Header Page 1 of 116.

ĐẠI HỌC QUỐC GIA HÀ NỘI
KHOA Y- DƢỢC

PHAN KẾ SƠN

ĐÁNH GIÁ TÁC DỤNG ỨC CHẾ
ENZYM ACETYLCHOLINSTERASE
IN VITRO CỦA CÁC PHÂN ĐOẠN
DỊCH CHIẾT HOÀNG LIÊN Ô RÔ
(Mahonia Nepalensis DC., HỌ
Berberidaceae)

KHÓA LUẬN TỐT NGHIỆP ĐẠI HỌC NGÀNH DƢỢC HỌC

HÀ NỘI – 2017

Footer Page 1 of 116.


Header Page 2 of 116.

ĐẠI HỌC QUỐC GIA HÀ NỘI
KHOA Y- DƢỢC

Ngƣời thực hiện: PHAN KẾ SƠN

ĐÁNH GIÁ TÁC DỤNG ỨC CHẾ
ENZYM ACETYLCHOLINSTERASE
IN VITRO CỦA CÁC PHÂN ĐOẠN

cùng toàn thể các thầy cô bộ môn Dược lý – Dược lâm sàng, bộ môn Bào chế
và Công nghệ Dược phẩm, bộ môn Hóa Dược và Kiểm nghiệm thuốc đã hết
lòng quan tâm, giúp đỡ và tạo điều kiện tốt nhất cho tôi thực hiện nghiên cứu
và hoàn thành khóa luận tốt nghiệp này.
Tôi cũng xin cảm ơn Trung tâm thông tin – thư viện, Đại học Quốc gia
Hà Nội đã cung cấp cho tôi những tài liệu cần thiết và bổ ích trong quá trình
thực hiện khóa luận.
Cuối cùng, tôi xin được bày tỏ lòng biết ơn và sự yêu thương đến gia
đình, người thân và bạn bè, những người đã luôn ở bên cổ vũ, động viên và
tạo mọi điều kiện giúp đỡ tôi trong thời gian học tập và thực hiện đề tài khóa
luận này.
Hà Nội, ngày 3 tháng 6 năm 2017
Sinh viên
Phan Kế Sơn

Footer Page 3 of 116.


Header Page 4 of 116.

DANH MỤC CÁC KÝ HIỆU, CHỮ VIẾT TẮT
ACh
AChE
ATCI
DTNB
EtOAc
FDA
nAChRs
n-BuOH
SD

Trang
Thành phần hỗn hợp phản ứng khảo sát ảnh hưởng của
25
nồng độ dung dịch cơ chất ACTI và thuốc thử DTNB
đến phương pháp thử
Thành phần hỗn hợp phản ứng khảo sát ảnh hưởng của
26
hoạt độ enzym đến phương pháp thử
Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất ACTI và thuốc thử
29
DTNB đến phương pháp thử
Thành phần của hỗn hợp phản ứng
31
Giá trị IC50 của các phân đoạn dịch chiết từ Hoàng liên
34
ô rô và Berberin clorid


Header Page 6 of 116.

DANH MỤC CÁC HÌNH
STT
Hình 1.1

Tên hình
Sơ đồ quá trình sinh tổng hợp Acetylcholin

Hình 1.2
Hình 1.3
Hình 1.4

Hình 2.1
Hình 3.1
Hình 3.2

Hình 3.3
Hình 3.4
Hình 3.5
Hình 3.6

Hình 3.7
Hình 3.8

Footer Page 6 of 116.

