ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP. HỒ CHÍ MINH
TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA
KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC
  
TIỂU LUẬN HÓA SINH THỰC PHẨM
Đề tài:
HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN
GVHD : TS. TRẦN BÍCH LAM
NHÓM THỰC HIỆN:
 HUỲNH HOÀNG DUY 60800300
 LÊ TRẦN TRUNG 60802379
 PHAN BẢO DUNG 60800288
 TRẦN CAO DÂN 60800272
 ĐINH THỊ TÚ UYÊN 60802571
 TÔ THANH LOAN 60801123
1
Mục Lục
CHƯƠNG
Tài liệu tham khảo
Chương I : Hemoglobin
I.1 Cấu tạo :
Hemoglobin là huyết cầu tố ( Hb) một cromoprotein có màu đỏ trong hồng cầu động vật
bậc cao.
Hemoglobin cấu tạo gồm hai phần :
2
- phần protein thuần : globin
- phần nhóm ngoại hem
Hình 1.1 cấu trúc bậc bốn của hemoglobin

5
Toàn bộ phân tử Hb chứa 574 acid amin. Cấu trúc bậc 2 của hemoglobin các chuỗi α
và β có hơn 70% acid amin tạo nên tạo nên 7 chuỗi xoắn α và 8 chuỗi xoắn β có chiều
dài từ 7 đến 20 acid amin .Trong cấu trúc bậc 3 Hb các chuỗi α và β cuộn khúc tại
những điểm acid amin không xoắn giống cấu trúc bậc 3 của myoglobin .Mỗi một
chuỗi polypeptide xoắn kết hợp với một Hem tạo thành phân tử Hemoglobin có cấu
trúc bậc bốn

Cấu trúc bậc 2 và bậc 3 của hemoglobin
6
Hình I . Mô hình 1chuỗi β của Hb
* Sự tổng hợp globin
7
Hình 7:

Tổng hợp Hemoglobin
• Những loại globin khác nhau kết hợp với hem để tạo thành các Hb khác nhau
• Những gen mã hóa các chuỗi globin:
 b, g, d và e nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11
 a và z nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16

Globin bắt đầu được tổng hợp từ tuần thứ 3 của thai kỳ
• Phôi
Hemoglobin Gower I ( z2e2)
Hemoglobin Portland ( z2g2)
Hemoglobin Gower II (a2e2)
• Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2)
Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF.
8
Hb A Hb A2 Hb F

O=O
HIS (F8)
Phân tử Hb hoàn chỉnh là một protein hình cầu có đường kính khoảng 55A
0
phân tử
lượng 64454.Hb gồm 4 đơn vị giống nhau từng đôi một liên kết với nhau bằng liên
kết phi đồng hóa trị, mỗi bán đơn vị gồm một chuỗi polypeptide của globin liên kết
với một hem là vị trí nhả và gắn oxy.Tỷ lệ sắt trong hemoglobin là 0,34%
GLOBIN
M
V
M
V
M
P
P
M
Fe
N
N
NN
N
O
2
GLOBIN
M
V
M
V
M

PO2/mô.
∗ Ở phần PO2 cao (nơi Hb lấy O2 từ phổi) đường cong tà:
PO2: 60mmHg → bão hòa Hb với O2: 89%.
PO2 500 thì độ bão hòa HbO2 cũng chỉ 100%
→ PO2 môi trường, phế nang có thể thay đổI nhiều nhưng độ bão hòa HbO2 & lượng
oxy giao mô không bị giao động lắm.
⇒ PO2 mô ổn định.
⇒ Hb có tính đệm giúp PO2/ mô ổn định, đảm bảo sự hằng định nội môi.
• Vị trí bình thường của đường cong tùy thuộc vào:
 Nồng độ 2,3-DPG
 Nồng độ ion H+ (pH)
 CO2 trong hồng cầu
 Cấu trúc của Hb…
• Lệch phải (dể nhả oxy)
• 2,3-DPG cao
• H+ cao
• CO2 cao
• Hb
• Lệch trái (dể gắn oxy)
11
Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobin
Đường cong phân ly
oxy hemoglobin
• 2,3-DPG thấp
12
Hình 1.4 Liên kết của oxy trong hemoglobin

Hình 1.5 Oxy và deoxy hemoglobin trong không gian
I.2.2 Kết hợp với cacbodioxyll tạo thành cacbonyl hemoglobin
CO

