i
LỜI CAM ĐOAN
Tôi xin cam đoan đây là công trình nghiên cứu của chúng tôi. Các số liệu, kết
quả nêu trong luận văn là trung thực và chưa từng được công bố ở bất kỳ hình thức
nào khác. Tác giả luận văn
ii
LỜI CẢM ƠN
Để hoàn thành Luận văn này
Trước hết tôi xin gửi tới Ban Giám hiệu Trường Đại học Nha Trang, Ban Chủ
nhiệm Khoa Công nghệ Thực phẩm sự kính trọng, niềm tự hào được học tập và nghiên
cứu tại trường trong những năm qua.
Sự biết ơn sâu sắc nhất tôi xin được giành cho: TS. Võ Hoài Bắc - Viện Công
nghệ sinh học - Viện Khoa học và Công nghệ Việt Nam: Số 2- Hoàng Quốc Việt - Cầu
Giấy - Hà Nội và TS. Nguyễn Minh Trí - Khoa Công nghệ Thực phẩm - Trường Đại
học Nha Trang đã tận tình hướng dẫn và động viên tôi trong suốt quá trình thực hiện
Luận văn.
Xin cảm ơn quý thầy cô giáo trong khoa Công nghệ Thực phẩm đã tận tình giúp
đỡ và tạo điều kiện cho tôi trong suốt thời gian qua. Xin cảm ơn các thầy cô phản biện
đã cho tôi những lời khuyên quí báu để công trình nghiên cứu được hoàn thành có chất
lượng.
Đặc biệt xin được ghi nhớ tình cảm, sự giúp đỡ của gia đình và bạn bè luôn
luôn chia sẻ cùng tôi trong quá trình nghiên cứu.
2.2.2. Xác định hoạt độ protease theo phương pháp Anson cải tiến 20
2.2.3. Định lượng Chondroitin sulfate bằng so màu với Dimethylmethylene
blue theo Farndale và cộng sự 21
iv
2.2.4. Xác định hàm lượng protein theo phương pháp Lowry 22
2.2.5. Phương pháp sinh học tách chiết Chondroitin sulfate 23
2.2.6. Xác định một số tính chất và chất lượng của chế phẩm Chondroitin
sulfate 23
2.2.6.1. Xác định độ bền nhiệt của chế phẩm Chondroitin sulfate 23
2.2.6.2. Xác định độ bền acid của chế phẩm Chondroitin sulfate 23
2.2.6.3. Phương pháp xác định hàm ẩm 24
2.2.6.4. Xác định vết kim loại nặng: gửi mẫu kiểm tại Viện Hóa Học 24
2.2.7. Bố trí thí nghiệm 24
2.2.7.1. Sơ đồ bố trí thí nghiệm thu nhận và tinh sạch Chondroitin sulfate 24
2.2.7.2. Sơ đồ bố trí thí nghiệm chọn điều kiện tối thích cho hoạt động của
protease ngoại bào B26 . 26
2.2.7.3. Sơ đồ bố trí thí nghiệm chọn điều kiện tối ưu cho hoạt động của
chế phẩm ETM 29
2.3. Phương pháp xử lý số liệu 31
CHƯƠNG III : KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN 32
3.1. Xác định hàm lượng Chondroitin sulfate trong sụn cá đuối (Dasyatis
kuhlii) và cá nhám (Carcharhinus sorrah) ở Việt Nam 32
3.2. Lựa chọn nguồn enzyme thích hợp 33
3.2.1. Nghiên cứu ứng dụng chế phẩm protease từ chủng B26 để thủy phân
sụn cá 34
3.2.1.1. Nghiên cứu các điều kiện tối ưu cho hoạt động của chế phẩm
protease từ chủng B26 34
3.2.2. Nghiên cứu ứng dụng chế phẩm protease ETM để thủy phân sụn cá và
chiết rút Chondroitin sulfate 36
3.2.2.1. Ảnh hưởng của nhiệt độ 36
Bảng 1.3. Hàm lượng CS được tách từ các nguồn sụn khác nhau 10
Bảng 2.1. Xác định đường cong chuẩn của tyrosine 21
Bảng 2.2. Xác định đường cong chuẩn CS4 22
Bảng 2.3. Xác định đường cong chuẩn protein 23
Bảng 3.1. Hàm lượng CS trong các mẫu sụn cá đuối và cá nhám Việt Nam 33
Bảng 3.2. Hiệu quả thuỷ phân sụn cá trong 48 giờ của các protease 40