Trang
9
10
17
18
18
19
19
23
28
30

32
33
34
36

1.2.1. Acetylcholin ...................................................................................... 8
1.2.2. Enzym acetylcholinsterase .............................................................. 10
1.3. Một số phƣơng pháp thƣờng dùng trong nghiên cứu ức chế enzym
acetylcholinsterase in vitro............................................................................ 12
1.3.1. Phương pháp sử dụng thuốc thử Ellman ......................................... 12
1.3.2. Phương pháp sử dụng thuốc thử muối Fast Blue B ........................ 14
1.4. Vị trí phân loại, đặc điểm thực vật chi Mahonia, phân bố một số
loài ở Việt Nam và đặc điểm của cây Hoàng liên ô rô (Mahonia nepalensis
DC.)………….. ............................................................................................... 15
1.4.1. Vị trí phân loại thực vật ................................................................... 15
1.4.2. Phân bố, một số loài ở Việt Nam .................................................... 15
1.4.3. Đặc điểm thực vật học của cây Hoàng liên ô rô.............................. 16
1.4.4. Thành phần hóa thực vật ................................................................. 17
1.4.5. Tác dụng và công dụng ................................................................... 20
Chƣơng 2. ĐỐI TƢỢNG VÀ PHƢƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU ............. 21
2.1. Nguyên vật liệu và thiết bị .................................................................. 21
2.1.1 Đối tượng nghiên cứu ...................................................................... 21
2.1.2 Chuẩn bị mẫu nghiên cứu ................................................................ 21
2.1.3 Hóa chất, thiết bị ............................................................................. 21
2.2. Nội dung nghiên cứu ............................................................................ 22

Footer Page 8 of 116.


Header Page 9 of 116.

2.3. Phƣơng pháp nghiên cứu .................................................................... 22
2.4. Phƣơng pháp xử lý số liệu ................................................................... 27
Chƣơng 3. KẾT QUẢ NGHIÊN CỨU ........................................................ 28
3.1. Chiết xuất và phân đoạn dịch chiết Hoàng liên ô rô ....................... 28

cộng đồng xã hội. Theo giả thuyết cholinergic, việc phát sinh bệnh Alzheimer
có liên quan đến sự thiếu hụt chất dẫn truyền thần kinh acetylcholin trong não
tới gần 90% [74]. Acetylcholin (ACh) có một vai trò quan trọng trong hoạt
động của hệ thần kinh. Nó là chất dẫn truyền thần kinh tại khe synap, và nồng
độ ACh được duy trì ổn định bởi enzym acetylcholinsterase (AChE). AChE là
một enzym có chức năng làm ngăn chặn các dẫn truyền xung động thần kinh
tại các synap thần kinh cholinergic thông qua việc thủy phân ACh tạo thành
cholin và acid acetic. Khi nồng độ cơ chất và enzym ở trạng thái cân bằng thì
hoạt động của hệ thần kinh được duy trì ở mức bình thường. Ở các bệnh nhân
Alzheimer, do có sự tích tụ các mảng lão hóa β-amyloid và các đám rối thần
kinh, khiến cho nồng độ ACh bị suy giảm đáng kể [37]. Việc ức chế AChE sẽ
duy trì nồng độ và thời gian hoạt động ACh tại các khe synap, từ đó có tác
dụng duy trì khả năng ghi nhớ và học tập. Do vậy, các thuốc ức chế enzym
AChE đóng một vai trò quan trọng trong việc ngăn chặn sự tiến triển của
bệnh Alzheimer.
Theo ước tính, trong gần 20 năm trở lại đây có khoảng 50% các thuốc
được đưa ra thị trường đều trực tiếp hoặc gián tiếp có nguồn gốc từ các hợp
chất thiên nhiên [45]. Do đó, các hợp chất thiên nhiên là một nguồn quan
trọng cung cấp những hợp chất tiềm năng dùng điều trị các bệnh khác nhau,
trong đó có bệnh Alzheimer. Các thuốc điều trị hiện nay chủ yếu là các chất
1
Footer Page 10 of 116.


Header Page 11 of 116.

ức chế AChE như Rivastigmine, Donepezine, Tacrine, Galanthamine và
Huperzine–A, trong đó Rivastigmine, Galanthamine và Huperzine–A đều là
các hợp chất có nguồn gốc tự nhiên [2]. Ở Việt Nam, y học cổ truyền có một
lịch sử lâu đời và đóng một vai trò quan trọng trong hệ thống chăm sóc sức


Header Page 12 of 116.

