ĐẠI HỌC THÁI NGUYÊN
TRƢỜNG ĐẠI HỌC NÔNG LÂM
---------------------------

HOÀNG DUY KHÁNH
Tên đề tài:
NGHIÊN CỨU MỘT SỐ YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG TỚI QUÁ TRÌNH
TRÍCH LY COLLAGEN TỪ DA LỢN

KHÓA LUẬN TỐT NGHIỆP ĐẠI HỌC

Hệ đào tạo

: Chính quy

Chuyên ngành

: Công nghệ thực phẩm

Khoa

: CNSH-CNTP

Khóa học
: 2011-2015
Giảng viên hƣớng dẫn : TS. Trần Văn Chí

THÁI NGUYÊN, 2015

THÁI NGUYÊN, 2015


Bảng 2.1: So sánh thành phần các acid amin trong collagen và các loại protein khác
(số gốc/1000 gốc) ........................................................................................................5
Bảng 2.2: Ứng dụng của collagen hydrolysate trong công nghệ chế biến thịt .........15
Bảng 3.1: Hóa chất sử dụng ......................................................................................19
Bảng 3.2: Hệ số chuyển đổi đạm tổng số của một số nguyên liệu ..........................29
Bảng 4.1: Ảnh hƣởng của nồng độ Na 2SO4 đến nguyên liệu da lợn . ......................31
Bảng 4.2: Ảnh hƣởng của nồng độ ispropyl tới quá trình loa ̣i béo . ........................33
Bảng 4.3: Ảnh hƣởng của thời gian đến quá trình loa ̣i béo . ....................................34
Bảng 4.4: Ảnh hƣởng của nồng độ dung môi tới lƣợng collagen .............................35
thu đƣơ ̣c. ....................................................................................................................35
Bảng 4.5: Ảnh hƣởng của thời gian trích ly tới lƣợng collagen thu đƣợc . ..............37
Bảng 4.6 : Ảnh hƣởng của pH tới lƣơ ̣ng collagen thu đƣơ ̣c ....................................38


DANH MỤC CÁC HÌ NH

Hình 2.1: Công thức cấu tạo của hydroxyproline ....................................................... 6
Hình 2.2: Trình tự sắp xếp các acid amin trong phân tử Collagen ............................. 7
Hình 3.1 : Quy trình trích ly collagen từ da lợn ........................................................ 20
Hình 3.2: Sơ đồ nghiên cƣ́u lƣ̣a cho ̣n nồ ng đô ̣ Na2SO4 thích hợp ............................ 21
Hình 3.3: Sơ đồ thƣ̣c hiê ̣n phân tích xác đinh
̣ hàm lƣơ ̣ng ispropyl thích hơ ̣p . ......... 22
Hình 3.4: Sơ đồ thƣ̣c hiê ̣n thí nghiê ̣m xác đinh
̣ thời gian loa ̣i béo ........................... 23
Hình 3.5: Sơ đồ thƣ̣c hiê ̣n thí nghiê ̣m xác đinh
̣ nồ ng đô ̣ trić h ly .............................. 24
Hình 3.6: Sơ đồ thƣ̣c hiê ̣n thí nghiê ̣m xác đinh
̣ thời gian trić h ly ............................. 25
Hình 3.7: Sơ đồ thƣ̣c hiê ̣n xác đinh
̣ pH kế t tủa collagen .......................................... 26

