelatin có khả
năng hòa tan trong nƣớc lạnh. Tuy nhiên có thễ xảy ra tình trạng bị vón cục và chƣa
đồng nhất do gel tạo thành không chắc bằng gel tạo thành bằng cách thông thƣờng, vì
vậy khi sử dụng nên kết hợp với một số chất khác.
1.4 TÍNH CHẤT CỦA GELATIN
Khi dùng gelatin trong các lĩnh vực công nghiệp khác nhau, tính chất công nghệ là
của gelatin là yếu tố đƣợc quan tâm hàng đầu. Các tính chất này ảnh hƣởng tới chất
lƣợng sản phẩm, khả năng ứng dụng của gelatin vào các loại sản phẩm khác nhau. Vì
vậy cần phải nghiên cứu đầy đủ, sâu sắc các tính chất công nghệ của gelatin nhằm
nâng cao khả năng ứng dụng của gelati n.
1.4.1 Tính chất vật lí
Gelatin là chất rắn dạng miếng, vảy, bột hoặc hạt, không mùi, không vị, trong suốt,
có màu từ vàng nhạt đến màu trắng. Ở nhiệt độ và độ ẩm bình thƣờng, gelatin chứa từ
9 12% ẩm và có tỉ trọng riêng từ 1.3 1.4.
Các hạt gelatin rắn khi ngâm trong nƣớc sẽ hút nƣớc và trƣơng nở. Gelatin có thể
hấp thu một lƣợng nƣớc gấp 5 10 lần khối lƣợng của nó. Khi gia nhiệt, gelatin đã
hydrat hóa sẽ nhanh chóng chuyển thành dạng dung dịch.
Gelatin tan trong các polyol nhƣ glycerin, propylen glycol, sorbitol, mannitol,
không tan trong cồn, acetone, CCl
4
, benzen, ether và các dung môi hữu cơ khác.
Các muối phosphate, citrate, sulfate ở nồng độ thấp cũng làm gelatin trong dung
dịch nồng độ cao kết tủa.