Chƣơng 1. TỔNG QUAN
1.1. Bệnh Alzheimer
1.1.1. Tổng quan về bệnh Alzheimer
Tại cuộc họp lần thứ 37 của Hiệp hội các nhà tâm thần học vùng Tây
Nam nước Đức vào ngày 3 tháng 11 năm 1906 tại Turbingen, ông Alois
Alzheimer đã lần đầu tiên mô tả đặc điểm lâm sàng và giải phẫu thần kinh học
của một căn bệnh sa sút trí tuệ (dementia) ở một bệnh nhân nữ 51 tuổi,
Auguste Deter. Sau khi bệnh nhân tử vong, Alois Alzheimer đã lấy mẫu sinh
thiết (biopsy) não bộ và tìm ra những dấu hiệu bất thường là những mảng lão
hóa β- amyloid (plaque) ở ngoài tế bào thần kinh và những đám rối (tangle) ở
trong tế bào thần kinh. Mảng và đám rối là những protein bất thường không
tan được, lắng đọng ở các tế bào thần kinh và ảnh hưởng đến sự hoạt động
của chúng. Mảng và đám rối hiện nay là thước đo vàng để chẩn đoán bệnh
Alzheimer. Năm 1910, Kraepelin đã lấy tên ông đặt cho tên bệnh – bệnh
Alzheimer trong tái bản lần thứ 8 bài viết Tâm thần học (Psychiatrie) của
mình [61]. Alzheimer công bố thêm ba trường hợp vào năm 1909 và một
trường hợp biến thể (Josef F.) chỉ xuất hiện mảng bám (Plaque – only) vào
năm 1911. Từ hai trường hợp Auguste và Josef, ông đã chỉ ra mảng bám cũng
như đám xơ rối là các giai đoạn khác nhau của cùng một quá trình phát triển
bệnh lý [46].
1.1.2. Dịch tễ học và các yếu tố nguy cơ
Theo ước tính trên toàn thế giới số lượng người bị sa sút trí tuệ là 24
triệu trong năm 2005, ước tính lên đến 81 triệu trường hợp vào năm 2040
[41]. Bệnh Alzheimer là nguyên nhân phổ biến nhất của chứng mất trí ở hầu
hết các quốc gia, chiếm khoảng hai phần ba các trường hợp. Trong nước Mỹ,
ước tính có khoảng 5,4 triệu người mắc bệnh Alzheimer. Tỷ lệ mắc bệnh của
bệnh Alzheimer tăng dần theo tuổi, 96% là từ 65 tuổi trở lên. Chi phí cho việc

biến di truyền này rất hiếm gặp, chỉ chiếm khoảng 13% các trường hợp
thường khởi phát sớm [25].
Các biến thể ε4 (alen) của gen mã hóa apolipoprotein E (APOE), nằm
trên nhiễm sắc thể 19, cũng là yếu tố nguy cơ di truyền cho bệnh khởi phát
muộn Alzheimer. Nó ảnh hưởng đến nguy cơ mắc bệnh xuất hiện sớm. Ở
những người châu Âu, tần số của các allele ε4 là khoảng 14%. Trong não,
apolipoprotein E vận chuyển lipid trong thời gian sửa chữa tế bào thần kinh
[51]. Vì cơ chế đó chưa rõ ràng, Aβ tăng lên trong não của những người mang
alen ε4. Những người có kiểu gen ε3/ε4 có nguy cơ mắc bệnh Alzheimer cao
hơn gấp khoảng ba lần khi so sánh với kiểu gen phổ biến hơn ε3/ε3. Tuy
nhiên, có một sự khác biệt về giới tính, phụ nữ mang alen ε4 đối mặt với nguy
4
Footer Page 13 of 116.


