http://www.ebook.edu.vn
Chơng 6. Xúc tác Hấp phụ
CC KHI NIM CHUNG
Xúc tác đóng vai trò quan trọng: có tới khoảng ~ 60% các quá trình công nghệ hoá
học, 90% sản phẩm công nghiệp hoá học có sử dụng xúc tác, thị trờng xúc tác
hiện nay đợc đánh giá là vào khoảng 12 tỷ US$/năm.
Nhng nm gn õy trc vin cnh ngun du m cn kit, mụi trng b suy
thoỏi nghiờm trng thỡ xỳc tỏc l nim hy vng trong vic sn xut nhng ngun
nng lng mi, vt liu mi, cỏc quỏ trỡnh sn xut sch hn, ớt thi hn m nh
cao l hoỏ hc xanh, xỳc tỏc ng thi cng ó v s l v
khớ hu hiu trong cụng
cuc bo v mụi trng.
GS. W.A. Herrmann (TUM) ó vit: A few years ago, the "Board of Chemical
Sciences and Technology reported to the President of the USA that catalysis has
the significance of a national, key technology: Our current position of world
leadership can be attributed to our strength in the field of chemical catalysis. It is
estimated that 20% of the gross national product of the USA is generated through
the use of catalytic processes that assist in satisfying such diverse societal needs as
food production, energy conservation, defense technologies, environment
protection, and health care. On the horizon, the extensive use of catalysis will tap
new energy sources Chemical catalysis will figure strongly in the health of our
chemical industry Organometallic catalysis will continue as a large active
branch of chemistry involving synthesis [Opportunities in Chemistry,
American Academy of Sciences, Washington 1988].
Xỳc tỏc c bn v Xỳc tỏc ng dng
Chỳng ta ó bit c bao nhiờu?
Khi lng sn phm hoỏ hc
Khi lng kin thc
T

n

c
+ K

th

õ
t
t
ớ
n
h
N
h
i

t


n
g

h

c
C
õ
n

b
Quá trình Wacker:

PdCl
2
+CuCl
2

C
2
H
4
+ (1/2)O
2
⎯→ CH
3
CHO
100
o
C, 5 atm
Dung môi: H
2
O
Hiệu suất: 85%
Trong xúc tác dị thể hiện
đại, về nhóm này còn bao
gồm xúc tác mixel, xúc

2

C
2
H
4
+ CH
3
COOH ⎯→
CH
3
COOCHCH
2
130
o
C, 30 atm

Dung môi: H
2
O
Mới, đang phát triển,
nhiều triển vọng
Sản xuất phân đạm:
Fe(K
2
O)/Al
2
O
3
N


Sản xuất HNO
3
:
Pt

NH
3
+ (7/2)O
2
→ 2NO
2
+ 3H
2
O
750-900
o
C, 5-10atm
Phân loại xúc tác
Đồng thể
Vi dị thể:
Men, Mixel, PTC
Dị thể
Phân loại xúc tác
Đồng thể
Vi dị thể:
Men, Mixel, PTC
Dị thể
http://www.ebook.edu.vn
CHO

2
→
RCH
2
CH
2
R’ 150-200
o
C,15-20atm
Trùng hợp
α
-olefin
(Ziegler_Natta):
TiCl
3
+ AlR
3
nH
2
C=CHCH
3
⎯⎯⎯→ PP