Bảng 3.3. Ảnh hưởng của nồng độ ethanol đến hiệu suất thu hồi CS 42
Bảng 3.4. Hàm lượng CS trong chế phẩm tinh sạch sơ bộ 42
Bảng 3.5. So sánh khả năng chiết rút CS từ sụn cá bằng phương pháp hóa học và
bằng phương pháp sinh học 43
Bảng 3.6. Hiệu suất tủa GAGs 44
Bảng 3.7. Hiệu suất thu hồi CS bằng tủa ethanol 45
Bảng 3.8. Hiệu suất thu CS tinh sạch 45
Bảng 3.9. Hàm lượng một số kim loại nặng trong chế phẩm CS 49
Bảng 3.10. Một số chỉ tiêu phân tích chế phẩm CS 49
Bảng 3.11. Sơ lược tính giá thành cho 100g CS tinh sạch (hàm lượng CS ~ 90%)
từ sụn cá nhám, cá đuối 50
Bảng 3.12. Sơ lược tính giá thành cho 100g CS thô (hàm lượng CS 51,8%) sụn
cá nhám, cá đuối 51
vii
DANH MỤC HÌNH
Trang
Hình 1.1. Cấu trúc hoá học của một đơn vị trong chuỗi CS 5
Hình 1.2. Cấu trúc mạch của các CS 5
Hình 3.1. Ảnh hưởng của pH đến hoạt tính protease của chủng B26 34
Hình 3.2. Ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt tính protease của chủng B26 35
Hình 3.3. Ảnh hưởng của thời gian lên quá trình thuỷ phân sụn cá của protease
từ chủng B26 35
Hình 3.4. Ảnh hưởng nồng độ protease của chủng B26 lên quá trình thủy phân
1
MỞ ĐẦU
Hiện nay, nước ta có khoảng 300 cơ sở chế biến thủy sản và 200 nhà máy
chuyên sản xuất các sản phẩm đông lạnh phục vụ xuất khẩu. Theo báo cáo “Đánh giá
tác động môi trường trong lĩnh vực thủy sản năm 2002” thì tổng lượng chất thải rắn
như: đầu, xương, da, vây, vẩy… từ các nhà máy chế biến thủy sản được ước tính
khoảng hàng trăm tấn/năm
[63].
Nhiều dược liệu quý đã được chiết xuất từ phế thải
của các nhà máy chế biến thuỷ sản như glucosamine được chiết xuất từ vỏ tôm
[35;
39], c
hondroitin từ sụn cá mập
[44].
Điều đáng chú ý là trong sụn cá thường có hàm
lượng chondroitin sulfate cao hơn các đối tượng nghiên cứu khác. Vì vậy, việc điều
tra và nghiên cứu nguồn dược liệu từ phế thải sau chế biến thủy sản là rất cần thiết,
không những giải quyết được vấn đề ô nhiễm môi trường mà còn tận dụng được
nguồn dược liệu, giảm giá thành nhập khẩu thuốc.
Chondroitin sulfate (CS) là thành phần cơ bản cấu tạo nên sụn khớp, CS còn có
mặt trong các tổ chức sợi chun (gân, cơ, dây chằng…) tạo sự vận động linh hoạt và
tính đàn hồi trong hoạt động khớp, tạo độ bền khi bị nén ép. CS có tác dụng hỗ trợ
điều trị các bệnh lý về xương khớp. CS làm tăng sản xuất chất nhầy và khả năng bôi
trơn của dịch khớp, đảm bảo chức năng dinh dưỡng và sự vận động linh hoạt của
khớp. Vì vậy, CS giúp giảm và ngăn chặn quá trình thoái hoá khớp
[15]
. CS còn có
vai trò bảo vệ sụn khớp bằng ức chế các enzym phá huỷ sụn khớp như collagenase,
- Nghiên cứu một số tính chất của chế phẩm CS tinh sạch.
Ý nghĩa khoa học của đề tài.
Lần đầu tiên nghiên cứu một cách có hệ thống việc tìm chọn các thông số cho
quy trình tách chiết chondroitin sulfate từ sụn cá nhám và cá đuối, vì vậy là nguồn bổ
sung các tư liệu có tính khoa học về các tính chất dược lý của CS. Các kết quả thu
được của đề tài sẽ bổ sung hữu ích nguồn tài liệu phong phú cho các nhà nghiên cứu
các sản phẩm có giá trị gia tăng từ phế thải thuỷ sản.