∗ Ở mô : P
CO2
= 46mmHg : phản ứng theo chiều thuận
∗Ở phổi: P
CO2
= 36mmHg : phản ứng theo chiều nghịch
b) Hb vận chuyển gián tiếp CO
2
CO
2
thẩm thấu từ các mô vào máu:
CO
2
+ H
2
O H
2
CO
3
↔ H
+
+ HCO
-
3
CA ( carbonic anhydrase)
13
H+ gắn vào His (146) tận cùng chuỗi β của Hb tự do (vừa giải phóng O
2
) tạo
Hb

2
 Trong trường hợp ngộ độc CO, người ta phải giữ tốt khí cho bệnh nhân
Nói tóm lại : Hemoglobin có khả năng kết hợp với CO, CO
2
H
+
ở ba trung tâm khác
nhau tương tác của các trung tâm này được truyền bằng những thay đổi dạng không gian
của phân tử protein gọi là tương tác alosterit
I.2.4.Oxy hóa Hb tạo Methemoglobin (MetHb):
chất oxy hóa
Hb MetHb + e
-
(Fe
+2
) (Fe
+3
)
nitrit, clorat,
ferricyanua…
I.2.5.Tính chất enzym:
Hb có tính chất của một oxydoreductase xúc tác phản ứng oxi hóa khử
 Tính chất của một peroxydase:
H
2
O
2
+ AH
2
2H

vật
- Khối lượng phân tử trung bình 16,700 daltons
16
- Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, không phải là bốn đơn vị như
Hemoglobin. Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong
đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc.
- Nhóm heme (sắt chứa porphyrin) nhóm phận giả ở trung tâm quanh đó
gấp apoprotein còn lại. Nó có tám helices alpha và lõi một hydrophobic.
-
Myoglobin chứa một vòng porphyrin với một trung tâm sắt. Có một
nhóm histidine proximal gắn trực tiếp đến trung tâm sắt, và một nhóm histidine ngoại
biên trên mặt đối diện, không phải ngoại quan đến sắt. Nó phục vụ ba chức năng:
17
1. Để hình thành liên kết hydro với các phân nưa dioxygen, tăng O
2
ràng buộc
không đổi
2. Để ngăn chặn sự ràng buộc của khí carbon monoxide, cho dù có hoặc không có từ
bên trong cơ thể. Carbon monoxide liên kết với sắt trong một ngày cuối thời
trang, và là cản trở bởi sự hiện diện của các histidine ngoại biên, mà lực lượng nó
thành một conformation cong. CO liên kết với heme 23.000 lần tốt hơn so với
O
2,
nhưng chỉ có 200 lần tốt hơn trong hemoglobin và myoglobin. Oxy gắn trong
một thời trang bị cong, mà có thể phù hợp với histidine ngoại biên.
[12]
3. Để ngăn chặn dimerization không thể đảo ngược của oxymyoglobin với một
loài deoxymyoglobin
Hình 2.2 Liên kết của nhóm hem trong myoglobin
18

(maứu naõu)
Oxymyoglobin
Fe
2+
(ủoỷ tửụi)
phn ng cng oxy
Oxy hoỏ Oxy hoỏ
Kh
Kh
20
II.3 Biến tính của Myoglobin trong q trình chế biến và bảo quản thực phẩm :
 Lượng Mb thay đổi tùy từng loại mơ, từng lồi, độ tuổi, giới tính dẫn đến màu sắc
thịt cũng thay đổi theo. Độ tuổi càng cao thì lượng Mb càng nhiều nên thịt của
con vật già có màu đậm hơn của con vật non. Ở những cơ vận động thì nhiều Mb
hơn các cơ khác. Sự ảnh hưởng của lượng Mb đến màu sắc của thịt được thể hiện
trong bảng 1 (a,b,c).
Mb
2+
hoặc MbO
2
Ferrohemochro
m
ferrihemochrom
Nitrosomyoglobin
Nitrosoferrohemochrom
Fe
3+
, Globin biến
tính,màu nâu
(thòt chín)

Loài Lượng
Myoglobin(mg/g)
Màu
Thịt heo 2 Hồng
Thịt cừu 6 Đỏ nhạt
Thịt bò 8 Đỏ anh đào
b.theo loại cơ
Loại cơ Lượng myoglobin
Cơ vận động 12 mg/g
Cơ trụ đỡ 6 mg/g
c.theo tuổi
Loài
(theo tuổi)
Lượng
myoglobin(mg/g)
Thịt bê 2
Thịt bê (non) 4
Thịt bò (non) 8
Thịt bò (già) 18
23
Tài liệu tham khảo : Hóa sinh công nghiệp . Lê Ngọc Tú ( chủ biên ) Nhà xuất bản khoa
học kỹ thuật Hà Nội
Hóa sinh y dược
24