75-120
o
C, 10atm
Dung môi: n-hexan

Công nghiệp hydrô:
Ni

x
H
y

220-350
o
C, 30-60atm
Xúc tác đồng thể thường là các ion, phức kim loại. Nhờ khả năng phân bố đồng
đều trong môi trường phản ứng nên xúc tác đồng thể có hiệu quả tới từng phân tử
xúc tác, trong nhiều trường hợp nó có độ chọn lọc rất cao, tuy nhiên cũng do đặc
điểm này người ta nói xúc tác đồng thể có tính công nghệ kém, nghĩa là nó khó
tách được ra khỏi sản phẩm sau phản ứng nên mặc dù hoạt tính và độ chọn lọc
vượt trội so với xúc tác dị thể số quá trình sử dụng xúc tác dị thể trong thực tế vẫn
còn rất ít. Nhóm xúc tác đặc thù là xúc tác men hay còn gọi là xúc tác sinh học là
một bước phát triển rất được mong đợi. Đây là các quá trình mô phỏng các quá
trình chuyển hoá sinh hoá trong thế giới sống, vì vậy nó không cần nhiệt độ cao, áp
suất cao mà vẫn có hoạt tính rất cao, đặc biệt độ chọn lọc gần như tuyệt đối. Tuy
nhiên cũng do tính công nghệ kém nó vẫn chưa được ứng dụng nhiều. Để phát huy
thế mạnh về hoạt tính và độ chọn lọc, khắc phục tính công nghệ kém của xúc tác
đồng thể và men, gần đây người ta đẩy mạnh xu hướng dị thể hoá xúc tác loại này.
Cách phân loại thứ hai là theo bản chất phản ứng mà chúng thực hiện, ta có hai
nhóm chính là xúc tác axit-bazơ và xúc tác ôxi hoá-khử.
1. Ví dụ xúc tác
MnO
2
(1) 2KClO
3
⎯→ 2KCl + 3O
2
CuCl

2
O
2
⎯⎯⎯→ 2H
2
O + O
2
[Alcol]
(2) 4CHCl
3
+ 3O
2
⎯⎯→ 4COCl
2
+ 2H
2
O + 2Cl
2

(3) Hiện tượng chống kích nổ động cơ xăng bằng chì tetraetyl
Hiện tượng ức chế thường dễ bị lẫn lộn với hiện tượng đầu độc.
3. Tự xúc tác
Khi sản phẩm phản ứng gây ra sự tăng tốc của chính phản ứng đó ta có hiện tượng
tự xúc tác (autocatalysis). Ví dụ:
[HCl]
CH
3
COOC
2
H

+ 8H
2
O
Dấu * chỉ chất xúc tác.

Hình 6.1 Đường cong nồng độ sản phẩm - thời gian của phản ứng tự xúc tác
Trong phản ứng tự xúc tác đường cong động học có dạng chữ S (Hình 6.1), theo đó
lúc đầu khi nồng độ sản phẩm (chất xúc tác) nhỏ thì tốc độ phản ứng nhỏ, nồng độ
sản phẩm không đáng kể, khi nồng độ sản phẩm đạt đến một giá trị nào đó tốc độ
phản ứng tăng rất nhanh, sau đó giảm dần và tiến về không khi chấ
t phản ứng tiêu
thụ hết.
http://www.ebook.edu.vn
4. Hiện tượng phản ứng kèm nhau
Trong một hệ khi phản ứng này làm tăng tốc độ phản ứng khác, điều này sẽ không
xảy ra nếu phản ứng xảy ra trong các hệ biệt lập, khi đó ta có hiện tượng phản ứng
kèm nhau hay cảm ứng hoá học hay cảm ứng xúc tác (induced catalysis).
Ví dụ:
1. Na arsenit không bị ôxi hoá bởi ôxi không khí, tuy nhiên ôxi dễ dàng ôxi hoá Na
sulphit. Khi trộn hai chất với nhau chúng dễ dàng cùng bị ôxi hoá. Nh
ư vậy sự ôxi
hoá Na sulphit đã tăng tốc sự ôxi hoá Na arsenit.
2. Thuỷ ngân clorua bị khử rất chậm bởi axit oxalic, trong khi đó KMnO
4
phản ứng
tức thì với axit oxalic. Nếu trộn lẫn thuỷ ngân clorua với hỗn hợp axit oxalic và
KMnO
4
, cả hai chất ôxi hoá đều bị khử rất nhanh. Sự khử KMnO
4

3
OH
Cr
2
O
3
vừa là chất mang vừa là là chất xúc tiến cho xúc tác ZnO.
Sự tăng hoạt tính xúc tác bởi sự có mặt của các thành phần không có tính xúc tác là
hiện tượng thường gặp trong xúc tác dị thể. Thông thường chất cho thêm gia tăng
bề mặt hoạt động, đôi khi kết hợp với chất xúc tác tạo thành những tâm hoạt động
mới, có hoạt tính cao hơn.
http://www.ebook.edu.vn
S tng hot tớnh xỳc tỏc cú th t c nh hiu ng cng hng. S cng
hng l hin tng xỳc tỏc hn hp cú hot tớnh ln hn tng hot tớnh ca hai
pha xỳc tỏc riờng r. Hiu ng ny rt khú d oỏn, cựng vi cỏc cht xỳc tin, õy
cũn l vựng en trong nghiờn cu xỳc tỏc, vỡ vy khi la chn xỳc tỏc ngi ta
thng bt u t cỏc thớ nghim sng lc
la chn nhng nhúm cht cú tim
nng nht nghiờn cu sõu hn.
6. Hin tng u c v cht c
ụi khi xỳc tỏc gim hot tớnh khi cú mt lng nh mt cht no ú, cht ny
thng l tp cht trong hn hp phn ng, õy l trng hp xỳc tỏc b u c,
cht gõy ra hin tng ny gi l cht c.
Xột vớ d
l phn ng:
[Pt]
2H
2
+ O2 H
2