2.3.5. Tính chất của dung dịch keo -------------------------------------------------------- 11
2.3.6. Tính chất Hydrat hóa của collagen ------------------------------------------------ 11
2.4. Ứng dụng của collagen ---------------------------------------------------------------- 12
2.4.1. Ứng dụng trong công nghệ thực phẩm -------------------------------------------- 13
2.4.1.1. Ứng dụng của collagen trong công nghệ sản xuất bánh kẹo ----------------- 13
2.4.1.2. Ứng dụng của collagen trong sản xuất sữa ------------------------------------- 13
2.4.1.3. Ứng dụng collagen trong công nghiệp sản xuất đồ uống --------------------- 14
2.4.1.4. Ứng dụng collagen trong công nghiệp chế biến thịt -------------------------- 15
2.4.2. Ứng dụng trong y học và dƣợc phẩm ---------------------------------------------- 15
2.4.3. Ứng dụng trong công nghệ mỹ phẩm ---------------------------------------------- 17
PHẦN 3 ĐỐI TƢỢNG, NỘI DUNG VÀ PHƢƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU ------- 19
3.1. Đối tƣợng và phạm vi nghiên cứu ---------------------------------------------------- 19
3.1.1. Đối tƣợng nghiên cứu---------------------------------------------------------------- 19
3.1.2. Phạm vi nghiên cứu ------------------------------------------------------------------ 19
3.1.3. Hóa chất ------------------------------------------------------------------------------- 19


3.1.4 Nguyên liệu ---------------------------------------------------------------------------- 19
3.1.5. Dụng cụ -------------------------------------------------------------------------------- 19
3.2. Địa điểm và thời gian tiến hành nghiên cứu ---------------------------------------- 19
3.3. Nội dung nghiên cứu ------------------------------------------------------------------- 20
3.4. Phƣơng pháp nghiên cứu và các chỉ tiêu theo dõi---------------------------------- 20
3.4.1. Phƣơng pháp bố trí thí nghiệm ----------------------------------------------------- 20
3.4.2. Phƣơng pháp xử lý số liệu ---------------------------------------------------------- 27
3.4.3. Phƣơng pháp phân tích các chỉ tiêu lý hóa --------------------------------------- 27
3.4.3.1. Phƣơng pháp phân tić h Kendalh. ------------------------------------------------ 27
3.4.2.2. Phƣơng pháp phân tić h Soxhlet -------------------------------------------------- 29
PHẦN 4 KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN -------------------------------------------------- 31
4.1. Kế t quả phân tić h mẫu da lơ ̣n --------------------------------------------------------- 31
4.2. Kế t quả xác đinh

đƣợc phân bố trong các bộ phận nhƣ da, cơ, gân, sụn, dây chằng xƣơng và răng...
Collagen là một loại protein chiếm tới 25% lƣợng protein trong cơ thể ngƣời, có
chức năng chính là kết nối các mô trong cơ thể lại với nhau. Nó đƣợc coi nhƣ là một
chất keo dính các bộ phận trong cơ thể con ngƣời thành một khối hoàn chỉnh, nếu
không có collagen cơ thể ngƣời chỉ là các phần rời rạc. Đối với da, collagen chiếm
khoảng 70% cấu trúc da và đƣợc phân bố chủ yếu ở lớp hạ bì của da. Nó đóng vai
trò kết nối tế bào, kích thích quá trình trao đổi chất, tạo độ đàn hồi cho da. Collagen
đƣợc ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực trong đời sống. Trong công nghệ thực
phẩm collagen là một phụ gia có tính an toàn với ngƣời sử dụng, collagen đƣợc ứng
dụng trong nhiều sản phẩm chế biến với trò ổn định cấu trúc cho sản phẩm, tăng giá
trị dinh dƣỡng, giá trị cảm quan cho sản phẩm, đa dạng hóa các sản phẩm, tạo ra các
sản phẩm mới.... Đối với sản phẩm thực phẩm chức năng collagen đƣợc sử dụng
nhiều trong các sản phẩm chức năng với mục đích chăm sóc sắc đẹp. Nhu cầu sử
dụng của collagen ngày một lớn. Do đó việc nghiên cứu sản xuất collagen từ nguồn
phế liệu từ các nhà máy, cơ sở chế biến thịt là rất cần thiết vừa đáp ứng nhu cầu sử
dụng collgen vừa giải quyết vấn đề môi trƣờng.
Từ thực tế trên chúng tôi tiến hành thực hiện đề tài “ Nghiên cứu một số
yếu tố ảnh hưởng tới quá trình trích ly collagen từ da lợn” .