Ý nghĩa thực tiễn của đề tài:
Kết quả nghiên cứu của đề tài là cơ sở cho các nhà thực nghiệm thử nghiệm sử
dụng các chất có tính dược học vào đời sống con người, góp phần nâng cao giá trị sử
dụng của sụn cá.
3
CHƯƠNG I
TỔNG QUAN TÀI LIỆU
1.1. Sụn động vật
Sụn động vật là loại mô liên kết đặc tồn tại trong cơ thể động vật có xương
sống, cũng như ở động vật không xương sống (sam, sên biển và động vật chân đầu
(cephalopod) )
[63]
Trong cơ thể người và các loài động vật có xương sống khác, sụn có ở nhiều bộ
phận như các khớp, xương sườn, tai, mũi, ống hô hấp, đĩa đệm cột sống… Sụn là phần
chính trong bộ xương của bào thai, nhưng nó sẽ biến đổi thành xương khi cơ thể
trưởng thành. Các loài cá sụn (chondrichthyes) như cá mập, cá đuối là những loài động
vật có xương sống nhưng bộ xương chứa hoàn toàn sụn cả khi ở tuổi trưởng thành.
Sụn khác biệt ở chỗ chỉ chứa một loại tế bào, không có mạch máu, không chứa các tế
bào thần kinh (aneurol) và không chứa hệ bạch huyết (alymphatic)
glycosaminoglycan (GAG) ngoại bào được tìm thấy trong tự nhiên như một polime
mạch thẳng gồm các đơn vị cơ bản cấu tạo bởi 2 đường (disaccharide) N-acetyl-D-
galactosamine (GalNAc) và D-glucuronic acid (GlcA) xen kẽ nhau (polymeric D-
galactosamine and D-glucuronic acid), các gốc đường này được sulfate hoá hay
không bị sulfate hoá
[23]
, một số gốc GlcA bị epime hoá thành L-iduronic acid
(IdoA). CS là một polime có phân tử lớn gồm 15-150 đơn vị cấu trúc 2 đường đơn của
GlcA và GalNAc. Khối lượng phân tử của CS thường biến động trong khoảng
10.000 - 100.000 Dalton
[29]
.
Kato (1994) và Bernfield (1999) đã nhận thấy CS thường gắn với các
protein bằng liên kết o-glycosid tạo thành một proteoglycan (PG) (glucoprotein),
là hợp chất hữu cơ thuộc nhóm mucopolysaccharide
[14]
.
Sự kết hợp giữa nhóm sulfate (SO
4
2-
) của gốc đường với các nhóm carboxyl
(-COO
-
) của gốc đường acid làm cho phân tử chondroitin có mật độ điện tích âm
rất cao (anionic polysaccharide) dễ dàng liên kết đồng hoá trị với các protein trong
cấu tạo của PG. Chuỗi CS được gắn với nhóm -OH của gốc serine ở một số protein.
Các protein gắn chọn lọc chính xác như thế nào với GAG vẫn chưa được làm sáng
tỏ. GAG được tổng hợp trong mạng lưới nội bào và trong thể Golgi. Sự gắn kết
của chuỗi GAG bắt đầu với 4 gốc đường đơn theo phương thức cố định là Xyl-
Gal-Gal-GlcA; xylose được gắn với protein trong mạng lưới nội bào, còn các phân
n
:
Hình 1.1. Cấu trúc hoá học của một đơn vị trong chuỗi CS.
Chondroitin-4-sulfate: R
1
= H; R
2
= SO
3
H; R
3
= H.
Chondroitin-6-sulfate: R
1
= SO
3
H; R
2
, R
3
= H.
n
Hình 1.2. Cấu trúc mạch của các CS
Chondroitin có 3 loại chính là A, B và C chúng đặc trưng bởi số lượng và vị
trí của nhóm sulfate trong nhóm disaccharide lặp lại của chuỗi polysaccharide.
Chondroitin sulfate A: gốc sulfate gắn ở vị trí C-4 (chondroitin-4-sulfate, CS4), có
nhiều ở mô sụn, CS có thể kết hợp với protein tạo nên chondromucoit. Chondroitin
6
sulfate C: gốc sulfate gắn ở vị trí C-6 (chondroitin-6-sulfate, CS6). Chondroitin
các CS được tóm tắt trong bảng 1.2.