3
+ Q
Tăng áp suất, giảm nhiệt độ cân bằng dịch về bên phải, nhng khi nhiệt độ giảm W
giảm, vì vậy T nên giảm hạn chế tới 450
o
C.
Ngoài cách phân loại xúc tác theo trạng thái vật lí nh trên ngời ta còn phân loại
xúc tác theo bản chất phản ứng mà nó xúc tác, nh vậy ta có:
Xúc tác axit, bazơ.
Xúc tác ôxi hoá khử
Haber Fe
http://www.ebook.edu.vn
Cơ chế chung:
Theo thuyết phức hoạt động phản ứng không xúc tác xảy ra theo phơng trình (i)
A + B [AB]
#
SP (i)
Tơng tự, phản ứng xúc tác xảy ra theo phơng trình (ii), điều này có nghĩa là xúc
tác K đã tham gia một cách tuần hoàn vào phản ứng bằng cách tạo phức trung gian
với chất phản ứng và đợc hoàn trả sau phản ứng nh định nghĩa.
A + B + K [ABK]
#
SP + K (ii)
Khi thực hiện phản ứng, xúc tác lái phản ứng theo con đờng khác, đấy là con
đờng tạo phức trung gian mới [ABK]
#
, có năng lợng hoạt hoá thấp hơn so với con
đờng tạo phức không xúc tác [AB]
#
(hình 6.2), nhờ sự giảm E

1
O
2
NO
2

Ví dụ 2
: I
2
trong phản ứng nhiệt phân chất hữu cơ (cơ chế dây chuyền)
I
2
2I (1)

I


+ CH
3
CHO

2
k
CH
3
CO


+ HI (2)
CH

(4)


C
H
3
+ HI


5
k
CH
4
+ I


(5)
CH
3
I + HI


6
k
CH
4
+ I
2
(6)
*







k
2

So với không xúc tác: W = k[CH
3
CHO]
3/2*
xt
E
= 134 kJ/mol << E
*
= 198 kJ/mol; E
*
= 64 kJ/mol
k tăng?
6.1.2 Xúc tác pha lỏng
2H
+
+ 2
2
32



+ IO


+ 2H
+
I
2
+ H
2
O
I
2
+ 2
2
82
OS

2
64
OS
+ 2I


Quy mụ mt s quỏ trỡnh xỳc tỏc ng th cụng nghip [ ]:

6.2 Xúc tác axit-bazơ
Xúc tác axit/bazơ (Bronsted/ cổ điển cho nhận H
+

k
xt
= k
0
+ k
H
+ [H
3
O
+
] + k
OH
[OH

] + k
HA
[HA] + k
A
[A

] (1)
Xúc tác axit/bazơ Đặc trng (đặc thù)
chung (mở rộng)
6.2.1 Xúc tác A/B đặc trng (đặc thù)
Những phản ứng mà W ~ [H
3
O
+
] hoặc [OH


Nếu xúc tác là bazơ thì:
k
xt
= k
o
+ k
OH
[OH

] (4)
Vớ d phn ng thu phõn ester xỳc tỏc bi axit hoc baz c trng, tu xỳc tỏc
c ch cú th khỏc nhau:
O O
|| || + +H
2
O
CH
3
COR + H
+
CH
3
COH CH
3
COOH + ROH + H
+

|
R


= k
H
+ [H
3
O
+
] (5)
log hoá: lg k
xt
= lgk
H
+ + lg[H
3
O
+
]
Hay lg k
xt
= lgk
H
+ pH (6)
Tơng tự với xúc tác bazơ:
k
xt
= k
OH
[OH