2

1.2. Mục đích nghiên cứu
-

Nghiên cứu một số yếu tố ảnh hƣởng đến quá trình trích ly collagen.

1.3. Yêu cầu của đề tài
-


Tiếp đầu ngữ Kolla: colla có nghĩa là chất keo, và tiếp vị ngữ Gennan: gen có nghĩa
là tạo ra Collagen có nghĩa đen là chất tạo keo[1].
Collagen là một protein có cấu trúc bậc 4 điển hình, do các đơn vị
tropocollagen cấu trúc bậc 3 tổ hợp theo các hƣớng dọc và ngang làm collagen có
nhiều mức cấu trúc. Collagen là loại protein cấu trúc chính yếu, chiếm khoảng 25%
- 35% tổng lƣợng protein trong cơ thể ở các động vật có xƣơng sống. Collagen đƣợc
phân bố trong các bộ phận nhƣ da, cơ, gân, sụn, răng, hệ thống mạch máu của động
vật và có mặt trong các lớp màng liên kết bao quanh các cơ và là thành phần chính
của dây chằng và gân,... Khoảng 10% protein trong cơ ở động vật có vú là collagen,
các protein ngoại bào (hơn 90% trong gân, xƣơng và khoảng 50% trong da) có chứa
collagen[2].
Trong thành phần của da, collagen chiếm khoảng 70% cấu trúc da và đƣợc
phân bố chủ yếu ở lớp hạ bì của da, tạo ra một hệ thống nâng đỡ, hỗ trợ các đặc tính
cơ học của da nhƣ : sức căng, độ đàn hồi, duy trì độ ẩm,... Nó đóng vai trò kết nối tế
bào, kích thích quá trình trao đổi chất, tạo độ đàn hồi cho da. Sự suy giảm về số
lƣợng và chất lƣợng collagen sẽ dẫn đến hậu quả lão hóa của cơ thể mà sự thay đổi
trên làn da, khuôn mặt là dấu hiệu dễ nhận biết nhất: làn da bị khô, nhăn nheo bắt
đầu từ các đƣờng nhăn mảnh trên khóe mắt, khóe miệng, lâu dần thành nếp nhăn
sâu, các đƣờng nét khuôn mặt bị chùng nhão và chảy xệ[3]. Tùy theo từng độ tuổi,
điều kiện sống và tác động của môi trƣờng, da có thể bị lão hóa hoặc tổn thƣơng,
khi đó sợi collagen sẽ mất dần tính đàn hồi và săn chắc do cấu trúc collagen bị phá
hủy. Chính vì vậy mà collagen đóng vai trò là một trong những chất quan trọng
hàng đầu của ngành thẩm mỹ, đặc biệt là chăm sóc da, phẫu thuật thẩm mỹ, phẫu
thuật bỏng...


4

Collagen cũng đƣợc phân bố ở giác mạc, và tồn tại dƣới dạng tinh thể. Trong
mô cơ, collagen chiếm khoảng từ 1% đến 2%. Trong cơ thể ngƣời, collagen chiếm

một lƣợng lớn glycine (Gly), chiếm khoảng 33% và proline (Pro), chiếm tỉ lệ 12%


5

và hydroxyproline (Hyp), chiếm tỉ lệ 22% (Theo Balian và Bowes 1977). Collagen
là một trong số ít những protein có chứa hydroxylysine (Hyl), ngoài ra trong thành
phần Collagen còn chứa khoáng, chiếm tỉ lệ 1%[1].
Bảng 2.1: So sánh thành phần các acid amin trong collagen và các loại protein
khác (số gốc/1000 gốc)
(Nguồ n Schrieber và Gareis,2007)
Collagen

Casein

Albumin

Glycine

363

30

19

Alanin

107

43


60

36

Threonine

19

41

16

Cystein

-

2

1

Methionine

5

17

16

Aspatic acid


Arginine

49

25

15

Histidine

5

19

7

Phennylalanine

15

28

21

Tyrosine

5

45

hydroxylproline đóng vai trò quan trọng trong sự bền vững cấu trúc xoắn ốc bậc 3
của collagen. Polypeptide của collagen mà thiếu hydroxylproline sẽ tạo nên cấu trúc
gấp khúc ở nhiệt độ thấp và sẽ không bền vững ở nhiệt độ thân nhiệt[2].