Bảng 1.2: Phân loại chondroitin sulfate
Tên Vị trí bị sulfate hoá Tên phân loại
Chondroitin sulfate A
Carbon 4 của đường - N-
acety-D-galactosamine
(GalNAc)
Chondroitin-4-sulfate (CS4); ở người
có trong: sụn khớp, giác mạc, da, th
ành
mạch
Chondroitin sulfate B
( Dermatant sulfate)
Carbon 4 của GalNAc –
L-iduronic acid
Chondroitin-4-sulfate (CS4)
Chondroitin sulfate C
Carbon 6 của GalNAc Chondroitin-6-sulfate (CS6)
Chondroitin sulfate D
Carbon 2 của glucuronic
acid and 6 của GalNAc
Chondroitin-2,6-sulfate (C2,S6)
Chondroitin sulfate E
Carbons 4 và 6 của
GalNAc
Chondroitin-4,6-sulfate (C4,S6)
CS tinh chế là chất bột màu trắng hoặc trắng ngà, hoà tan tốt trong nước vì
tuy nhiên, đã xuất hiện việc phá vỡ các liên kết glycoside của CS
khi thu nhận CS.
Phương pháp sinh học dùng enzym để thuỷ phân mô sụn là phương pháp có
hiệu quả để thu nhận CS không bị biến đổi về cấu trúc, giữ được hoạt tính sinh học
của chúng và làm giảm thiểu ô nhiễm môi trường do các hoá chất (muối, kiềm,
acid ) gây nên. Nhiều nghiên cứu đã sử dụng các protease (papain, actinase,
pronase…) để thuỷ phân sụn giải phóng GAG khỏi các protein liên kết. Sau khi loại
bỏ protein thì CS được tách ra và tinh sạch. Phương pháp này đã được dùng để thu
nhận GAG từ da cá Labeo rohita
[51]
, sụn của mực
[61]
, cá mập
[44]
, cá sấu, cá đuối
Các chuỗi dài hydrophilic polymers GAG không tan trong ethanol, cetone và
methanol, vì vậy có thể sử dụng các dung môi này để thu CS thô. Một số nghiên
cứu cho thấy ethanol 60-70% tủa được hàm lượng CS cao nhất và tách CS với một
số polysaccharide khác
[55].
1.2.2.2. Các phương pháp tinh chế Chondroitin sulfate
Chế phẩm CS thô thu được còn chứa một lượng tạp chất nào đó như
collagen, cặn protein, hyaluronic acid, muối khoáng Cho nên cần phải tiến hành
các bước tinh sạch tiếp theo để loại các tạp chất trên.
Để thu CS có thể sử dụng các muối của ammonium như cetylpyridium
chloride (CPC) hoặc cetyltrimethylamnonium bromide (CTAB) để tạo phức tủa với
9
các GAG và các polysacharid khác, các collagen phần lớn sẽ bị loại bỏ trong giai
đoạn này
[28].
thành. Đây là nguồn nguyên liệu dễ kiếm và có chứa thành phần CS. Cho đến nay, tại
Việt Nam chưa có công trình nào nghiên cứu tách chiết CS từ sụn cá đuối và cá nhám.
Vì phân tử CS rất đa dạng và phức tạp, cho nên mới chỉ tổng hợp được các
mạch oligosaccharid ngắn có trình tự giống một đoạn mạch CS: tổng hợp được một
số CS tetrasaccharid [28], có khả năng kích thích sự phát triển và phân hoá của
neron trong khi đó disaccharid không có tác dụng trên. Vì vậy, các CS chủ yếu
được tách chiết từ các nguồn nguyên liệu tự nhiên
Xác định hàm lượng CS theo sự thay đổi quang phổ hấp thụ của chất màu
DMMB (1,9-dimethylmethylene blue) khi nó gắn với CS. Hoà tan bột CS khô vào
nước đã loại ion để nhận dung dịch 8-12% (w/v) và xác định hàm lượng CS của
dung dịch theo Farndale và cộng sự dùng CS4 và CS6 tinh khiết làm chất chuẩn, và
đo độ hấp thụ của dung dịch màu ở bước sóng 525nm trên máy quang phổ
[19]
.
10
Hàm lượng CS được thu nhận từ các nguồn nguyên liệu sụn khác nhau qua
các phương pháp đã mô tả được tóm tắt trong bảng 1.3.