] = k
OH

4. Xúc tác = axit + bazơ, có vùng không xúc tác
(trùng ngng anđol của glucô)
lgk
xt
1
2
3
4
p
H
http://www.ebook.edu.vn
6.2.2 Xúc tác axit/bazơ chung (mở rộng)
Nếu W phụ thuộc vào nồng độ axit (HA) hoặc bazơ [A

] ta có xúc tác A/B chung.
Khi đó: k
xt
= k
HA
[HA] + k
A
[A

] (9)
Với cân bằng HA = H
+
+ A
-
thì nồng độ [A
-





+

1
A
HA
x
k
k
[HA] (10)
và k
xt
= k
HA
[HA] + k
A

2
x
]HA[
=







Nh vậy, cùng với (6), (8) ta xác định đợc tất cả các hằng số k trong (1) tính
đợc k
xt
ở pH và nhiệt độ cụ thể.
Vậy, nếu dựng k = f([HA]) cho hai trờng hợp pH môi trờng ứng với x
1
và x
2
ta có
đờng thẳng có độ dốc tg = k
HA
+
1
A
x
k

và k
HA
+
2
A
x
k

tơng ứng. Khi đó ta xác
định đợc k
HA
và k
A

; k
HA
= 5.10

6

mol

1
s

1
, k
A

= 15.10

6
(mol/)

1
.s

1

6.2.3 Biểu thức (định luật) Bronsted
Trong xúc tác A/B, hằng số phân li A/B liên quan với hoạt tính xúc tác.
HA + H
2
O H

a
K
(12)
K
a
hằng số phân li của axit, và a là hằng số đặc trng cho hệ phản ứng ở T
đã định. = 0 ữ 1 đặc trng cho dung môi ở nhiệt độ cụ thể.
Tơng tự với bazơ A


: k
xt,b
= b

b
K
(13)
Các biểu thức (12, 13) cho ta mối quan hệ hoạt tính xúc tác k và hằng số phân li K.
Nếu trong hệ có p nhóm cho H
+
và q nhóm nhận H
+
thì:

P
k
xt
= a



trò xúc tác, ngợc lại gần 1 thì H
3
O
+
là xúc tác.
6.3 Xúc tác enzim
6.3.1 Khỏi nim enzim (enzymes)
L cỏc protein
cú kh nng xỳc tỏc (tng tc) phn ng hoỏ hc [1. Smith A.D. (Ed) et.
al. (1997) Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology Oxford University Press
].
Trong cỏc phn ng enzim (v trong sinh hc) cỏc phõn t cht phn ng c gi
l c cht (substrates
). Hu ht cỏc phn ng trong c th sng xy ra nh tỏc dng
ca enzim. Do enzim rt chn lc i vi c cht v ch xỳc tỏc mt vi phn ng
c th trong s vụ s kh nng phn ng nờn tp hp enzim trong t bo s quyt
nh cỏc con ng chuyn hoỏ sinh hc xy ra trong t bo.
Tng t cỏc loi xỳc tỏc khỏc, enzim tỏc ng ch yu bng cỏch gi
m nng
lng hot hoỏ (E
a
or H
#
) ca phn ng, bng cỏch ú chỳng tng rt mnh tc
phn ng. Phn ln cỏc phn ng enzim cú tc ln hn phn ng khụng xỳc
tỏc hng triu ln. Cng nh xỳc tỏc thụng thng, enzim c bo ton sau phn
ng, v enzim khụng thay i cõn bng phn ng. Tuy nhiờn enzim cú nhng c
trng khỏc xỳc tỏc hoỏ hc.
Hin nay ngi ta bit c khong 4.000 phn ng enzim [
2. Bairoch A. (2000). "The