6

Hydroxyproline là một acid amin đặc trƣng của collagen mà các loại protein
khác không có. Hydroxyproline đƣợc hình thành sau quá trình điều chỉnh proline
khi đƣợc kết hợp vào vị trí Y trong chuỗi Gly-X-Y. Hydroxyproline có công thức
phân tử là C5H9NO3, khác với proline, trong công thức cấu tạo của Hyp có gắn
nhóm OH nằm ở vị trí cacbon gamma, acid amin này có vai trò quan trọng trong sự
ổn định cấu trúc của collagen, là dẫn xuất của proline trong quá trình hình thành
chuỗi collagen có sự xúc tác của enzyme hydroxylase proline và sự có mặt của
Vitamin C để giúp bổ sung thêm Oxy, thiếu vitamin C sẽ làm chậm quá trình tổng
hợp hydroxyproline, ảnh hƣởng đến quá trình xây dựng cấu trúc protein gây ra
những rối loạn trong cơ thể.

Hình 2.1: Công thức cấu tạo của hydroxyproline
Phân tử collagen bao gồm 3 chuỗi xoắn lại với nhau tạo thành collagen
triple-helix tạo thành cấu trúc 3D- một mô hình lý tƣởng cho các liên kết hydro giữa
các chuỗi (Te Nijenhuis, 1997). Mỗi chuỗi trong triple- helix quay theo chiều kim
đồng hồ. Triple-helix dài xấp xỉ 300nm và chuỗi có khối lƣợng phân tử khoảng 105
kDa (Papon, Leblon và Meijer, 2007). Triple-helix đƣợc ổn định bởi liên kết hydro
nội giữa các chuỗi. Trong cấu trúc phân tử collagen, do tƣơng tác giữa các mạch
polypeptide làm cho phân tử có những vùng kỵ nƣớc và vùng phân cực mang điện
tích sẽ tạo nên khả năng háo nƣớc làm trƣơng nở collagen. Sự biến tính collagen
làm cho các cầu nối bị tách một phần hoặc hoàn toàn gây nên sự tách rời các chuỗi
do phá hủy các liên kết hydro, chính điều này làm mất đi cấu trúc triple-helix. Mô
hình “triple-helice” của collagen dựa trên những nghiên cứu về hiện tƣợng nhiễu xạ

Ngoài ra, trong phân tử collagen có những vùng gồm khoảng 9  26 amino
acid tại các điểm đầu mút amino hay carboxyl của chuỗi. Các vùng này không sáp
nhập với cấu trúc xoắn ốc và đƣợc gọi là telopeptide.