Header Page 14 of 116.

cơ cao hơn nam giới mang alen ε4 [28,40]. Các alen ε2 ít phổ biến hơn nên
nguy cơ thấp hơn. APOE thường được coi như là một gen nhạy cảm làm tăng
nguy cơ, nhưng nó cũng được mô tả là một gen trội không hoàn toàn. Sự gia
tăng nguy cơ tương đối các alen ε4 hiện rõ nhất giữa khoảng tuổi 65 và 80, ở
tuổi 65 có nguy cơ ít hơn đối với bệnh mất trí nhớ và nguy cơ xuất hiện sớm
bệnh Alzheimer sau 80 tuổi [42].
1.1.2.2. Các yếu tố nguy cơ không di truyền
Tuổi là yếu tố nguy cơ quan trọng nhất đối với bệnh Alzheimer. Ở
người trên 60 tuổi, cả tỷ lệ mắc chung và tỷ lệ mắc mới bệnh Alzheimer ước
tính tăng gấp đôi cứ sau 5-6 năm: ở nhóm tuổi 65-69 số người bị bệnh là 2%;
ở nhóm tuổi 80-85 số người bị bệnh là 30-40% [67].
Giới tính cũng là một yếu tố nguy cơ quan trọng. Phụ nữ có nguy cơ
mắc bệnh Alzheimer cao hơn khoảng 1,5-2 lần so với nam giới. Phần lớn của

đổi tính cách. Các rối loạn ngoại tháp đặc trưng là rối loạn tư thế, dáng điệu,
tăng trương lực cơ và đặc biệt các triệu chứng giống Parkinson thấy có ở gần
2/3 các bệnh nhân Alzheimer.
1.1.3.3. Giai đoạn 3
Giai đoạn cuối cùng. Bệnh nhân có thể nằm liệt giường, rối loạn đại
tiểu tiện, các triệu chứng loạn thần (hoang tưởng, ảo giác,…) thường xuất
hiện rõ rệt trong bệnh cảnh lâm sàng. Có thể xuất hiện các rối loạn thần kinh
như liệt nhẹ nửa người co cứng, bệnh nhân nằm co quắp, run tay chân, có các
phản xạ nắm, mút. Các cơn động kinh toàn thể (cơn lớn) gặp trong nhiều
trường hợp. Sút cân nhanh chóng mặc dù vẫn duy trì ăn ngon miệng.
1.1.4. Điều trị bệnh Alzheimer
Kết quả chẩn đoán bệnh Alzheimer sẽ làm thay đổi cuộc sống của cả
bệnh nhân và gia đình họ. Cho tới thời điểm hiện tại, vẫn chưa có loại thuốc
nào có thể chữa khỏi bệnh Alzheimer mà chỉ có thể giúp làm chậm tiến triển
của bệnh và làm giảm một số triệu chứng.
Tất cả các bệnh nhân mắc Alzheimer cần được ổn định cân bằng
chuyển hóa và cân bằng thể dịch, đồng thời duy trì trọng lượng cơ thể ở mức
bình thường, điều chỉnh huyết áp, mỡ máu cũng như các vấn đề khác gây khó
chịu cho người bệnh. Ngoài ra cần áp dụng các biện pháp chăm sóc y tế cơ
bản tùy theo mức độ nặng nề và suy giảm trí nhớ của người bệnh và các triệu
chứng xuất hiện thêm về sau [18].

6
Footer Page 15 of 116.


Header Page 16 of 116.

1.1.4.1. Điều trị bệnh Alzheimer bằng thuốc
 Các thuốc hiện đang sử dụng để điều trị triệu chứng liên quan đến nhận



Header Page 17 of 116.

cuộc sống hàng ngày, huấn luyện hành vi và biện pháp hòa nhập xã hội có thể
hữu ích [18].
1.2.