5. de Réaumur, RAF (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux". Histoire
de l'academie royale des sciences 1752: 266, 461
] và sự chuyển hoá tinh bột thành đường
bởi một số dịch chiết thực vật và nước bọt [
6. Williams, H. S. (1904) A History of
Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological
Sciences Harper and Brothers (New York)], tuy nhiên khi đó nguyên nhân còn chưa được
biết.
Trong thế kỉ 19 khi nghiên cứu hiện tượng lên men rượu, Louis Pasteur
cho rằng
quá trình lên men được xúc tác bởi những chất đặc biệt mạnh chứa trong các tế bào
nấm men và gọi chúng là “men” (ferments), men được cho là có trong các tế bào
sống. Ông viết “sự lên men rượu liên quan đến sự sống và tổ chức của các tế bào
nấm men, không tồn tại trong các tế bào chết hoặc thối rữa” (alcoholic
fermentation is an act correlated with the life and organization of the yeast cells,
not with the death or putrefaction of the cells)[
7. Dubos J. (1951). "Louis Pasteur: Free
Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—
chance and the prepared mind.". Trends Biotechnol 13 (12): 511–515
]. Năm 1878 nhà sinh lí
http://www.ebook.edu.vn
học Đức Wilhelm Kühne (1837–1900) đề xuất thuật ngữ enzyme, xuất xứ từ tiếng
Hy Lạp ενζυμον "trong men bánh", để mô tả quá trình. Thuật ngữ enzyme sau này
được sử dụng cho cả các chất không sống như pepsin
, và từ ferment sử dụng cho
các chất trong cơ thể sống.
Năm 1897 Eduard Buchner
bắt đầu nghiên cứu khả năng của dịch chiết men bia để
lên men đường mặc dầu không có tế bào sống. Trong các thí nghiệm ở Trường
Tổng hợp Berlin, ông đã ghi nhận là đường vẫn lên men mặc dù không có tế bào

Chemistry laureates at http://nobelprize.org].
Phát minh về khả năng kết tinh enzim riêng rẽ cho phép người ta xác định cấu trúc
bằng phương pháp phân tích cấu trúc Rơnghen. Đầu tiên, năm 1967 nhóm nghiên
cứu của David Chilton Phillips
xác định cấu trúc lysozym là enzim tách được từ
nước mắt, nước bọt và lòng trắng trứng có khả năng phân huỷ màng vi khuẩn [
11.
Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). "Structure of hen
egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution.". Nature 22
(206): 757–761
]. Đây có thể coi là các công trình bắt đầu của ngành sinh học cấu trúc
(sinh học phân tử) cho phép ta tiếp cận cơ chế phản ứng enzim ở mức phân tử ngày
càng chi tiết.
http://www.ebook.edu.vn
6.3.3 Cấu trúc và cơ chế
Enzim là các protein có phân tử khối rất khác nhau, từ loại phân tử khối nhỏ như là
4-oxalocrotonat tautomeraza
có 62 đoạn axit amin trong một phân tử [12. Chen LH,
Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). "4-
Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". J.
Biol. Chem. 267 (25): 17716-21
], tới loại lớn với hơn 2.500 axit amin như men fatty
acid synthaza tổng hợp axit béo trong cơ thể động vật [13. Smith S (1994). "The animal
fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes". FASEB J. 8 (15): 1248–59].
Hoạt tính của enzim được quyết định bởi cấu trúc không gian của chúng [14.
Anfinsen C.B. (1973). "Principles that Govern the Folding of Protein Chains".
Science: 223–230]. Phần lớn các phân tử enzim có kích thước lớn hơn nhiều kích
thước cơ chất chúng sẽ chuyển hoá, mặc dù chỉ có phần nhỏ phân tử enzim
(khoảng 3-4 axit amin) thực sự có tác dụng xúc tác [
15. The Catalytic Site Atlas at The

bước 1 sau đó kiểm soát sản phẩm ra ở bước hai có đúng không [
17. Shevelev IV,
Hubscher U. (2002). "The 3' 5' exonucleases.". Nat Rev Mol Cell Biol. 3 (5): 364–376
]. Quá
trình hai bước này có xác suất sai lệch nhỏ hơn 1 phần triệu, nghĩa là độ chính xác
http://www.ebook.edu.vn
rất cao được thực hiện trong các quá trình polime hoá trong cơ thể động vật có vú
[
18. Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman and Company].
Tương tự, RNA polymeraza
[19. Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006). "Transcript-
assisted transcriptional proofreading.". Science. 313: 518–520
], aminoacyl tRNA synthetaza
[
20. Ibba M, Soll D. (2000). "Aminoacyl-tRNA synthesis.". Annu Rev Biochem. 69: 617–650] và
ribosome
[21. Rodnina MV, Wintermeyer W. (2001). "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on
the ribosome: kinetic and structural mechanisms.". Annu Rev Biochem. 70: 415–435
]. cũng có
cơ chế “đọc - thử”.
Một số emzim sinh ra các cơ chất thứ cấp sẽ tham gia các quá trình chuyển hoá
tiếp theo (secondary metabolites
), khi đó, do tính đa dạng của cơ chất chúng sẽ
phải phản ứng với nhiều cơ chất khác nhau (giảm tính chọn lọc, tạm gọi là chọn lọc
băng rộng). Tính chọn lọc băng rộng được coi là quan trọng trong sự tiến hoá của
các con đường sinh tổng hợp [
22. Firn, Richard. The Screening Hypothesis - a new
explanation of secondary product diversity and function.].
6.3.5 Cofactor và coenzym
Cofactor-Tác nhân hỗ trợ