8

2.3. Tính chấ t của collagen
Collagen là một protein cấu trúc. Chính vì vậy collagen cũng có đầy đủ các
tính chất hóa lý của một protein.
2.3.1. Tác dụng với nước
Collagen không hòa tan trong nƣớc mà nó hút nƣớc để nở ra, nguyên nhân là
do tƣơng tác giữa các mạch polypeptide làm cho phân tử có những vùng kỵ nƣớc và
vùng phân cực mang điện tích sẽ tạo nên khả năng háo nƣớc làm trƣơng nở
collagen. Cứ 100g collagen khô có thể hút đƣợc khoảng 200g nƣớc. Collagen kết
hợp với nƣớc nở ra trong nƣớc, độ dày tăng lên chừng 25% nhƣng độ dài tăng lên
không đáng kể, tổng thể tích của phân tử collagen tăng lên 2 - 3 lần[5].
Do nƣớc phân cực tác dụng lên liên kết hydro trong liên kết phối trí của
collagen làm giảm tính vững chắc của sợi collagen từ 3 - 4 lần[4]. Khi nhiệt độ tăng
lên cao, tính hoạt động của mạch polypeptide tăng mạnh, làm cho mạch bị yếu và
bắt đầu đứt thành những mạch polypeptide tƣơng đối nhỏ. Khi nhiệt độ tăng lên
trong khoảng 60 - 650C collagen hút nƣớc bị phân giải. Nhiệt độ phân giải của
collagen trong nguyên liệu chƣa xử lý tƣơng đối cao. Khi nguyên liệu đã khử hết
chất khoáng, thì nhiệt độ phân giải của nguyên liệu sẽ giảm xuống[3].
2.3.2. Tác dụng với acid và kiềm
Collagen có thể tác dụng với acid và kiềm, do trên mạch của collagen có gốc
carboxyl và amin. Hai gốc này quyết định hai tính chất của nó. Trong điều kiện có acid
tồn tại, ion của nó tác dụng với gốc amin, điện tích trên carboxyl bị ức chế (hình thành
acid yếu có độ ion hóa thấp). Trái lại gốc amin bị ion hóa tạo NH3+.
Môi trƣờng H+


NH2

Trong điều kiện có nƣớc, nƣớc có thể tác dụng với nhóm gốc có mang điện trong
kết cấu protide và những ion Na+, Cl- hình thành tác dụng hợp nƣớc phụ của
collagen, khiến collagen trong môi trƣờng acid, kiềm có độ hút nƣớc cao hơn trong
nƣớc nguyên chất. Ngoài ra acid và kiềm có thể làm cho collagen biến đổi nhƣ sau:
+

Na+

-

OH H+

H3N

OOC
+

H3N

NH3+
COONH3+

HO- H+

Cl-

H+ OH-

xúc tiến sự phân giải của collagen (tùy độ phân giải của nó rất thấp) lúc nhiệt độ
tăng lên hoặc xử lý bằng kiềm thì độ phân giải tăng lên[6].
Collagen phân giải biến thành gelatin, căn cứ vào giả thuyết của Hofmeister
phản ứng sẽ tiến hành nhƣ sau:
C102H149N31O38 + H2O
(Collagen)

to ;xt

C102H151N31O39
(Gelatin)

Lúc xử lý ở nhiệt độ cao trong nƣớc, keo dễ tiếp tục thủy phân thành:
C102 H151N31 O39 + 2H2O

to

C55 H85 N17O22 + C47 H70O19 + 7N2

(Gelstose) (Gletone)
Từ đó thấy rằng trong quá trình trích ly gelatin cần thiết phải khống chế nhiệt
độ và thời gian thích hợp để đảm bảo chất lƣợng của gelatin.
Ngoài ra, Collagen trong dung dịch muối trung tính cùng với gốc -COOH và
-NH2 tạo thành các hợp chất muối. Tác dụng phân giải collagen của NaCl so với
Na2SO4 mạnh hơn (do độ điện ly của NaCl lớn hơn). Nhiều thực nghiệm cho thấy
rằng tác dụng của trypsine đối với collagen đã xử lý (nhƣ đun nóng, ngâm acid,
kiềm, muối, tác dụng của pepsin, tác dụng cơ học,...) thì nó có tác dụng phân giải,
với điều kiện thích hợp nhất là ở nhiệt độ 370C, pH = 8.1 – 8.2.
2.3.3. Sự biến tính
Dƣới tác dụng của các chất hóa học nhƣ axit, bazơ, muối, các dung môi nhƣ