Bảng 1.3. Hàm lượng CS được tách từ các nguồn sụn khác nhau [21].
STT Nguyên liệu CS4 (%) CS4 (%) Loại CS
1 Vây cá mập 9,60 ± 1,05 8,76 ± 0,96 CS6,CS4
Cá sấu:
Sụn lưỡi 14,84 ± 0,38 13,54 ± 0,35 CS6,CS4
Xương sườn 5,56 ± 0,96 5,08 ± 0,87 CS6,CS4
Xương ức 11,55 ± 0,88 10,54 ± 0,80 CS6,CS4 2 Cổ họng 9,51 ± 1,99 8,68 ± 1,81 CS6,CS4
[12]
.
Điều trị CS với liều 800 mg/ngày trong 3 tháng với liệu trình 2 đợt một năm
có tác dụng giảm đau và cải thiện chức năng rõ rệt ở bệnh nhân bị viêm khớp
[38
;
60]
.
Các nghiên cứu dược lý tại châu Âu trong khoảng 10 năm gần đây cho thấy
CS được sử dụng điều trị cho bệnh nhân đã không có một phản ứng phụ nào
nghiêm trọng xảy ra
[30]
.
+ Bệnh mắt:
CS là chất sinh lý của giác mạc duy trì độ trong suốt cho mắt, tạo độ nhớt
thích hợp và bồi bổ nội mô giác mạc, nuôi dưỡng các tế bào giác mạc mắt, tái tạo
lớp phím nước mắt trước giác mạc, tăng cường độ đàn hồi của thấu kính, chống
tình trạng khô mắt. Mac Rae và cộng sự đã chỉ ra CS có tác dụng giảm sự tổn
thương thấu kính mắt. CS được dùng trong thuốc nhỏ mắt để phòng ngừa và điều trị
các tình trạng khô mắt, mỏi mắt, thoái hoá võng mạc
[27]
. Ngoài ra CS còn được sử
dụng để điều chế chất nhầy thường được dùng trong phẫu thuật lấy thủy tinh thể và đặt
thủy tinh thể nhân tạo nhằm bảo vệ biểu mô và nội mô của giác mạc
[7]
. Công ty
TNHH ROHTO-MENTHOLATUM (Việt Nam) sản xuất thuốc nhỏ mắt New V.Rohto
có chứa CS chữa các bệnh: mỏi mắt, xung huyết kết mạc, bệnh mắt do tia cực tím hay
các tia sáng khác, nhìn mờ do tiết dịch, mắt ngứa, viêm mi
+ Các bệnh khác
chống đông máu.
CS có tác động điều khiển tế bào. CS làm tăng sinh một số loại tế bào bạch cầu,
tăng tổng hợp RNA trong tế bào sụn nuôi cấy do đó làm tăng tổng hợp proteoglycogens
và collagens, thúc đẩy sự tích luỹ hyalin trong gan, tuỵ và hạt lympho
[63]
.
1.3. Protease
Protease là những enzym xúc tác quá trình thuỷ phân mối liên kết peptit của các
peptit hoặc protein. Trong các protease, protease tiêu hóa được nghiên cứu sớm hơn cả. Từ
thế kỉ XVIII, nhà tự nhiên học người Pháp Reomur đã phát hiện ra trong dich dạ dày của chim
ăn thịt có tác dụng tiêu hoá thịt. Corvisart (1857) đã tách được tripxin từ dịch tụy. Đó là
protease đầu tiên nhận được ở dạng chế phẩm. Sau đó, Bruke đã tách pepxin từ dạ dày chó
(1861)… Ngoài ra, thời bấy giờ người ta cũng đã có những quan sát đầu tiên về protease trong
máu. Các protease ở thực vật được phát hiện muộn hơn và Warts được coi là người đầu tiên
tách được protease ở thực vật vào năm 1879. Đó là papain từ đu đủ (Carica papaya). Đến nửa
đầu thế kỉ 20, người ta phát hiện thêm các peptithydrolase khác là bromelain ở dứa, catepxin ở
mô cơ động vật. Tuy nhiên nguồn protease chủ yếu là từ các vi sinh vật, đặc biệt từ các vi sinh
vật Bacillus, Aspergilus, Streptomyces…Các vi sinh vật này thường tổng hợp nhiều protease
khác nhau.