Hình 6.5- Mô hình không gian (Space-filling model) của coenzym NADH
Coenzym là các phân tử nhỏ, chúng có chức năng vận chuyển các nhóm, phân tử
cơ chất từ enzim này đến enzim khác [
40. AF Wagner, KA Folkers (1975) Vitamins and
coenzymes. Interscience Publishers New York
]. Một số chất hoá học, ví dụ riboflavin,
thiamin
và folic axit là các vitamin, chúng không thể tổng hợp trong cơ thể mà chỉ
có trong thức ăn. Các nhóm cần vận chuyển bao gồm ion hydrua
(H
-
) được vận
chuyển bởi NAD hoặc NADP
+
, nhóm axetyl được vận chuyển bởi coenzym A,
nhóm formyl, metenyl hay metyl được vận chuyển bởi folic axit
và nhóm metyl
được vận chuyển bởi S-adenosylmetionin
.
Vì coenzym cũng có thể chuyển hoá trong phản ứng enzim, vì vậy có thể coi chúng
là các cơ chất đặc biệt, và khá nhiều enzim cần tới chúng mới phát huy được hoạt
tính. Ví dụ, hiện nay đã tìm được tới 700 enzym sử dụng coenzym là NADH [
41.
BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System
]. Coenzym có thể được tái tạo
để tồn tại trong cơ thể ở mức ổn định, ví dụ NADPH được tái sản xuất thông qua
chu trình sinh hoá pentoza phosphat (pentose phosphate pathway
) và S-
adenosylmetionin bởi men metionin adenosyltransferaza.

trúc của tâm sao cho thuận lợi nhất cho hoạt động xúc tác của tâm. Trong một số
trường hợp, ví dụ các men glycosidase, phân tử cơ chất cũng thay đổi cấu hình
chút ít để phù hợp với tâm hoạt động [
25. Vasella A, Davies GJ, Bohm M. (2002).
"Glycosidase mechanisms.". Curr Opin Chem Biol. 6 (5): 619–629
].
Enzym có độ chọn lọc gần như tuyệt đối. Ví dụ zymaza chiết từ nấm men xúc tác
phản ứng lên men dextrose rất mạnh hoàn toàn không lên men được đường mía.
6.3.7 Nhiệt động học

http://www.ebook.edu.vn
Xét giản đồ năng lượng của một phản ứng sinh hoá, ví dụ phản ứng ôxi hoá glucô
để tạo năng lượng. Trường hợp không xúc tác hàng rào năng lượng lớn hơn nhiều
so với trường hợp phản ứng enzim. Điều này có nghĩa là để leo tới trạng thái
chuyển tiếp trường hợp đầu cần cấp nhiều năng lượng cho các phân tử để chúng có
thể chuyển thành trạng thái chuyể
n tiếp. Trong trường hợp phản ứng enzim, nhờ
tương tác đặc thù nó dễ dàng tạo phức chuyển tiếp với chi phí năng lượng rất thấp,
nhờ đó phản ứng có thể xảy ra ở nhiệt độ thường.
Tương tự như các xúc tác hoá học, enzym không thể thay đổi cân bằng hoá học,
chúng chỉ tăng tốc độ đạt cân bằng. Trong thế giới enzim cũng có trường hợp phản
ứng kèm nhau, đó là trường hợp một phản ứng enzim rất thuận về mặt nhiệt động
có thể kéo theo một phản ứng khác nghịch về mặt nhiệt động. Ví dụ, sự thuỷ phân
ATP
thường kèm theo nhiều phản ứng khác.