ra ngoài, các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ H2O. Độ kỵ nƣớc có thể giải
thích là do các acidamin có chứa gốc R-không phân cực nên nó không có khả năng
tác dụng với nƣớc[1]. Tính kỵ nƣớc sẽ ảnh hƣởng rất nhiều đến tính tan của
collagen.
2.3.5. Tính chất của dung dịch keo
Khi hòa tan protein thành dung dịch keo thì nó không đi qua màng bán
thấm[5]. Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo là :
- Sự tích điện cùng dấu của các protein.
- Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein.
Khi dung dịch keo không bền, sẽ có hai dạng kết tủa : kết tủa thuận nghịch
và kết tủa không thuận nghịch.
- Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì
protein vẫn có thể trở lại trạng thái dung dịch keo bền nhƣ ban đầu.
- Kết tủa không thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa
thì protein không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững nhƣ trƣớc nữa.
Dung dịch collagen có độ nhớt cao trong khoảng pH = 2 -5, trong đó pH = 2
cho độ nhớt cao nhất, điều này giúp cho việc nghiên cứu, tách chiết collagen[3].
2.3.6. Tính chất Hydrat hóa của collagen
Trong quá trình hydrat hóa, protein tƣơng tác với nƣớc qua các nối peptid
hoặc các gốc R ở mạch bên nhờ liên kết hydro. Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời


12

gian, lực ion, sự có mặt của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hƣởng đến các
phản ứng protein - protein và protein - nƣớc. Khi nồng độ protein tăng thì lƣợng
nƣớc hấp thụ tống số tăng, pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích
điện trên bề mặt phân tử Collagen, làm thay đổi lực hút và lực đẩy giữa các phân tử
này và khả năng liên kết với nƣớc[7].
Khi nhiệt độ tăng thì khả năng giữ nƣớc của Collagen giảm do làm giảm các

2.4.1. Ứng dụng trong công nghệ thực phẩm
2.4.1.1. Ứng dụng của collagen trong công nghệ sản xuất bánh kẹo
Collagen đƣợc dùng để làm vỏ bao xúc xích, màng bọc kẹo, làm nguyên liệu
sản xuất một số loại thực phẩm dinh dƣỡng, thực phẩm chức năng. Dĩ nhiên chúng
phải trải qua một quá trình chế biến để đạt đƣợc những tính chất ứng dụng mong
muốn, nhƣ tính tan chảy ở nhiệt độ cao và đông đặc ở nhiệt độ thấp, lúc này
collagen đóng vai trò một chất keo bảo vệ ngăn chặn sự kết tinh của đƣờng. Chính
vì vậy mà trong các ứng dụng ngƣời ta thƣờng sử dụng chủ yếu là dạng thủy phân
của collagen, đƣợc gọi là collagen hydrolysate.
Công nghiệp sản xuất bánh kẹo có lẽ là lĩnh vực có nhiều ứng dụng của
collagen hydrolysate nhất tính cho đến hiện nay. Collagen hydrolysate đƣợc sử
dụng trong các sản phẩm bánh kẹo ngọt nhƣ: “winegums”, “gummy bears”, “fruit
chews”, “marshmallow” và “licoride”. Chức năng của collagen hydrolysate phụ
thuộc vào loại sản phẩm. Chẳng hạn nhƣ trong “marshmallows”, collagen đóng vai
trò làm bền bọt. Trong “fruit chews” và “licoride”, collagen tham gia tạo cấu trúc,
độ dai cho sản phẩm,...
2.4.1.2. Ứng dụng của collagen trong sản xuất sữa
Trong công nghiê ̣p sản xuấ t sƣ̃a collagen hydrolysate đƣợc sử dụng nhƣ một
phụ gia tạo cấu trúc trong công nghiệp sữa và các sản phẩm từ sữa. Chức năng của
chúng là:
- Tạo các mối liên kết với nƣớc: collagen có khả năng trƣơng nở để tạo liên
kết gấp 5 lần khối lƣơng của chúng với nƣớc. Nó giúp ngăn cản sự rỉ nƣớc trong các
sản phẩm sữa[8].
- Củng cố cấu trúc cho các sản phẩm sữa : collagen không tạo phản ứng với
các thành phần của sữa và phụ thuộc vào hàm lƣợng sử dụng, collagen có thể làm
chặt cấu trúc cream, tạo lớp gel chắc từ dịch lỏng[3]. Ngoài ra nó còn giúp ổn định
các bọt khí của các sản phẩm từ sữa có bọt ở nhiệt độ thấp và ngăn cản sự hỏng cấu
trúc cho sản phẩm trong suốt quá trình tồn trữ.
- Giống nhƣ các loại protein khác, collagen có khả năng tao bọt tốt khi có
mặt của đƣờng và sữa. Sự có mặt của chất béo có xu hƣớng ngăn cản sự tạo bọt, vì