Acetylcholin, enzym acetylcholinsterase và giả thuyết về vai trò
của hệ cholinergic đối với bệnh Alzheimer
1.2.1. Acetylcholin
1.2.1.1. Đặc điểm
Acetylcholin (ACh) được tìm thấy ở động vật có xương sống, động vật
chân khớp; và là một trong những chất chính mà nhờ đó xung điện được
truyền giữa các tế bào thần kinh với nhau hoặc từ tế bào thần kinh tới cơ vân
và cơ trơn. ACh được phát hiện lần đầu tiên vào năm 1867 dưới dạng một
chất tổng hợp và được phát hiện trong cơ thể người năm 1906 từ dịch chiết
tuyến thượng thận [15].
Trong những năm gần đây, ACh được chứng minh có liên quan tới
nhiều chức năng khác bên cạnh chức năng dẫn truyền thần kinh. Trong đó,
ACh được xem là có liên quan đến sự tiến triển của bệnh viêm dây thần kinh
và quá trình sản sinh sợi amyloid, những đặc điểm điển hình được thấy trong
tế bào não của bệnh nhân mắc bệnh Alzheimer [15].
1.2.1.2. Quá trình sinh tổng hợp Acetylcholin
Acetylcholin được tổng hợp bắt đầu với phản ứng của choline với
acetate (hình1.1) trong tế bào thần kinh. Acetate được kích hoạt bởi coenzym
A và nó trở thành Acetyl Co-enzym A. Phản ứng giữa Acetyl Co-enzym A và
choline được xúc tác bởi enzym choline transferase. ACh sau khi được tổng
hợp, được lưu giữ ở vị trí cuối dây thần kinh, trong các túi (bóng synap). Các
chất trong túi được giải phóng khi vị trí cuối dây thần kinh bị khử cực và khi

kinh khác như dopamine, norepinephrine, serotonin, glutamate và γ-aminobutyric acid. Do ảnh hưởng điều biến của chúng trên hệ dẫn truyền thần kinh,
9
Footer Page 18 of 116.


Header Page 19 of 116.

các nAChRs là mục tiêu mang lại lợi ích tiềm năng cho việc quản lý các cơn
đau của bệnh động kinh và các hội chứng tâm thần và thoái hóa thần kinh như
bệnh Alzheimer, bệnh Parkinson, Schizopherenia, lo âu, trầm cảm và điều trị
cai nghiện thuốc lá [33,34].

Hình 1.2. Ba vị trí hoạt động trên bề mặt enzym của acetylcholin [31]
1.2.2. Enzym acetylcholinsterase
1.2.2.1. Cấu tạo
AChE là một enzym xúc tác cho phản ứng chuyển hóa, thủy phân của
chất dẫn truyền thần kinh acetylcholin, từ đó làm ngừng lại sự hoạt động của
chúng tại các khe synap cholinergic ở cả thần kinh trung ương và ngoại biên.
AChE là một enzym gắn vào màng sau synap bằng kiên kết cộng hóa trị với
nhóm glycolipid. Enzym này có số quay vòng hoạt động rất nhanh vì nó đã
đạt tới sự hoàn thiện về động học xúc tác, có giá trị kcat/km là 2x108 M-1.S-1.
Hiệu lực xúc tác cao của AChE cho phép các synap truyền đi thế năng hoạt
động với tần số lớn [39].
Cấu trúc không gian ba chiều của enzym AChE được xác định lần đầu
tiên vào năm 1991. Trung tâm hoạt động xúc tác phản ứng thủy phân của
enzym có cấu tạo gồm 500 acid amin nằm sâu trong cấu trúc và bị ẩn ở dưới
đáy của một rãnh hẹp và sâu, cách bề mặt 20 Ao. Khi nghiên cứu cấu trúc của
enzym này người ta thấy rằng cấu trúc của trung tâm hoạt động cũng tương tự
như cấu trúc của enzym xúc tác phản ứng thủy phân α/β – hydrolase [39].
10

Theo giả thuyết cholinergic, các chất đối kháng cholinergic gây ra suy
giảm trí nhớ và khả năng nhận thức của con người còn các chất đối kháng
muscarinic thì có tác dụng ngược lại [65]. Do vậy, việc ức chế AChE sẽ duy
trì nồng độ và thời gian hoạt động của ACh tại các khe synap, từ đó có tác
dụng duy trì khả năng ghi nhớ và khả năng học tập của con người [58]. Sự
giảm sút nồng độ ACh thường gặp ở các bệnh nhân Alzheimer, theo nghiên
11
Footer Page 20 of 116.