Hình 6.8- Mô hình dạng băng (Ribbon-diagram) của carbonic anhydraza II. Hình cầu xám ở
giữa tâm hoạt động là cofactor zinc
(lấy từ PDB 1MOO)
Enzym xúc tác cho phản ứng thuận và nghịch tương tự nhau, điều này có nghĩa là

6.3.8 Động học enzim
Cơ chế của phản ứng enzym là cơ chế tạo phức hoạt động được mô tả trên sơ đồ
sau: http://www.ebook.edu.vn
k
1
Cơ chất (S) + Enzym (E) ES (i)
k’
1

k
2

ES → P + E (ii)
Trong đó bước một (i) là cân bằng tạo phức ES, bước hai (ii) là bước phân huỷ
phức tạo sản phẩm P và tái tạo E cho chu kì phản ứng tiếp theo.
Trong thực tế nồng độ cơ chất thường lớn hơn nhiều so với nồng độ enzym, vì vậy
phần cơ chất tham gia tạo phức ES rất nhỏ. Nồng độ tổng của enzym [E]
T
được coi
là tổng của enzym [E] và nồng độ phức [ES], nghĩa là:
[E]
T
= [E] + [ES]
Áp dụng nguyên lí nồng độ ổn định cho ES ta có:
k
1
[E][S] – k’

kk
SEk
EE
T
+
+=

Rút ra:
[]
(
)
[
]
[]
Skkk
Ekk
E
T
12
'
1
2
'
1
++
+
=
(2)
Thế vào (1) ta có biểu thức tính [ES]:


]
[]
SK
ESk
S
k
kk
ESk
Skkk
ESkk
M
TTT
+
=
+
+
=
++
2
1
2
'
1
2
12
'
1
21
(5)
Trong đó K

2
[E]
T
.
Thay k
2
[E]
T
=

W
max
vào phương trình (5) ta có:
W=
[]
[]
SK
S
M
m
+
W
(8)
Phương trình (8) là phương trình Michaelis
−
Menten.
Đặt W = (1/2)W
m
ta dễ dàng chứng minh được:
K

+=
(10)
Đo tốc độ phản ứng ở các nồng độ cơ chất khác nhau, dựng đồ thị (1/W) - 1/[S] ta
thu đựoc đường thẳng cắt trục tung tại (1/W
m
) và độ dốc = (K
M
/W
M
). Từ đây ta tính
được giá trị của W
m
và K
M
.
http://www.ebook.edu.vn

Hỡnh 6.10- th Lineweaver Burk xỏc nh W(R)
max
v K
M
Phơng trình (8) có thể chuyển thành:
WK
M
+ W[S] = W
max
[S]
WK
M
= W

, mol/ 30,8 14,6 8,57 4,60 2,24 1,28 0,32
W.10
8
, (mol/).s

1
20,0 17,5 15,0 11,5 7,5 5,0 1,5
Xác định W
max
và K
M
Dùng:
W
1
= f






]S[
1
và
]S[
W
= f(W)
10
8
.W, (mol/).s

10
3
.[S]

1
,(mol/)

1
10

8
W,mol/.s

1
[
S
]
max
max
K
W
1
W
tg =
1
W
tg =1,98.10 s

http://www.ebook.edu.vn
Tõ (a): tgα =
max
W
K
= 1,98.10
4
.s

max
W
1
= 0,45.10
7
(λ/mol).s
§å thÞ (b) cho sè liÖu tèt h¬n v× ph©n bè ®iÓm thùc nghiÖm ®Òu h¬n.
tgα = −
K
1
= −0,218.10
3
(mol/l)
−
1

K
W
max
= 5,0.10
−

b
k
1
|| k
1
’ K’
a
||
EH
2
S == EHS == ES
↓
k
2

EH + P
Khi pH giảm về phía môi trường axit mạnh các cân bằng sẽ chuyển dịch sang trái,
dạng phức EH
2
S sẽ chiếm ưu thế, tốc độ phản ứng sẽ giảm vì nồng độ phức EHS
sẽ thấp. Ngược lại, khi pH chuyển về phía bazơ mạnh dạng phức ES sẽ chiếm ưu
thế, khi đó EHS là dạng tạo sản phẩm sẽ thấp, tốc độ phản ứng sẽ nhỏ. Ở giá trị pH
trung gian, khi dạng phức EHS chiếm ưu thế ta có tốc độ
sẽ là maximum. Nếu áp
dụng nguyên lí nồng độ ổn định cho sơ đồ này sẽ thu được phương trình tốc độ rất
phức tạp, khó áp dụng trong thực tế để kiểm tra bằng thực nghiệm.
Nếu đơn giản hoá cơ chế trên bằng cách bỏ qua các cân bằng EH
2
+S = EH
2