2.4.1.3. Ứng dụng collagen trong công nghiệp sản xuất đồ uống
Các thức uống nhƣ rƣợu, rƣợu trái cây, các sản phẩm nƣớc quả chƣa lên men
có chứa các thành phần không hòa tan làm đục sản phẩm thƣờng không đạt hiệu quả
cao nếu dùng phƣơng pháp lọc để loại bỏ. Từ thời nên văn minh La Mã hoặc cũng
có thể là vào trƣớc đó, collagen hydrolysate đƣợc sử dụng cho quá trình lọc trong
rƣợu.
Collagen hydrolysate là tác nhân tinh sạch phổ biến trong quá trình sản xuất
rƣợu vang đỏ. Khi đƣợc bổ sung vào sản phẩm collagen hydrolysate có tác dụng
nâng cao thời gian bảo quản sản phẩm, với khả năng tạo tủa nhanh và tạo cho rƣợu
có màu sáng mà không biến đổi màu đặc trƣng của sản phẩm[2].


15

Hiện nay collagen hydrolysate đƣợc sử dụng phổ biến cho quá trình làm sạch
rƣợu vang, bia và nƣớc trái cây vì nó làm giảm độ đục, tăng giá trị cảm quan cho
sản phẩm mà không ảnh hƣởng tới hƣơng vị của sản phẩm cuối cùng.
2.4.1.4. Ứng dụng collagen trong công nghiệp chế biến thịt
Collagen hydrolysate đã đƣợc sử dụng từ nhiều thập niên để sản xuất ra các
món thịt đông, làm vỏ bao các sản phẩm xúc xích. Vào thời điểm này collagen
hydrolysate còn đƣợc sử dụng rộng rãi để tiêm vào thịt nhằm mục đích tăng hàm
lƣợng protein trong sản phẩm[6]. Vì khả năng tạo liên kết tốt với nƣớc, collagen
hydrolysate còn đƣợc sủ dụng để tăng hàm lƣợng ẩm và hạ giá thành sản phẩm. Một
số sản phẩm thịt có sử dụng colagen hydrolysate nhƣ giăm bông , thịt hộp , giò
chả….
Đối với các sản phẩm thịt có hàm lƣơng nƣớc và hàm lƣợng chất béo rất dễ xảy
ra hiện tƣợng tách nƣớc, tách béo ảnh hƣởng đến cấu trúc của sản phẩm. Collagen
hydrolysate giúp liên kết nƣớc, làm bền hệ nhũ tƣơng, tạo cấu trúc đồng nhất. Lƣợng
collagen sử dụng phụ thuộc vào sự có mặt của các tác nhân liên kết khác[4].
Bảng 2.2: Ứng dụng của collagen hydrolysate trong công nghệ chế biến thịt