Header Page 21 of 116.

cứu của tác giả Di Giovanni S. và cộng sự, trong não của bệnh nhân
Alzheimer có sự thiếu hụt đến gần 90% lượng chất dẫn truyền thần kinh này
[35]. Trong khi nguyên nhân gây bệnh còn chưa được các nhà khoa học làm
rõ thì các chất ức chế AChE là lựa chọn hàng đầu cho các bệnh nhân
Alzheimer, thông qua việc duy trì nồng độ ACh trong não, các chất này có tác
dụng làm giảm các triệu chứng và ngăn chặn sự tiến triển của bệnh [54].
AChE chủ yếu có mặt trong hệ thần kinh trung ương, xúc tác thủy phân
chất dẫn truyền ACh. Quá trình này cần thiết để chuyển tế bào thần kinh hệ
cholinergic từ trạng thái hoạt động sang tình trạng nghỉ [15,47]. Ở bệnh nhân
Alzheimer thấy có sự giảm trầm trọng nồng độ chất dẫn truyền thần kinh
ACh. Tình trạng này gây suy giảm khả năng nhận thức đối với người bệnh.
Giả thuyết về vai trò của hệ cholinergic trong bệnh Alzheimer được đưa ra lần
đầu tiên vào năm 1982 bởi tác giả Whitehouse và cộng sự. Sau đó, giả thuyết
này nhanh chóng trở thành động lực cho quá trình nghiên cứu theo hướng cải
thiện chức năng hệ cholinergic trên bệnh nhân mắc bệnh Alzheimer. Theo giả
thuyết này, những chất ức chế sự hoạt động của AChE làm tăng nồng độ và
thời gian hoạt động của ACh ở synap thần kinh từ đó cải thiện triệu chứng
bệnh [65].

xác định bằng cách đo độ hấp thụ của dung dịch ở bước sóng 412 nm.
Sau đó, nhiều nghiên cứu sàng lọc về tác dụng ức chế AChE in vitro
khác tiếp tục được thực hiện. Tuy nhiên, so với phương pháp gốc được công
bố bởi Ellman, phương pháp được triển khai trong các nghiên cứu sau đó đều
có một số thay đổi về: nguồn gốc và hoạt độ của enzym, loại đệm sử dụng,
nồng độ dung dịch cơ chất và thuốc thử… cũng như tỷ lệ phối hợp của chúng
vào hỗn hợp phản ứng [55,59].
1.3.1.2. Phƣơng pháp sắc ký lớp mỏng sinh học
Trên cơ sở phương pháp đo quang sử dụng thuốc thử Ellman, phương
pháp sắc ký lớp mỏng sinh học đã được phát triển. Ở phương pháp này, sau
khi bản mỏng được triển khai, hỗn hợp gồm dung dịch thuốc thử DTNB và cơ
chất ATCI được phun lên bản mỏng, sau đó mới phun dung dịch enzym.
Những chất gây ức chế AChE sẽ làm xuất hiện các vết màu trắng trên nền
vàng [21].
Một trong những hạn chế của phương pháp sắc ký lớp mỏng sinh học là
có thể gặp phải hiện tượng dương tính giả, hiện tượng vết màu trắng xuất hiện
trên bản mỏng không phải do tác dụng ức chế enzym AChE. Để khắc phục
hạn chế này, bên cạnh bản mỏng thử phải tiến hành làm thí nghiệm với một
bản mỏng khác (bản đối chiếu). Các bước tiến hành trên bản đối chiếu tương
tự như trên bản thử chỉ khác ở giai đoạn phun thuốc thử hiện màu. Đối với
bản thử, hỗn hợp dung dịch thuốc thử DTNB và cơ chất ATCI được phun
13
Footer Page 22 of 116.