mol/L
W
max
= 4,6.10
−
7
mol/L.s
K
M
= 4,6.10
−
3
mol/L
W
max
= 2,3.10
−
7
mol/L.s
http://www.ebook.edu.vn
EH + P
Áp dụng nguyên lí nồng độ ổn định cho sơ đồ này ta thu được phương trình tốc độ:
Tốc độ =
[
]
[
]
[]
[]
[]

b
a
K
H
H
K
K
K
H
H
K
SEk
(11)???
Khi tiến hành thí nghiệm với các nồng độ [S] khác nhau ở các giá trị pH cố định ta
xác định được các giá trị k
2
, K
M
, Ka, K’
a
, K
b
và K’
b
.

Hình 6.11- Sự phụ thuộc tốc độ phản ứng enzim vào pH

Trong thực tế sự phụ thuộc tốc độ phản ứng enzim vào pH thường có dạng như
Hình 6.11.

2+
hoạt tính enzim sẽ giảm mạnh. Trường hợp chất ức chế tương tác
bất thuận nghịch với enzim chúng được coi là chất độc. Với các enzim peroxidaza,
catalaza, và cytochrome oxidaza thì chất độc là HCN, H
2
S, và azit. Một số dược
phẩm có tác dụng tương tự chất ức chế những loại enzim cụ thể.
http://www.ebook.edu.vn
Trong phản ứng xúc tác enzym Inh có thể tương tác thuận nghịch hoặc bất thuận
nghịch với enzym hoặc với phức hoạt động. Trong các tương tác bất thuận nghich
chất ức chế tạo sản phẩm mới với enzym, thực tế là chuyển thành chất khác, bằng
cách đó vô hiệu hoá enzym. Trong phản ứng ức chế thuận nghịch chất ức chế tạo
phức
Inh-enzym. Tuỳ vào các đặc trưng của tương tác này ta có ba kiểu ức chế
thuận nghịch.
1. Ức chế cạnh tranh
Khi chất ức chế và cơ chất có cấu trúc gần tương tự nhau chất ức chế sẽ cạnh tranh
trong phản ứng với enzym để tạo phức trung gian, vì vậy nồng độ phức trung gian
để tạo sản phẩm ES bị giảm, làm giảm tốc độ phả
n ứng. Cơ chế phản ứng loại này
như sau:
k
1
E + S ES (i)

k’
1
k
I
E + Inh EInh (ii) K

Thế [ES] từ (v), [EInh] từ (vi) vào (iv) ta có biểu thức tính [E] từ [E]
T
:
[E] =
[
]
[] [ ]
InhKKSK
EK
IMM
T
M
++
(vii)
Tốc độ phản ứng bằng tốc độ giai đoạn phân huỷ phức [ES] nên ta có:
Tốc độ =
[]
ESk
2
(viii)
Phối hợp (v), (vii) và (viii) ta thu được phương trình tốc độ phản ứng:
Tốc độ = k
2
[]
2
'
1
1
kk
Sk

1
k
kk
K
M
+
=
là hằng số Michaelis-Menten.
Phương trình (12) chuyển về phương trình kiểu Lineweaver-Burk có dạng:

[]
[
]
{
}
[] []
SEk
InhKK
Ek
T
IM
T
1
1

1
W
1
22
+

đồng nghĩa với hằng số Michaelis-Menten khi có
mặt chất ức chế. Từ phương trình (13) quy luật của phản ứng trong trường hợp này
cũng không khác về mặt nguyên tắc so với phản ứng enzym thông thường, điểm
khác biệt nằm ở giá trị K
M
đã tăng thêm (1 + K
I
[Inh]) lần. Từ độ dốc và điểm cắt
trục tung của đồ thị thực nghiệm (1/W) – (1/[S]) ta xác định được k
2
và K
M
’
. Khi
biết giá trị K
M
(từ thí nghiệm không có ức chế) ta có thể xác định được K
I
.
2. Ức chế không cạnh tranh (phản ứng với ES)
Trong ức chế không cạnh tranh Inh tạo phức với phức ES tạo phức mới không hoạt
động InhES:
k
1
E + S ES (i)
k’
1
k
I
ES + Inh InhES (ii) K