Tạo cấu trúc

250 ÷ 280

Trung bình - cao 1,5 ÷ 3%

Thịt bò muối

Tạo liên kết

250 ÷ 280

Trung bình - cao 1,5 ÷ 3%

Pate

Tác nhân làm

180 ÷ 250

Trung bình - cao 1,5 ÷ 3%

Tạo liên kết với 200 ÷ 240

Trung bình - cao 0,5 ÷ 3%

ổn định
Thịt đã nấu


Một trong những thuộc tính giúp cho những bọt này có thể phát huy hoạt tính
sinh học một cách tối ƣu là : khi chúng hoàn toàn đƣợc tái hấp thu trong cơ thể,
chúng có thể đƣợc giữ lại tại các mô thí dụ nhƣ sau khi phẫu thuật, tại các mô cơ
chúng sẽ kích thích các tế bào mới đi vào các vết thƣơng do đó sẽ tăng tốc quá trình
tái sinh tại mô cơ bị tổn thƣơng. Khi đƣợc cấy vào các mô cơ, các bọt này có thể
đƣợc tái hấp thụ trong vòng khoảng 3 tuần mà không để lại phần dƣ nào. Còn nếu
chúng đƣợc đƣa vào tại bề mặt của mô cơ bị hƣ hỏng thì chúng sẽ hoàn toàn bị hòa
tan trong vòng từ 3 ÷ 5 ngày. Các bọt collagen này có thể hút chất lỏng của mô cơ.
Cấu trúc xốp cho phép nó có khả năng hút chất lỏng có khối lƣợng gấp 50 lần khối
lƣợng của chúng[7].
Collagen ở dạng sợi đƣợc dùng trong việc làm lành các vết thƣơng, vết rạch
trong phẫu thuật. Sợi collagen có thể đƣợc xử lý để tạo cấu trúc sợi thẳng, dài dùng
làm những sản phẩm y học cho gân và dây chằng. Những ống collagen (collagen
tube) đƣợc sử dụng thay thế cho các cấu trúc nhƣ thực quản, dây thần kinh ngoại
biên, niệu quản[2]. Nó cũng đƣợc sử dụng trong việc nuôi cấy tế bào. Các bọt


17

collagen có thể đƣợc sử dụng trong quá trình cầm máu, do đó giúp tăng khả năng
hàn gắn vết thƣơng, vì vậy mà collagen đƣợc sử dụng rộng rãi trong lĩnh vực nha
khoa và phẫu thuật.
2.4.3. Ứng dụng trong công nghệ mỹ phẩm
Tác dụng của collagen trong công nghệ mỹ phẩm
- Collagen có tác dụng chống lão hóa, ngăn ngừa và cải thiện nếp nhăn
Khoảng 70% cấu trúc của da là collagen, phân bố chủ yếu ở lớp hạ bì của
da[1]. Collagen tạo ra một hệ thống nâng đỡ, hỗ trợ các đặc tính cơ học của da nhƣ
sức căng, độ đàn hồi, duy trì độ ẩm, làm cho da đƣợc mịn màng, tƣơi tắn và trẻ
trung. Collagen giúp duy trì độ ẩm tối ƣu cho tế bào. Ngoài ra, collagen còn đảm
bảo sắc tố da, làm sáng màu da. Sự suy giảm về chất lƣợng, số lƣợng collagen sẽ



19

PHẦN 3
ĐỐI TƢỢNG, NỘI DUNG VÀ PHƢƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU
3.1. Đối tƣợng và phạm vi nghiên cứu
3.1.1. Đối tượng nghiên cứu
Collagen trích ly từ da lợn.
3.1.2. Phạm vi nghiên cứu
Nghiên cứu một số yếu tố ảnh hƣởng đến quá trình trích ly collagen từ da
lợn.
3.1.3. Hóa chất
Bảng 3.1: Hóa chất sử dụng
Tên hóa chất
Nồng độ
Na2SO4
3%, 4%, 5%
(CH3)2CHOH
0,4%, 0,5%, 0,6%
HCl
5M
NaOH
2%, 3%, 4%,5%
3.1.4 Nguyên liệu
Da lợn đƣợc thu mua tại chợ trung tâm Thái Nguyên, thành phố Thái Nguyên
3.1.5. Dụng cụ
- Hệ thống trích ly Soxhlet
- Máy đo độ nhớt
- Bộ chƣng cất Kjeldahl: 230V - 50/60Hz, P: 1600W /7A, xuất xứ Đức