Cùng với những hiểu biết về protease, việc phân loại và gọi tên các protease
cũng thay đổi qua các thời kỳ. Năm 1960, Harley phân chia protease thành 4 nhóm
theo cơ chế xúc tác, nhưng do có những hiểu biết mới về mặt hoá học của trung tâm
xúc tác ở các nhóm này nên Barrett (1980) đã sửa đổi cho phù hợp và được uỷ ban
danh pháp hoá sinh quốc tế công nhận (1984). Theo Barrett, tên gọi của 4 nhóm
protease này bao gồm tên của acid amin quan trọng nhất đối với vai trò xúc tác
trong trung tâm hoạt động và theo đó chúng được chia thành 4 nhóm nhỏ Chúng là
các enzym thuộc nhóm 3-hydrolases (thuỷ phân), và phân nhóm 3.4 - peptide
hydrolases (thuỷ phân peptide) hay peptidases, có ký hiệu chung là nhóm EC 3.4.
Theo tên của acid amin quan trọng nhất hay nhóm hoạt chất đóng vai trò xúc tác
13
trypsin, chymotrypsin, pepsin và rennin từ tuyến tuỵ, dạ dày Tuy nhiên, nguồn
14
nguyên liệu để thu các enzym này cũng bị hạn chế vì phụ thuộc nhiều vào sự phát
triển của ngành chăn nuôi
[16]
.
Khối lượng protease thực vật và động vật thu được không có khả năng đáp
ứng nhu cầu ngày càng tăng của thực tiễn cho nên các protease từ vi sinh vật (vi
khuẩn, nấm, virut ) đang được quan tâm đặc biệt. Riêng protease vi khuẩn chiếm
trên 40% thị phần enzym toàn cầu. Đặc điểm ưu việt là chúng có tất cả các đặc tính
cần thiết cho các ứng dụng về công nghệ sinh học, nguồn nguyên liệu lại vô cùng
lớn, đa dạng và phong phú, hơn nữa quy trình thu nhận lại ít tốn kém về thời gian
và chi phí, hạ được giá thành Trong phạm vi đề tài này chỉ đề cập tới nhóm
protease của vi khuẩn là những vi sinh vật sản sinh nhiều loại protease ngoại bào
đang được ứng dụng rộng rãi trong công nghệ dược phẩm, dệt may, tẩy rửa, thực
phẩm và xử lý phế thải.
Đa số các protease thương mại từ vi khuẩn chủ yếu thuộc loại enzym trung
tính và kiềm được sản suất từ chi (giống) Bacillus. Các protease vi khuẩn trung tính
hoạt động trong dải pH hẹp (pH 5-8) và nhiệt độ tương đối thấp, chúng làm giảm vị
đắng (so với protease động vật) cho các sản phẩm thuỷ phân protein, có ái lực cao
với các amino acid kỵ nước nên nó được ưa chuộng cho công nghệ chế biến thực
phẩm và sữa. Một số protease trung tính thuộc protease chứa kim loại nên đòi hỏi
các ion kim loại hoá trị 2 cho hoạt động của chúng. Các protease vi khuẩn mang
tính kiềm có hoạt độ cao ở pH cao (pH 10) và có đặc thù về phổ cơ chất rộng, nhiệt
độ tối ưu khoảng 60
o
C cho nên rất thích hợp cho công nghệ giặt tẩy
[22]
.
Ở nước ta việc nghiên cứu và sử dụng protease đã được bắt đầu từ những
mai hay vỏ cuat các loài sinh vật tầng đáy như ốc, trai, hàu, động vật giáp xác, và
một vài loài cá, phụ thuộc vào từng loài. Cá ó nạng hải ăn các thức ăn là động vật
phù du.
Cá đuối được chia thành 2 bộ:
- Bộ Cá đuối thường (Rajiformes) không có cơ quan phát điện. B
ộ c
á này
trông giống như cá mập, có đuôi để bơi và các vây ức nhỏ hơn so với phần lớn các
loài cá đuối khác. Các vây ức của chúng gắn với phần trên của mang như ở mọi loài
cá đuối khác, làm cho chúng có bề ngoài với đầu rộng. Chúng có mõm dài, phẳng
với một hàng các tấm răng ở cả hai hàm. Mõm chúng dài tới 1,8 mét (6 ft), và rộng
30 cm (1 ft), được dùng để chém và xiên qua các con cá nhỏ cũng như để thăm dò
trong bùn nhằm tìm kiếm các sinh vật ẩn nấp trong đó. Cá đao có thể tiến vào các
sông và hồ nước ngọt. Một vài loài dài tới 6 mét (20 ft). Bộ CĐ thường gồm nhiều
họ: CĐ đĩa (Platyrhinidae), CĐ bướm (Gymnuridae), ngoài ra còn có các họ cá ó,
có hình dạng như hình con chim, là loài cá đắt nhất do thịt của chúng rất ngon như
16
cá ó thường (Myliobatidae), cá ó dơi (Mobulidae), cá ó một hàng răng
(Aetobatidae), cá ó mõm bò (Rhinopteridae).