Header Page 23 of 116.

trước, sau đó mới phun dung dịch enzym AChE. Với bản đối chiếu, dung dịch
thuốc thử DTNB được phun trước, sau đó hỗn hợp gồm dung dịch cơ chất
ATCI và dung dịch enzym AChE được phun sau. Cách bố trí thử nghiệm như



Header Page 24 of 116.

phương pháp sắc ký lớp mỏng sinh học sử dụng thuốc thử Ellman, phương
pháp sắc ký lớp mỏng sinh học sử dụng thuốc thử muối Fast Blue B cũng có
thể gặp phải hiện tượng dương tính giả. Để loại trừ các vết dương tính giả,
một bản mỏng đối chiếu tương tự với bản mỏng thử được triển khai. Sau đó,
các dung dịch α-naphthol và muối Fast Blue B được phun lên bản mỏng mà
không có dung dịch enzym. Nếu xuất hiện vết màu trắng thì vết đó là vết
dương tính giả.
Ngoài việc sử dụng 2 phương pháp trên, để nghiên cứu sàng lọc tác
dụng ức chế AChE in vitro trong nghiên cứu, tác giả Tang Z. M. và cộng sự
đã sử dụng phương pháp điện di mao quản [62]. Tuy nhiên, hiện nay mới chỉ
có rất ít nghiên cứu sử dụng phương pháp này được công bố, do phương pháp
này đòi hỏi phải có trang thiết bị phù hợp với thao tác thử nghiệm tương đối
phức tạp. Ngoài ra, những hạn chế về số lượng mẫu thử được đánh giá ở mỗi
lần thao tác máy cũng góp phần cản trở việc ứng dụng phương pháp điện di
mao quản trong nghiên cứu sàng lọc.
Vị trí phân loại, đặc điểm thực vật chi Mahonia, phân bố một số
loài ở Việt Nam và đặc điểm của cây Hoàng liên ô rô (Mahonia
nepalensis DC.)
1.4.1. Vị trí phân loại thực vật
Theo hệ thống phân loại Takhiajan 1987, chi Mahonia thuộc họ Hoàng
liên gai (Hoàng mộc, Mã hồ) – Berberidaceae, bộ Hoàng liên (Ranunculales),
phân lớp Hoàng liên (Ranunculales), ngành Ngọc lan (Hạt kín) –
(Magnoliophyta).
1.4.

1.4.2. Phân bố, một số loài ở Việt Nam

cao bị đổ ngã thì phân nhánh nhiều, thân có màu vàng. Cành không có gai. Lá
kép lông chim lẻ, phát triển từ thân hoặc cành, dài 25 – 45cm, mỗi bên có 10–
15 lá chét không cuống, phiến lá chét hình bầu dục biến dạng hơi lệch, dài 3–
9cm, rộng 2,5 – 4,5cm, cứng, dày, hình ốc tròn hoặc hơi hình tim, đỉnh nhọn
hoắt thành gai, khía 3–5 răng cưa mỗi bên, nhọn sắc, ba gân chính và gân phụ
nổi rõ ở mặt trên lá, mặt trên xanh thẫm, mặt dưới xanh bạc [4].
Hoàng liên ô rô thích hợp với vùng khí hậu ôn đới, nhiệt độ trung bình
thấp, khoảng (18– 25oC), mùa mưa kéo dài từ tháng 5 đến tháng 10 và mùa
khô từ tháng 11 đến tháng 4 năm sau. Cây tự nhiên có tốc độ phát triển chậm,
sau 5–6 năm mới có thể đạt chiều cao 1 m, đường kính gốc 2–3 cm và bắt đầu
ra hoa. Mùa ra hoa từ cuối tháng 11 đến cuối 2 năm sau và mùa quả chín từ
tháng 2 đến tháng 4, cây tái sinh bằng hạt. Đây là loài cây dạng bụi, thân,
cành và rễ có chứa hàm lượng Berberin cao, thường được sử dụng chữa đau
bụng, rối loạn tiêu hoá, ỉa chảy, kiết lỵ; và theo kinh nghiệm của người dân ở
16
Footer Page 25 of 116.