- Bộ CĐ điện (Torpediniformes) có cơ quan phát điện, có hình dạng như cây
đàn ghi ta, nếu đâm chúng bằng xiên sắt tay sẽ bị tê giật như điện giật. Cá đuối điện
có các cơ quan phát ra điện trong các tấm vây ức. Các cơ quan này được sử dụng để
phóng ra tia điện nhằm làm tê liệt con mồi và để phòng ngự. Dòng điện này đủ
mạnh để làm con người bất tỉnh, và những người Hy Lạp cùng La Mã cổ đại sử
dụng các loài cá này để điều trị chứng đau đầu.
Bộ CĐ điện có 2 họ: CĐ điện hai vây lưng (Torpedinidae) và CĐ điện một
vây lưng (Narkidae).
Cá đuối rất đa dạng, nặng từ vài kilôgam đến trên một tấn, dài từ vài chục
centimet đến 6 - 7m, phần lớn là cá đáy, ăn chủ yếu các loài động vật trôi nổi, động
vật đáy, thân mềm, giáp xác, cá con. Ở Việt Nam, đã phát hiện 33 loài, thuộc 16
ra khỏi bằng mang cung. Những gì mắc lại tại mang lược được nó nuốt hết. Cá nhám
có thể luân chuyển nước với tốc độ tới 1,7 L/s (3,5 panh (pint) Hoa Kỳ/s). Tuy nhiên,
cá nhám là loài tích cực săn mồi và chúng phát hiện các mục tiêu như các chỗ có nhiều
sinh vật phù du hay cá nhờ các tín hiệu khứu giácchứ không phải luôn luôn chỉ là cơ
chế 'hút bụi'.
Theo những thủy thủ thì cá nhám voi tập trung tại các bãi đá ngầm ngoài khơi
bờ biển Belize (vùng Caribe), là nơi có thể bổ sung thêm cho thức ăn thông thường của
chúng các loại trứng cá chỉ vàng, được các loài cá này đẻ vào giai đoạn từ tháng 5 đến
tháng 7 hàng năm trong khoảng thời gian 6-7 ngày kể từ ngày trăng tròn trong các
tháng này.
Các loài cá nhám thường được lấy gan làm dầu cá, gan chiếm 10-15% trọng
lượng cơ thể, khoảng 50% dầu gan có hàm lượng vitamin A và D cao hơn dầu gan cá
thu. Thịt cá nhám chứa hàm lượng cao protit, 1,9% lipit trong đó có 0,5% omega-3.
Sụn có độ ẩm khoảng 6% thì chứa khoảng 40% protein, trong đó chủ yếu là
mucopolisacaridos (chondroitin) và collagen. Sụn cá nhám chứa 6% canxi và 9%
phospho.
Giống như phần lớn các loại cá mập khác, tập tính sinh sản của cá nhám vẫn
chưa được rõ. Dựa trên nghiên cứu một quả trứng đơn lẻ tìm thấy ngoài
khơi Mexico vào năm 1956, người ta cho rằng chúng là loài đẻ trứng, nhưng con cá
nhám cái có chửa bị bắt vào tháng Bảy năm 1996 chứa tới 300 cá nhám con lại chỉ ra
rằng chúng là loài đẻ con với sự phát triển của cơ chế đẻ trứng thay. Các trứng phát
triển thành cá con trong cơ thể con mẹ bằng các nguồn dưỡng chất ngay trong trứng và
con mẹ sẽ đẻ các con non dài 40 - 60 cm. Người ta tin rằng cá nhám đạt tới độ tuổi
trưởng thành vào khoảng 30 năm và chúng có tuổi thọ ước tính khoảng 60 - 150 năm.
Copyright: Tài liệu đại học ©